هذه المقالة يتيمة. ساعد بإضافة وصلة إليها في مقالة متعلقة بها

ألفا أميلاز

من أرابيكا، الموسوعة الحرة

هذه هي النسخة الحالية من هذه الصفحة، وقام بتعديلها عبود السكاف (نقاش | مساهمات) في 11:55، 22 فبراير 2022 (بوت: إصلاح التحويلات). العنوان الحالي (URL) هو وصلة دائمة لهذه النسخة.

(فرق) → نسخة أقدم | نسخة حالية (فرق) | نسخة أحدث ← (فرق)
اذهب إلى التنقل اذهب إلى البحث
Alpha-amylase
Human salivary amylase: كالسيوم أيون visible in pale khaki, كلوريد ion in green. PDB 1SMD[1]
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي3.2.1.0
رقم التسجيل CAS9000-90-2
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
GH13 catalytic domain
Cyclodextrin glucanotransferase (e.c.2.4.1.19) (cgtase)
معرف
رمز Alpha-amylase
قاعدة بيانات عوائل البروتينات PF00128
قاعدة بيانات عوائل البروتينات clan CL0058
إنتربرو IPR006047
قاعدة بيانات التصنيف الهيكلي للبروتينات 1ppi
قاعدة بيانات توجهات البروتينات في الأغشية 117
قاعدة بيانات توجهات البروتينات في الأغشية 1wza
Alpha-amylase C-terminal beta-sheet domain
Crystal structure of barley alpha-amylase isozyme 1 (amy1) inactive mutant d180a in complex with maltoheptaose
معرف
رمز Alpha-amyl_C2
قاعدة بيانات عوائل البروتينات PF07821
إنتربرو IPR012850
Alpha amylase, C-terminal all-beta domain
maltotriose complex of preconditioned cyclodextrin glycosyltransferase mutant
معرف
رمز Alpha-amylase_C
قاعدة بيانات عوائل البروتينات PF02806
قاعدة بيانات عوائل البروتينات clan CL0369
إنتربرو IPR006048
قاعدة بيانات التصنيف الهيكلي للبروتينات 1ppi


ألفا أميليز (α-amylase) هو إنزيم EC 3.2.1.1 الذي يحلل روابط ألفا من السكريات الكبيرة المرتبطة بألفا، مثل النشا والجليكوجين، وينتج عنه سلاسل أقصر، ديكسترين، و مالتوز. إنه الشكل الرئيسي للأميلاز الموجود في البشر والثدييات الأخرى. كما أنه موجود في البذور التي تحتوي على النشا كمخزون غذائي، ويفرزه العديد من الفطريات. وهو عضو في عائلة جليكوسيد هيدرولاز 13.

مراجع

  1. ^ Ramasubbu N، Paloth V، Luo Y، Brayer GD، Levine MJ (مايو 1996). "Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6 A resolution: implications for its role in the oral cavity". Acta Crystallographica D. ج. 52 ع. Pt 3: 435–46. DOI:10.1107/S0907444995014119. PMID:15299664.