هذه المقالة يتيمة. ساعد بإضافة وصلة إليها في مقالة متعلقة بها

هيليكيز آر إي سي كيو

من أرابيكا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى التنقل اذهب إلى البحث
Bloom syndrome
المعرفات
الرمز BLM
أنتريه 641
HUGO 1058
أوميم 604610
RefSeq NM_000057
يونيبروت P54132
بيانات أخرى
الموقع الكروموسومي Chr. 15 [1]
تعديل مصدري - تعديل  طالع توثيق القالب
RecQ protein-like 4 ‏
المعرفات
الرمز RECQL4
أنتريه 9401
HUGO 9949
أوميم 603780
RefSeq NM_004260
يونيبروت O94761
بيانات أخرى
الموقع الكروموسومي Chr. 8 q24.3
تعديل مصدري - تعديل  طالع توثيق القالب
RecQ protein-like 5 ‏
المعرفات
الرمز RECQL5
أنتريه 9400
HUGO 9950
أوميم 603781
RefSeq NM_004259
يونيبروت O94762
بيانات أخرى
الموقع الكروموسومي Chr. 17 q25
تعديل مصدري - تعديل  طالع توثيق القالب
RMI1
المعرفات
الرمز RMI1
رموز بديلة C9orf76
أنتريه 80010
HUGO 25764
أوميم 610404
RefSeq NM_024945
يونيبروت Q9H9A7
بيانات أخرى
الموقع الكروموسومي Chr. 9 q22.1
تعديل مصدري - تعديل  طالع توثيق القالب
Werner syndrome ‏
المعرفات
الرمز WRN
أنتريه 7486
HUGO 12791
أوميم 604611
RefSeq NM_000553
يونيبروت Q14191
بيانات أخرى
الموقع الكروموسومي Chr. 8 p
تعديل مصدري - تعديل  طالع توثيق القالب

هيليكاز أر أي سي كيو (بالإنجليزية: RecQ helicase)‏ هو انزيم ينتمي لعائلة من انزيمات الهيليكاز، وجدت في البداية في الإشريكية القولونية [1] التي تعد مهمة في صيانة الجينوم (كروسوم).[2][3][4] وهي تعمل من خلال تحفيز رد فعل ATP + H 2 O → ADP + P وبالتالي تقوم بتفكيك الدي ان أي ونقله إلى التجاه الثالث والرابع. ويمكن لهذه الانزيمات أيضا أن ترثر في رد فعل NTP + H 2 O → ND + P لتفكيك الدي ان ايه DNA أو الرنا RNA.

الوظيفة

هذه الانزيمات هامة في بدائيات النوى وهي ضرورية لبلازميد إعادة التركيب وإصلاح الحمض النووي من الأشعة فوق البنفسجية، والجذور الحرة. ويمكن لهذا البروتين أيضًا عكس الأضرار الناجمة عن أخطاء النسخ المتماثل. في حقيقيات النوى.[5]

الهيكل

تشارك عائلة انزيمات ال RecQ ثلاث مناطق من تسلسل حفظ البروتين وتتواجد في: المحطة نون (N-terminus)- هيليكاز الوسط - الحافظ -RecQ (RecQ-CT) 

المحطة سي (C-terminus)-هيليكاز و-ريبونوكلياز-D C-مجالان الطرفية (HRDC).

إزالة بقايا N-الطرفية (هيليكاز والمجالات RecQ-CT) يضعف كلا من هيليكاز ونشاط أتباز ولكن ليس له تأثير على قدرة ملزمة من RecQ مما يعني أن وظائف محطة نون كما في نهاية الحفازة. تنقل من محطة سي (المجال HRDC) تعرض للخطر قدرة ملزمة من RecQ ولكن لا يقوم باي وظيفة تحفيزية وظيفة. ويتمثل أهمية RecQ في الوظائف الخلوية من الأمراض التي تصيب الإنسان، والتي تؤدي جميعا إلى عدم الاستقرار الجيني والاستعداد للإصابة بالسرطان.

انظر أيضاً

متلازمة بلوم

المراجع

  1. ^ Bernstein DA, Keck JL (يونيو 2003). "Domain mapping of Escherichia coli RecQ defines the roles of conserved N- and C-terminal regions in the RecQ family". Nucleic Acids Res. ج. 31 ع. 11: 2778–85. DOI:10.1093/nar/gkg376. PMC:156711. PMID:12771204.
  2. ^ Cobb JA, Bjergbaek L, Gasser SM (أكتوبر 2002). "RecQ helicases: at the heart of genetic stability". FEBS Lett. ج. 529 ع. 1: 43–8. DOI:10.1016/S0014-5793(02)03269-6. PMID:12354611.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  3. ^ Kaneko H, Fukao T, Kondo N (2004). "The function of RecQ helicase gene family (especially BLM) in DNA recombination and joining". Adv. Biophys. ج. 38: 45–64. DOI:10.1016/S0065-227X(04)80061-3. PMID:15493327.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  4. ^ Ouyang KJ, Woo LL, Ellis NA (2008). "Homologous recombination and maintenance of genome integrity: cancer and aging through the prism of human RecQ helicases". Mech. Ageing Dev. ج. 129 ع. 7–8: 425–40. DOI:10.1016/j.mad.2008.03.003. PMID:18430459.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  5. ^ Hanada K, Hickson ID (سبتمبر 2007). "Molecular genetics of RecQ helicase disorders". Cell. Mol. Life Sci. ج. 64 ع. 17: 2306–22. DOI:10.1007/s00018-007-7121-z. PMID:17571213.

وصلات إضافية

مجلوبة من «https://3rabica.org/index.php?title=هيليكيز_آر_إي_سي_كيو&oldid=1843697»