فوسفاتاز

هذه هي النسخة الحالية من هذه الصفحة، وقام بتعديلها عبود السكاف (نقاش | مساهمات) في 18:31، 28 ديسمبر 2022 (بوت: إصلاح التحويلات). العنوان الحالي (URL) هو وصلة دائمة لهذه النسخة.

(فرق) → نسخة أقدم | نسخة حالية (فرق) | نسخة أحدث ← (فرق)

الفوسفاتاز (بالإنجليزية: Phosphatase)‏ هو أنزيم يزيل مجموعة الفوسفات من الركيزة عن طريق حلمهة حمض الفوسفوريك إلى أيون الفوسفات وجزيء مع مجموعة الهيدروكسيل الحرة ( نزع الفسفات-Dephosphorylati)، التي نعلق مجموعات الفوسفات إلى ركائز الخاصة بهم باستخدام جزيئات حيوية مثل ATP. A الفوسفاتيز مشتركة في العديد من الكائنات الحية هو الفوسفاتيز القلوية.[1] فسفرة البروتين هو الشكل الأكثر شيوعا وأهمية من عكس البروتين و تعديله ما بعد النقل (PTM)، مع ما يصل إلى 30٪ من جميع البروتينات التي تم فسفرتها في أي وقت من الأوقات.

آلية نزع الفسفات التيروسين قبل السيستين CDP

الآلية

ان الفوسفاتاز الذي تعتمد على السيستين (CDPs) تقوم بتحفيز التحلل من السندات (phosphoester )عبر الفوسفات والسيستين الوسيطة .[2] والسيستين الحر والنيوكليوفيل تشكل سلسلة السندات مع الفوسفور والذي هو ذرة من شاردة الفوسفات، وPO السندات تقوم بربط مجموعة الفوسفات إلى التيروزين، إما عن طريق وضع مناسب للأحماض الأمينية وبقايا (ASP ) أو جزيء الماء. والفوسفات والسيستين وثم تتميه المتوسطة من قبل جزيء الماء آخر، وبالتالي تجديد الموقع النشط للتفاعل نزع الفسفات آخر.

فلزية phosphatases الفوسفاتاز تنسق اثنين من ايونات المعادن الأساسية المحفزة داخل موقعهم بالموقع. هناك حاليا بعض الارتباك على هوية هذه الأيونات المعدنية، والمحاولات المتتالية لتحديد تسفر وضعهم ولكن هناك إجابات مختلفة لذلك . بعض الأدلة تشير على أن هذه المعادن يمكن أن تكون حاليا مغنيسيوم، منغنيز، حديد، زنك، أو أي مزيج منها. ويعتقد أن أيون الهيدروكسيل سد اثنين من ايونات المعادن التي تشارك في أليف النواة في الهجوم على أيون الفوسفور .

المراجع

  1. ^ Zhang ZY (2002). "Protein tyrosine phosphatases: structure and function, substrate specificity, and inhibitor development". Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. ج. 42 ع. 1: 209–34. DOI:10.1146/annurev.pharmtox.42.083001.144616. PMID:11807171. مؤرشف من الأصل في 2019-12-11.
  2. ^ Barford D (نوفمبر 1996). "Molecular mechanisms of the protein serine/threonine phosphatases". Trends Biochem. Sci. ج. 21 ع. 11: 407–12. DOI:10.1016/S0968-0004(96)10060-8. PMID:8987393. مؤرشف من الأصل في 2019-12-11.

وصلات اضافية