بروتين رابط للبنسلين

Penicillin-binding protein, dimerisation domain
معرف
رمز	PBP_dimer
قاعدة بيانات عوائل البروتينات	PF03717
إنتربرو	IPR005311
تراكيب PDB المتوفرة:
ببب: 1k25 ببب: 1mwr ببب: 1mws ببب: 1mwt ببب: 1mwu ببب: 1pmd ببب: 1pyy ببب: 1qme ببب: 1qmf ببب: 1rp5

بنسلين ملازم البروتين، ناقلة الببتيد
معرف
رمز	PCN-bd_Tpept
قاعدة بيانات عوائل البروتينات	PF00905
إنتربرو	IPR001460
تراكيب PDB المتوفرة:
ببب: 1e3u ببب: 1e4d ببب: 1ewz ببب: 1fof ببب: 1h5x ببب: 1h8y ببب: 1h8z ببب: 1k25 ببب: 1k38 ببب: 1k4e

البنسلين ملازم البروتينات (PBP ) هو مجموعة من البروتينات التي تتميز بألفتها وملازمتها البنسلين. فهي المكون الطبيعي للكثير من البكتيريا؛ نجد الاسم يعكس فقط الطريقة التي بها تم اكتشاف البروتين. كل المضادات الحيوية من البيتا β - لاكتامات باستثناء tabtoxinine-β-lactam, التي تثبط الجلوتامين المخلق) المرتبط مع PBPs، وهو يعتبر ضروري ل جدار الخلية البكتيري المنشأ حيوياً.

التنوع

وهناك عدد كبير من البنسلين ملازم البروتينات PBPs، وعادة يكون مختلف في كل كائن حي، وهو موجود على حد سواء مرتبطة بالغشاء والبروتينات السيتوبلازمية. على سبيل المثال، سبرات (1977) وجد أن ستة PBPs مختلفة يتم اكتشافها بشكل روتيني في جميع سلالات E.كولاي تتراوح في الوزن الجزيئي من 40,000 إلى 91,000.^[2]

الوظيفة

وتشارك كل PBPs في المراحل النهائية من تركيب ببتيدوغليكان، والذي هو العنصر الرئيسي في جدران الخلايا البكتيرية. تركيب جدار الخلية البكتيرية ضروري للنمو، وانقسام الخلايا (وبالتالي التكاثر) والحفاظ على البنية الخلوية في البكتيريا. تثبيط PBPs يؤدي إلى وجود مخالفات في هيكل جدار الخلية مثل الاستطالة، والآفات، وفقدان النفاذية الانتقائية، وموت الخلايا في نهاية المطاف والتحلل.^[2]

PBPs عادة يحفز الربط العرضي لجدار الخلية البكتيرية، ولكنه يمكن أن يعوق بشكل دائم عن طريق البنسلين والمضادات الحيوية الأخرى β لاكتام.(NAM = N-acetylmuramic acid; NAG = N-acetylglucosamine)

المضادات الحيوية

البنسلين ملازم البروتينات يربط المضادات الحيوية البيتا لاكتام لأنها متشابهة في التركيب الكيميائي لأجزاء الوحدات التي تشكل الببتيدوغليكان.^[3] في مواجهة الأمراض التي يتعرض لها الإنسان، عادة ما تجرى الاستعانة بالمضادات الحيوية. وتعرف المضادات الحيوية كمواد كيميائية تنتج بواسطة بعض الأحياء الدقيقة، وتستخدم عادةً لغرضين الأول علاجى تستخدم عندها جرعات كبيرة ولفترة محدودة وهذا يخص الإنسان والحيوان على حدٍ سواء.

مصادر

^ Sainsbury, S., Bird, L., Rao, V., Shepherd, S.M., Stuart, D.I., Hunter, W.N., Owens, R.J., and Ren, J. (2011). "Crystal Structures of Penicillin-Binding Protein 3 from Pseudomonas aeruginosa: Comparison of Native and Antibiotic-Bound Forms". J.Mol.Biol. ج. 405: 173–184. DOI:10.1016/j.jmb.2010.10.024.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
^ ^أ ^ب Spratt BG (1977). "Properties of the penicillin-binding proteins of Escherichia coli K12,". Eur J Biochem. ج. 72 ع. 2: 341–52. DOI:10.1111/j.1432-1033.1977.tb11258.x. PMID:319999.
^ Nguyen-Distèche M, Leyh-Bouille M, Ghuysen JM (1982). "Isolation of the membrane-bound 26 000-Mr penicillin-binding protein of Streptomyces strain K15 in the form of a penicillin-sensitive D-alanyl-D-alanine-cleaving transpeptidase". Biochem J. ج. 207 ع. 1: 109–15. PMC:1153830. PMID:7181854.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)

بوابة طب

[1] Sainsbury, S., Bird, L., Rao, V., Shepherd, S.M., Stuart, D.I., Hunter, W.N., Owens, R.J., and Ren, J. (2011). "Crystal Structures of Penicillin-Binding Protein 3 from Pseudomonas aeruginosa: Comparison of Native and Antibiotic-Bound Forms". J.Mol.Biol. ج. 405: 173–184. DOI:10.1016/j.jmb.2010.10.024.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)

[pmid319999-2] أ ^ب Spratt BG (1977). "Properties of the penicillin-binding proteins of Escherichia coli K12,". Eur J Biochem. ج. 72 ع. 2: 341–52. DOI:10.1111/j.1432-1033.1977.tb11258.x. PMID:319999.

[pmid7181854-3] Nguyen-Distèche M, Leyh-Bouille M, Ghuysen JM (1982). "Isolation of the membrane-bound 26 000-Mr penicillin-binding protein of Streptomyces strain K15 in the form of a penicillin-sensitive D-alanyl-D-alanine-cleaving transpeptidase". Biochem J. ج. 207 ع. 1: 109–15. PMC:1153830. PMID:7181854.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)

[1]

[2]

[3]