إستيراز الأسيتيل كولين

بحث
ببمد سنترال	مقالات
ببمد	مقالات
أن سي بي آي	بروتينات

إستيراز الأسيتيل كولين
	أستيل يحفز التحلل من الأستيل كولين إلى خلات والكولين
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي	3.1.1.7
رقم التسجيل CAS	9000-81-1
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيم	راجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغ	راجع BRENDA
إكسباسي	راجع NiceZyme
موسوعة كيوتو	راجع KEGG
ميتاسيك	المسار الأيضي
بريام	ملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتين	RCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينية	AmiGO / EGO
بحث
ببمد سنترال	مقالات
ببمد	مقالات
أن سي بي آي	بروتينات

إستيراز الأسيتيل كولين^[1] (اختصارًا ACHE) هو إستيراز الكولين الأساسي في الجسم. هو إنزيمٌ يُحفز تفكك الأسيتيل كولين وبعض إستيرازات الكولين الأخرى والتي تعمل نواقل عصبية:

الأسيتيل كولين + H₂O = كولين + أسيتيت

توجد بشكلٍ رئيسي في الموصلات العصبية العضليَّة وفي المشابك الكيميائيَّة من النوع الكوليني، حيث يعمل نشاطه على إنهاء الانتقال المشبكي. ينتمي هذا الإنزيم إلى عائلة إستيراز الكربوكسيل ^[English]. يُعد الهدف الأساسي للتثبيط بواسطة مركبات الفوسفور العضوي مثل عوامل الأعصاب ومبيدات الآفات.

الموقع

أنزيم يوجد في التشابكات العصبية يشطر الأستل كولين إلى اسيتات وكولين

يوجد في معظم الكائنات الحية ابتداء من الأوالي وانتهاء بالجنس البشري .كما يتواجد عند الإنسان بشكل أساسي في الدم والأنسجة والجهاز العصبي المركزي والذاتي.
يقوم بحلمأة الناقل العصبي الأسيتيل كولين إلى الكولين وحمض الخل وهو تفاعل ضروري للسماح للعصبون بعد مشبكي للعودة إلى حالة الراحة بعد التنبيه.^[2]^[3]

الأنواع

الكولين إستراز الحقيقي: True cholinesterase ويسمى أيضا بـRBC Cholinesterase , Acetylcholinesterase(ACHE)).يوجد بشكل أساسي في الكريات الحمراء والمشابك العصبية. يتشكل في نفس الوقت الذي تتشكل فيه الكريات الحمراء، يتأثر بنسبة الكريات الحمراء حيث أن نقص تعداد الكريات الحمراء يؤدي إلى نقص مستوياته، يحلمه الأستيل كولين فقط بسرعة أقل من 0.001 من الثانية، ويمكن إيقاف فعله بمضادات الكولين استراز.

الكولين إستراز الكاذب:pseudo cholinesterase يسمى أيضا بـ cholinesterase(ChE), Plasma cholinesterase(PChE) , Butyrylcholinesterase ويوجد في بلازما الدم ويتم إنتاجه في الكبد حيث أن الامراض الكبدية يمكن أن تؤثر على مستوياته، يحلمه البوتيريل كولين، ويمكن إيقاف فعله بمثبطات الكولين استراز أكثر حساسية لمثبطات الأستيل كولين وللتعرض للمبيدات الحشرية.

المراجع

^ Q113378673، ص. 10، QID:Q113378673
^ Sussman JL, Harel M, Frolow F, Oefner C, Goldman A, Toker L, Silman I (1991). "Atomic structure of acetylcholinesterase from Torpedo californica: a prototypic acetylcholine-binding protein". Science. ج. 253 ع. 5022: 872–9. Bibcode:1991Sci...253..872S. DOI:10.1126/science.1678899. PMID:1678899. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
^ Sussman JL, Harel M, Silman I (1993). "Three-dimensional structure of acetylcholinesterase and of its complexes with anticholinesterase drugs". Chem. Biol. Interact. ج. 87 ع. 1–3: 187–97. DOI:10.1016/0009-2797(93)90042-W. PMID:8343975. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)

وصلات اضافية

[1] Q113378673، ص. 10، QID:Q113378673

[pmid1678899-2] Sussman JL, Harel M, Frolow F, Oefner C, Goldman A, Toker L, Silman I (1991). "Atomic structure of acetylcholinesterase from Torpedo californica: a prototypic acetylcholine-binding protein". Science. ج. 253 ع. 5022: 872–9. Bibcode:1991Sci...253..872S. DOI:10.1126/science.1678899. PMID:1678899. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)

[pmid8343975-3] Sussman JL, Harel M, Silman I (1993). "Three-dimensional structure of acetylcholinesterase and of its complexes with anticholinesterase drugs". Chem. Biol. Interact. ج. 87 ع. 1–3: 187–97. DOI:10.1016/0009-2797(93)90042-W. PMID:8343975. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)

[1]

[2]

[3]