عرض مصدر إنزيم

{{بطاقة عامة}}
[[ملف:Glucosidase enzyme.png|تصغير|400px|إنزيم [[غلوكوسيديزات|الغلوكوزيداز]] الذي يحوّل جزيئة سكر [[مالتوز|المالتوز]] إلى جزيئتي سكر [[جلوكوز|غلوكوز]]. في الشكل يمثل اللون الأحمر [[موقع نشط|الموقع النشط]]، بينما اللون الأسود ركيزة المالتوز بينما NAD العامل التميم باللون الأصفر.]]
{{شريط جانبي كيمياء حيوية}}
'''الإنزيمات'''<ref>{{استشهاد بويكي بيانات|Q114972534|ص=22}}</ref> هي محفِّزاتٌ [[علم الأحياء|بيولوجية]] [[جزيئية|جزيئة]] بروتينة. تسرِّعُ [[تفاعل كيميائي|التفاعلات الكيميائية]]. تُسمى الجزيئات التي تمارس الأنزيمات تأثيرها عليها ب[[ركيزة (كيمياء حيوية)|الركائز]]، حيث يحوّل الإنزيم الركيزة إلى جزيئات تُعرف باسم [[ناتج (كيمياء)|النواتج]]. تحتاج معظم عمليات [[أيض|الاستقلاب]] (الأيض) إلى إنزيمات من أجل أن تحدث بسرعة كافية للحفاظ على الحياة.<ref name = "Stryer_2002">{{استشهاد بكتاب |عدة مؤلفين=Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL | عنوان = Biochemistry | ناشر = W.H. Freeman | مكان = San Francisco | سنة = 2002 | إصدار = 5th | isbn = 0-7167-4955-6 | مسار = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|مسار أرشيف= https://web.archive.org/web/20201225063813/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/
|تاريخ أرشيف=2020-12-25}}{{Open access| مسار الأرشيف = https://web.archive.org/web/20191214082810/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/ | تاريخ الأرشيف = 14 ديسمبر 2019 }}</ref>{{صفحات مرجع|8.1}} تحدد الإنزيمات في الخلية أي [[مسار أيضي|مسار استقلابي]] سيحدث في تلك الخلية. تُعرف دراسة الإنزيمات بالإنزيمولوجي وهناك حقل جديد فيه لتحليل «الإنزيمات الكاذبة» ينمو باستمرار، حيث يدرس هذا الحقل الإنزيمات التي فقدت قدرتها التحفيزية البيولوجية خلال التطور وهذا غالباً يؤثر على تسلسلات الأحماض الأمينية ويعطيها خصائص تحفيزية كاذبة غير عادية.<ref>Murphy JM, Farhan H and Eyers PA (2017) Bio-Zombie: the rise of pseudoenzymes in biology.Biochem Soc Trans. 45:537-544</ref><ref name="pmid24107129">{{استشهاد بدورية محكمة |عدة مؤلفين=Murphy JM, et al. | عنوان = A robust methodology to subclassify pseudokinases based on their nucleotide-binding properties | صحيفة = Biochemical Journal | المجلد = 457 | العدد = 2 | صفحات = 323–334 | سنة = 2014 | pmid = 24107129 | doi = 10.1042/BJ20131174| مسار = }}</ref>

تُعرف الإنزيمات بقدرتها على تحفيز أكثر من 5000 نوع من التفاعلات الكيميائية الحيوية.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Schomburg I, Chang A, Placzek S, Söhngen C, Rother M, Lang M, Munaretto C, Ulas S, Stelzer M, Grote A, Scheer M, Schomburg D | عنوان = BRENDA in 2013: integrated reactions, kinetic data, enzyme function data, improved disease classification: new options and contents in BRENDA | صحيفة = Nucleic Acids Research | المجلد = 41 | العدد = Database issue | صفحات = D764–72 | تاريخ = January 2013 | pmid = 23203881 | pmc = 3531171 | doi = 10.1093/nar/gks1049 }}</ref> معظم الإنزيمات [[بروتين]]ات، ولكن بعضها جزيئات محفزة للرنا (RNA) تدعى ريبوزومات. تأتي نوعية الإنزيمات من بينتها ثلاثية الأبعاد المميزة.

تزيد الإنزيمات كما كل المحفّزات [[معدل التفاعل|سرعة التفاعل]] من خلال تخفيض [[طاقة تنشيط|طاقة التنشيط]]. تصل قدرة بعض الإنزيمات حتى جعل تحوّل الركيزة إلى المنتج أسرع بملايين المرات من التحول دون وجود الإنزيم. أحد الأمثلة هو إنزيم أورتيدين 5'-فوسفات ديكربوكسيلاز الذي يسمح بتفاعل من الممكن خلال ثوانٍ، بينما سيتطلب هذا التفاعل دون الإنزيم ملايين السنين.<ref name="radzicka">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Radzicka A, Wolfenden R | عنوان = A proficient enzyme | صحيفة = Science | المجلد = 267 | العدد = 5194 | صفحات = 90–931 | تاريخ = January 1995 | pmid = 7809611 | doi=10.1126/science.7809611| bibcode = 1995Sci...267...90R }}</ref><ref name="pmid17889251">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Callahan BP, Miller BG | عنوان = OMP decarboxylase—An enigma persists | صحيفة = Bioorganic Chemistry | المجلد = 35 | العدد = 6 | صفحات = 465–9 | تاريخ = December 2007 | pmid = 17889251 | doi = 10.1016/j.bioorg.2007.07.004 }}</ref> كيميائياً، لا تُستهلك الإنزيمات في التفاعلات الكيميائية ولا تقوم بتغيير التوازن في التفاعلات الكيميائية، كما كل [[تحفيز|الحفّازات الكيميائية]]. تتميز الإنزيمات عن بقية الحفّازات الكيميائية بنوعيتها الشديدة. يمكن أن يتأثر النشاط الإنزيمي بجزيئات معينة كالمثبطات التي تقلل من النشاط الإنزيمي، أو المنشطات التي تنشط عمل الإنزيم. الكثير من الأدوية العلاجية و[[سم|السموم]] هي مثبطات إنزيمية. ينخفض النشاط الإنزيمي بشكل ملحوظ كذلك خارج [[درجة حرارة|درجة الحرارة]] و[[أس هيدروجيني|الحموضة]] المثاليتين.

تُستخدم بعض الإنزيمات تجارياً، لتصنيع [[مضاد حيوي|المضادات الحيوية]] مثلاً، حتى أن بعض المنتجات المنزلية تستخدم الإنزيمات لتسريع [[تفاعل كيميائي|تفاعلات كيميائية]] معينة كبعض الإنزيمات الموجودة في مساحيق الغسيل الحيوية التي تحطم [[بروتين|البروتينات]] أو [[نشا|النشا]] أو [[دهن|الدهون]] الموجودة الي تسبب بقع الملابس.

== أصل الكلمة والتاريخ ==
[[ملف:Eduardbuchner.jpg|alt=Photograph of Eduard Buchner.|تصغير|180px|يسار|إدوارد بوتشنر]]
بحلول أواخر القرن السابع عشر وبدايات القرن الثامن عشر، كان قد تم التعرّف على هضم المعدة للَّحم بواسطة مفرزاتها،
<ref name="Reaumur1752">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = de Réaumur RA | مؤلف-وصلة = René Antoine Ferchault de Réaumur | سنة = 1752 | عنوان = Observations sur la digestion des oiseaux|صحيفة = Histoire de l'academie royale des sciences | المجلد = 1752 | صفحات = 266, 461 }}</ref> وتحويل [[نشا|النشا]] إلى سكاكر عبر المستخلصات النباتية و[[لعاب|اللعاب]]، إلا أن الآليات التي يتم من خلالها هذا كانت مجهولة.<ref>{{استشهاد بكتاب | مسار = http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html | الأخير = Williams | الأول = Henry Smith | عنوان = A History of Science: in Five Volumes''. ''Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences | ناشر = Harper and Brothers | سنة = 1904 | name-list-format = vanc | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20120509114830/http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html | تاريخ أرشيف = 9 مايو 2012 }}</ref>

كان الكيميائي الفرنسي [[أنسيلم باين]] أول من اكتشف إنزيماً وهو إنزيم دي أسيتاز عام 1833.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Payen A, Persoz JF | سنة = 1833 | عنوان = Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels | لغة = French | عنوان مترجم = Memoir on diastase, the principal products of its reactions, and their applications to the industrial arts | صحيفة = Annales de chimie et de physique | سلسلة = 2nd | المجلد = 53 | مسار = https://books.google.com/?id=Q9I3AAAAMAAJ&pg=PA73 | صفحات = 73–92| مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20200411180234/https://books.google.com/books?id=Q9I3AAAAMAAJ&pg=PA73&hl=en | تاريخ أرشيف = 11 أبريل 2020 }}</ref> بعد عدّة عقود وأثناء دراسة [[تخمير (توضيح)|تخمّر السكر]] وتحوله إلى [[كحول]] بواسطة [[خميرة|الخميرة]]، خلص [[لويس باستور]] أن قوةً حيوية هي من تسبب هذا التخمّر وهي موجودة في خلايا الخميرة، أطلق على هذه القوة اسم "Ferments" «التخمّر»، واِعْتُقِدَ أن التخمّر وظيفة موجودة فقط في الكائنات الحيّة. كتب باستر أن «التخمّر الكحولي فعل مرتبط بحياة وتنظيم خلايا الخميرة، وليس مرتبطاً بموت أو تعفّن هذه الخلايا».<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Manchester KL | عنوان = Louis Pasteur (1822–1895)–chance and the prepared mind | صحيفة = Trends in Biotechnology | المجلد = 13 | العدد = 12 | صفحات = 511–5 | تاريخ = December 1995 | pmid = 8595136 | doi = 10.1016/S0167-7799(00)89014-9 }}</ref><br />
عام 1877، استخدم الفيزيولوجي الألماني فيلهام كون (1837-1900) المصطلح «إنزيم» للمرة الأولى، مشتَقَّةً من الكلمة اليونانية ἔνζυμον والتي تعني «مُخمَّر» أو «في الخميرة»، وقد استخدم هذا المصطلح النشاط كيميائي تقوم به الكائنات الحية.<ref>{{استشهاد بكتاب | محرر1-الأول = John L. | محرر1-الأخير = Heilbron | عنوان = The Oxford Companion to the History of Modern Science | مؤلف1-الأول = Frederic Lawrence | مؤلف1-الأخير = Holmes | الفصل = Enzymes | صفحة = 270 | مسار الفصل = https://books.google.com/books?id=abqjP-_KfzkC&pg=PA270&lpg=PA270&dq=history+of+enzymes+ferment+living+organisms&source=bl&hl=en | ناشر = Oxford University Press | مكان = Oxford | سنة = 2003 | name-list-format = vanc }}</ref>

قدّم [[إدوارد بوخنر]] أول ورقة له عن دراسة مستخلصات الخمائر عام 1897. وجد بوخنر في سلسلة من التجارب التي أُجريت في [[جامعة برلين (توضيح)|جامعة برلين]] أن السكر تخمّر بواسطة مستخلصات الخمائر حتى عندما لم يحتوِ المزيج على خلايا خمائر حيّة <ref name="urlEduard Buchner - Biographical">{{استشهاد ويب | مسار = https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1907/buchner/biographical/ | عنوان = Eduard Buchner | عمل = Nobel Laureate Biography | ناشر = Nobelprize.org | تاريخ الوصول = 23 February 2015 | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20180724062819/https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html | تاريخ أرشيف = 24 يوليو 2018 }}</ref> وأطلق اسم «زيماز» على الإنزيم الذي خمّر [[سكروز|السكروز]].<ref name="urlEduard Buchner - Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation">{{استشهاد ويب | مسار = https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1907/buchner/lecture/ | عنوان = Eduard Buchner – Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation | سنة = 1907 | عمل = Nobelprize.org | تاريخ الوصول = 23 February 2015 | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20180813144305/https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html | تاريخ أرشيف = 13 أغسطس 2018 }}</ref> تلقى بوخنر [[جائزة نوبل في الكيمياء]] عام 1907 عن «اكتشافه التخمّر دون الخلايا». سُمِّيت الإنزيمات بعد بوخنر تبعاً للتفاعل الذي تقوم بإجراءه، حيث اِصطُلح على إدماج اللاحقة "ase" «از» مع اسم الركيزة (مثلاً [[لكتاز|اللاكتاز]] هو الإنزيم الذي يقسم [[لاكتوز|اللاكتوز]]) أو مع اسم التفاعل (مثلاً [[بوليمراز الدنا|دنا بوليميراز]] يقوم بتشكيل بوليميرات [[حمض نووي ريبوزي منقوص الأكسجين|الحمض النووي الريبي منقوص الأوكسجين]]).<ref>The naming of enzymes by adding the suffix "-ase" to the substrate on which the enzyme acts, has been traced to French scientist Emile Duclaux (1840–1904), who intended to honor the discoverers of [[دياستيز]] – the first enzyme to be isolated – by introducing this practice in his book {{استشهاد بكتاب | مؤلف = Duclaux E | عنوان = Traité de microbiologie: Diastases, toxines et venins | لغة = French | عنوان مترجم = Microbiology Treatise: diastases , toxins and venoms | سنة = 1899 | ناشر = Masson and Co | مكان = Paris, France | مسار = https://books.google.com/books?id=Kp9EAAAAQAAJ&printsec=frontcover |مسار أرشيف= https://web.archive.org/web/20201014050935/https://books.google.com/books?id=Kp9EAAAAQAAJ&printsec=frontcover
|تاريخ أرشيف=2020-10-14}} See Chapter 1, especially page 9.</ref>

لم يتم التعّرف على الهوية الكيمائية الحيوية للإنزيمات في بدايات القرن العشرين، على الرغم من أن الكثير من العلماء لاحظوا النشاط الإنزيمي الذي كان مترافقاً مع البروتينات، ولكن بعض العلماء الآخرين (منهم الحائز على جائزة نوبل ريتشارد فيلستاتر) جادلوا في أن البروتينات عبارة عن ناقلة للإنزيمات الحقيقية وأن البروتينات غير قادرة على التحفيز.<ref name = "Willstätter_1927">{{استشهاد بدورية محكمة| عدة مؤلفين = Willstätter R | عنوان = Faraday lecture. Problems and methods in enzyme research | صحيفة = Journal of the Chemical Society (Resumed) | تاريخ = 1927 | صفحات = 1359 | doi = 10.1039/JR9270001359 }} quoted in {{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Blow D | عنوان = So do we understand how enzymes work? | صحيفة = Structure (London, England : 1993) | المجلد = 8 | العدد = 4 | صفحات = R77–R81 | تاريخ = April 2000 | pmid = 10801479 | doi = 10.1016/S0969-2126(00)00125-8 | مسار = http://cmgm3.stanford.edu/biochem/sb241/Herschlag_lectures/papers/Blow.pdf | تنسيق = pdf | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20170809042359/http://cmgm3.stanford.edu/biochem/sb241/Herschlag_lectures/papers/Blow.pdf | تاريخ أرشيف = 9 أغسطس 2017 | تاريخ الوصول =  أكتوبر 2020  |حالة المسار=dead}}</ref> أظهر جيمس بي. سيمنر عام 1926 أن إنزيم اليوراز بروتينٌ نقيّ وقام ببلورته، قام بالمثل أيضاً عام 1937 مع إنزيم الكاتالاز. أثبت جون هوارد نورثروب وفيندل ميردريث ستانلي اللذان عملا على إنزيم الببسين الهاضم عام 1930 وإنزيم الكيموتربسين والتريبسين، أثبتا أن البروتينات النقية يمكن أن تكون إنزيمات. حصل هؤلاء العلماء الثلاثة على جائزة نوبل في الكيمياء عام 1946.<ref name="urlThe Nobel Prize in Chemistry 1946">{{استشهاد ويب | مسار = https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1946/summary/ | عنوان = Nobel Prizes and Laureates: The Nobel Prize in Chemistry 1946 | عمل = Nobelprize.org | تاريخ الوصول = 23 February 2015 | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20180804202229/https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ | تاريخ أرشيف = 4 أغسطس 2018 }}</ref>

<br />
مكّن اكتشاف إمكانية بلورة الإنزيمات من تحليل بنى الإنزيمات بدراسة البلورات بواسطة [[أشعة سينية|الأشعة السينية]]، وتم القيام بهذا الأمر للمرة الأولى من أجل دراسة [[جسيم حال|إنزيم الليزوزوم]]، وهو إنزيم موجود في اللعاب والدموع و[[بياض البيض]] ويقوم هذا الإنزيم بهضم معطف بعض أنواع البكتيريا، حيث فُهِّم هيكل هذا الإنزيم من قبل مجموعة من العلماء يقودهم دافيد تشيلتون فيليبس، ونُشر الأمر 1965.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR | عنوان = Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 ?ngstr?m resolution | صحيفة = Nature | المجلد = 206 | العدد = 4986 | صفحات = 757–61 | تاريخ = May 1965 | pmid = 5891407 | doi = 10.1038/206757a0 | bibcode = 1965Natur.206..757B }}</ref> شكّل هيكل الليزوزوم عالي الدقة بدايةً لحقل البيولوجيا الهيكلية وبدايةً لجهود فهم كيف تعمل الإنزيمات على المستوى الذري.<ref name="pmid10390620">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Johnson LN, Petsko GA | عنوان = David Phillips and the origin of structural enzymology | صحيفة = Trends Biochem. Sci. | المجلد = 24 | العدد = 7 | صفحات = 287–9 | سنة = 1999 | pmid = 10390620 | doi = 10.1016/S0968-0004(99)01423-1 }}</ref>

== اصطلاحات التسمية ==
يُشتق اسم الإنزيم غالباً من ركيزته أو التفاعل الكيميائي الذي يحفّزه، مع اللاحقة «از» "ase" في النهاية.<ref name="Stryer_2002" /> ومن الأمثلة على ذلك [[لكتاز|اللاكتاز]] و[[نازعة هيدروجين الكحول]] و[[بوليمراز الدنا|دنا بوليميراز]]. تُسمَّى الإنزيمات المختلفة التي تحفّز التفاعل الكيميائي نفسه [[النظائر الإنزيمية|بالإيزوزيمات أو النظائر الإنزيمية]].<ref name = "Stryer_2002"/>

طوّر الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجية الجزيئية نظام تسمية الإنزيمات، وهو [[رقم التصنيف الإنزيمي]]، حيث يُوصف كل إنزيم بواسطة تسلسل من أربعة أرقام مسبوقة بالسابقة "EC". يصنِّف الرقم الأول الإنزيمات على أساس آلية عملها.<ref name="url_Enzyme_Classification">{{استشهاد ويب | مسار = http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/rules.html | عنوان = Classification and Nomenclature of Enzymes by the Reactions they Catalyse | مؤلف = Nomenclature Committee | عمل = International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB) | ناشر = School of Biological and Chemical Sciences, Queen Mary, University of London | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20170917015645/http://www.chem.qmul.ac.uk:80/iubmb/enzyme/rules.html | تاريخ أرشيف = 17 سبتمبر 2017 }}</ref>

أعلى مستوى للتصنيف هو:
* EC1 [[إنزيم أكسدة واختزال|إنزيمات أكسدة-إرجاع]]: تحفّز [[أكسدة واختزال|تفاعلات الأكسدة-إرجاع]]
* EC2 [[ناقلة (إنزيم)|إنزيمات الترانسفيراز]]: ينقل [[مجموعة وظيفية|زمرة وظيفية]] (كزمرة الميثيل أو الفوسفات)
* EC3 [[هيدروليز|إنزيمات هيدرولاز]]: تحفّز تفاعلات [[تحلل مائي|التحلل المائي]] للعديد من الروابط
* EC4 [[لياز|إنزيمات اللياز]]: تقوم بإنشاء العديد من الروابط بوسائل غير التحلل المائي أو الأكسدة
* EC5 [[إيزوميراز|إنزيمات الإيزوميراز]]: تحفّز التغيرات [[تصاوغ|التصاوغية]] في جزيئة واحدة
* EC6 [[ليغاز|إنزيمات الليغاز]]: تربط جزيئتين بواسطة [[رابطة تساهمية]]
هناك تقسيم فرعي لهذه الأقسام بحسب خصائص أخرى كالركيزة والنواتج والآلية الكيميائية. فالإنزيم نوعي لأربعة خصائص تصفها الخانات الأربعة في رقم التصنيف الإنزيمي. على سبيل المثال، الهكسوكيناز (EC 2.7.1.1) إنزيم ترانسفيراز أي إنزيم ناقل، يضيف مجموعة الفوسفات (EC 2.7) إلى جزيء الهكسوز، والهكسوز هو جزيء يحتوي على مجموعة كحولية (EC 2.7.1).<ref>{{استشهاد ويب|عنوان=EC 2.7.1.1|مسار=http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC2/7/1/1.html | مؤلف = Nomenclature Committee | عمل = International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB) | ناشر = School of Biological and Chemical Sciences, Queen Mary, University of London | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20170608035114/http://www.chem.qmul.ac.uk:80/iubmb/enzyme/EC2/7/1/1.html | تاريخ أرشيف = 8 يونيو 2017 }}</ref>

== البنية ==
{{مفصلة|بنية البروتين}}
[[ملف:Q10 graph c.svg|تصغير|400px|يزداد نشاط الإنزيم في البداية مع درجة الحرارة (معامل Q10) حتى يتفكك انطواء الإنزيم (يتمسخ)، مما يؤدي إلى أفضل سرعة تفاعل في درجة حرارة متوسطة.]]
عموماً تكون الإنزيمات بروتينات كروية، تمارس تأثيرها بمفردها أو في معقّدات أكبر. يحدد تسلسل [[حمض أميني|الحموض الأمينية]] هيكل الإنزيم، والذي بدوره يحدد نشاطه التحفيزي.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Anfinsen CB | عنوان = Principles that govern the folding of protein chains | صحيفة = Science | المجلد = 181 | العدد = 4096 | صفحات = 223–30 | تاريخ = July 1973 | pmid = 4124164 | doi = 10.1126/science.181.4096.223 | bibcode = 1973Sci...181..223A }}</ref> على الرغم من أن البنية تحدد الوظيفة الإنزيمية، إلا أنه لا يُمكن التنبؤ بكامل النشاط الإنزيمي بواسطة البنية فقط.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Dunaway-Mariano D | عنوان = Enzyme function discovery | صحيفة = Structure (London, England : 1993) | المجلد = 16 | العدد = 11 | صفحات = 1599–600 | تاريخ = November 2008 | pmid = 19000810 | doi = 10.1016/j.str.2008.10.001 }}</ref> يتمسخ الإنزيم عند التسخين أو عند التعرّض لممسخات كيميائية، ما يؤدي لحدوث خلخلة في بنية الإنزيم، يفقد الإنزيم بسببها نشاطه.<ref>{{استشهاد بكتاب | مؤلف1-الأخير = Petsko | مؤلف1-الأول = Gregory A. | مؤلف2-الأخير = Ringe | مؤلف2-الأول = Dagmar | عنوان = Protein structure and function | تاريخ = 2003 | ناشر = New Science | مكان = London | isbn=978-1405119221 | name-list-format = vanc | الفصل = Chapter 1: From sequence to structure | مسار الفصل = https://books.google.com/books?id=2yRDWkHhN9QC&pg=PA27&dq=Protein+Denaturation+unfold+loss+of+function&hl=en | صفحة = 27 }}</ref> يرتبط [[إفساد (كيمياء حيوية)|تمسّخ]] الإنزيمات بدرجات الحرارة الأعلى من الأنواع الشائعة، لذلك فإن الإنزيمات التي تُستحصل من بكتيريا البيئات البركانية [[حمة|كالينابيع الساخنة]] تُعتبر ثمينة للغاية لقدرتها على القيام بوظائفها في ظل درجات حرارة عالية، مما يسمح للتفاعلات التي يشرف عليها الإنزيم بالحدوث بمعدّلات عالية جداً.

عادةً تكون الإنزيمات أكبر بكثير من ركائزها. تتفاوت أحجام الإنزيمات بين ثمالة من الأحماض الأمينية في [[أحادي القسيمة|موحود]] -أوكسالوكروتونات توتوميراز، <ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP | عنوان = 4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer | صحيفة = The Journal of Biological Chemistry | المجلد = 267 | العدد = 25 | صفحات = 17716–21 | تاريخ = September 1992 | pmid = 1339435 }}</ref> حتى أكثر من 2500 ثمالة في تصنيع الأحماض الدهنية الحيوانية.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Smith S | عنوان = The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes | مسار = https://archive.org/details/sim_faseb-journal_1994-12_8_15/page/1248 | صحيفة = FASEB Journal | المجلد = 8 | العدد = 15 | صفحات = 1248–59 | تاريخ = December 1994 | pmid = 8001737 }}</ref> يشترك في عملية التحفيز جزء صغير فقط من بنيتها (حوالي 2 إلى 4 حموض أمينية) وهو يسمى الموقع الحفّاز.<ref>{{ استشهاد ويب | مسار = http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ | عنوان = The Catalytic Site Atlas | ناشر = The European Bioinformatics Institute | تاريخ الوصول = 4 April 2007 | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20180927214709/http://www.ebi.ac.uk:80/thornton-srv/databases/CSA/ | تاريخ أرشيف = 27 سبتمبر 2018 }}</ref> يقع الموقع الحفّاز قريباً من موقع رابط أو أكثر حيث توجّه الثمالات الركائز. يشكل الموقع الحفّاز والموقع الرابط سويةً موقع النشط في الإنزيم. معظم ما تبقى من بنية الإنزيم تخدم في الحفاظ على التوجيه الدقيق وديناميكية [[موقع النشط]].<ref name = "Suzuki_2015_7">{{استشهاد بكتاب | مؤلف = Suzuki H | عنوان = How Enzymes Work: From Structure to Function | ناشر = CRC Press | مكان = Boca Raton, FL | سنة = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8 | الفصل = Chapter 7: Active Site Structure | صفحات = 117–140 }}</ref>

 
في بعض الإنزيمات لا تشارك [[حمض أميني|الأحماض الأمينية]] في التحفيز بشكل مباشر، بل يحتوي الإنزيم على مواقع تربط وتوجه [[عامل مرافق (كيمياء حيوية)|العوامل المحفّزة المرافقة]]، أي أنه ينشط التفاعل بشكل غير مباشر.<ref name="Suzuki_2015_7" /> يمكن أن تحتوي بنى الإنزيمات أيضاً على [[تفارغية|مواقع تفارغية]] حيث يؤدي ربط جزيء صغير إلى إحداث تغيير في التركيب يزيد أو يُنقص النشاط.<ref>{{استشهاد بكتاب | مؤلف = Krauss G | عنوان = Biochemistry of Signal Transduction and Regulation | تاريخ = 2003 | ناشر = Wiley-VCH | مكان = Weinheim | isbn = 9783527605767 | إصدار = 3rd | صفحات = 89–114 | الفصل = The Regulations of Enzyme Activity | مسار الفصل = https://books.google.com/books?id=iAvu2XRLnfYC&pg=PA91&dq=enzyme+metabolic+pathways+feedback+regulation&hl=en&redir_esc=y}}</ref>

الريبزيمات هي مجموعة صغيرة من المحفزات الحيوية التي تحفز تفاعلات رنا، يمكن أن يكون الإنزيم مفرداً أو ضمن معقّد. أشيع هذه الإنزيمات هو الريبوزوم وهو معقّد من البروتينات ومكّونات محفزة لرنا.<ref name = "Stryer_2002"/>

== الآلية ==
[[ملف:Enzyme structure.svg|تصغير|400px|تنظيم بنية الإنزيم، مثال الليزوزوم. يُظهر اللون الأزرق المواقع الرابطة و اللون الأحمر المواقع الحفّاز، و اللون الأسود ركيزة الببتيدغليكان ({{PDB|9LYZ}}).]]
=== ربط الركيزة ===
يجب أن تربط الإنزيمات [[ركيزة (كيمياء حيوية)|ركائزها]] قبل أن تحفّز تفاعلاتها.عادةً ما تكون الإنزيمات نوعية جداً بالنسبة لركائزها التي تربطها والتفاعلات التي تحفّزها. تتحدد هذه النوعية بجيوب الربط ذات الشكل والشحنة الملائمين بالإضافة إلى الصفة [[محب للماء|المحبة]] أو [[كاره للماء|الكارهة للماء]]، بناء على الصفات السابقة تستطيع الإنزيمات التفريق بين الركائز المتشابهة جداً.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Jaeger KE, Eggert T | عنوان = Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution | صحيفة = Current Opinion in Biotechnology | المجلد = 15 | العدد = 4 | صفحات = 305–13 | تاريخ = August 2004 | pmid = 15358000 | doi = 10.1016/j.copbio.2004.06.007 }}</ref>

تكون الإنزيمات المشاركة في عملية النسخ و[[تعبير جيني|تعبير]] [[مجموع مورثي|الجينوم]] عالية الدقة والنوعية، حيث تمتلك بعض هذه الإنزيمات آلية «القراءة للإثبات» مثل إنزيم [[بوليمراز الدنا|دنا بوليميراز]] الذي يحفّز تفاعلاً أولاً ومن ثم يتأكد من كون المنتج صحيحاً.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Shevelev IV, Hübscher U | عنوان = The 3' 5' exonucleases | صحيفة = Nature Reviews Molecular Cell Biology | المجلد = 3 | العدد = 5 | صفحات = 364–76 | تاريخ = May 2002 | pmid = 11988770 | doi = 10.1038/nrm804 }}</ref> تؤدي هاتان الخطوتان إلى معدّل أخطاء أقل من 1 إلى 100 مليون تفاعل في بوليميراز عالية الدقة عند [[ثدييات|الثدييات]].<ref name = "Stryer_2002"/> هناك آليات تأكد شبيهة موجودة في رنا بوليميراز،<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K | عنوان = Transcript-assisted transcriptional proofreading | صحيفة = Science | المجلد = 313 | العدد = 5786 | صفحات = 518–20 | تاريخ = July 2006 | pmid = 16873663 | doi = 10.1126/science.1127422 | bibcode = 2006Sci...313..518Z }}</ref> وأمينو أسيل رنا الناقل سينثيتازات،<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Ibba M, Soll D | عنوان = Aminoacyl-tRNA synthesis | مسار = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2000_69/page/617 | صحيفة = Annual Review of Biochemistry | المجلد = 69 | صفحات = 617–50 | pmid = 10966471 | doi = 10.1146/annurev.biochem.69.1.617 | سنة=2000}}</ref> والريبوزومات.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Rodnina MV, Wintermeyer W | عنوان = Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms | مسار = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2001_70/page/415 | صحيفة = Annual Review of Biochemistry | المجلد = 70 | صفحات = 415–35 | pmid = 11395413 | doi = 10.1146/annurev.biochem.70.1.415 | سنة=2001}}</ref>

و على العكس من ذلك يوجد العديد من الإنزيمات التي تظهر [[اختلاط إنزيمي|اختلاطاً إنزيمياً]]، حيث تمتلك نوعية واسعة وتمارس تأثيراً على ركائز عديدة مختلفة فيزيولوجياً. تؤدي العديد من الإنزيمات إلى حدوث نشاطات جانبية صغيرة، وقد تمثل هذه النشاطات نقطة بداية لانتقاء تطوّري لوظيفة جديدة.<ref name=Tawfik10>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Khersonsky O, Tawfik DS | عنوان = Enzyme promiscuity: a mechanistic and evolutionary perspective | مسار = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2010_79/page/471 | صحيفة = Annual Review of Biochemistry | المجلد = 79 | صفحات = 471–505 | pmid = 20235827 | pmc = | doi = 10.1146/annurev-biochem-030409-143718 | سنة=2010}}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = O'Brien PJ, Herschlag D | عنوان = Catalytic promiscuity and the evolution of new enzymatic activities | صحيفة = Chemistry & Biology | المجلد = 6 | العدد = 4 | صفحات = R91–R105 | تاريخ = April 1999 | pmid = 10099128 | doi = 10.1016/S1074-5521(99)80033-7 }}</ref>
[[ملف:Hexokinase induced fit.svg|alt=Hexokinase displayed as an opaque surface with a pronounced open binding cleft next to unbound substrate (top) and the same enzyme with more closed cleft that surrounds the bound substrate (bottom)|تصغير|400px|يغير الإنزيم شكله ليناسب الركيزة، التي ترتبط بالإنزيم فيتشكّل معقّد إنزيم-ركيزة. اللون الأزرق المواقع الرابطة، أما اللون الأسود فهو الركيزة، أما اللون الأصفر يمثّل العامل المرافق و هنا هو أيون المغنزيوم.]]

==== نموذج القفل والمفتاح ====
لشرح النوعية الملحوظة للإنزيمات اقترح [[هيرمان إميل فيشر|إميل فيشر]] عام 1894 أن للإنزيم والركيزة أشكال هندسية محددة تناسب بعضها بعضاً.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Fischer E | سنة = 1894 | عنوان = Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme | لغة = German | عنوان مترجم = Influence of configuration on the action of enzymes | صحيفة=Berichte der Deutschen chemischen Gesellschaft zu Berlin | المجلد = 27 | العدد = 3 | صفحات = 2985–93 | مسار = https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|doi=10.1002/cber.18940270364 |مسار أرشيف= https://web.archive.org/web/20201127140404/https://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer
|تاريخ أرشيف=2020-11-27}} From page 2992: ''"Um ein Bild zu gebrauchen, will ich sagen, dass Enzym und Glucosid wie Schloss und Schlüssel zu einander passen müssen, um eine chemische Wirkung auf einander ausüben zu k?nnen."'' (To use an image, I will say that an enzyme and a glucoside [i.e., glucose derivative] must fit like a lock and key, in order to be able to exert a chemical effect on each other.)</ref> تمت الإشارة إلى هذه الفكرة بـ«نموذج القفل والفتاح».<ref name="Stryer_2002" /> نجح هذا النموذج في تفسير نوعية الإنزيمات إلا أنه فشل في تفسير استقرار الحالة الانتقالية التي تحققها الإنزيمات.<ref name="Cooper_2000">{{استشهاد بكتاب | مؤلف = Cooper GM | عنوان = The Cell: a Molecular Approach | تاريخ = 2000 | ناشر = ASM Press | مكان = Washington (DC ) | isbn = 0-87893-106-6 | إصدار = 2nd | الفصل = Chapter 2.2: The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts | مسار الفصل = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9921/ | التسجيل = registration | مسار = https://archive.org/details/cell00geof | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20191216214339/https://archive.org/details/cell00geof | تاريخ أرشيف = 16 ديسمبر 2019 }}</ref>

==== نموذج التلاؤم المُستحث ====
اقترح [[دانيال كوشلاند]] عام 1958 تعدلاً على نموذج القفل والمفتاح لأن هياكل الإنزيمات مرنة نوعاً ما، حيث يتغير شكل الموقع النشط باستمرار من خلال التفاعل مع الركيزة.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Koshland DE | عنوان = Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis | صحيفة = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | المجلد = 44 | العدد = 2 | صفحات = 98–104 | تاريخ = February 1958 | pmid = 16590179 | pmc = 335371 | doi = 10.1073/pnas.44.2.98 | bibcode = 1958PNAS...44...98K }}</ref> وبالنتيجة فإن الركيزة لا ترتبط ببساطة بموقع نشط جامد، أن [[سلسلة جانبية|السلاسل الجانبية]] للحموض الأمينية التي تكوّن الموقع النشط تتوضع في أماكن معينة بدقة بالغة حتى تمكّن الإنزيم من أداء وظيفته التحفيزية. يتغير شكل الركيزة أيضاً في بعض الحالات بمجرد دخولها للموقع النشط مثل إنزيم الغلوكوزيداز.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Vasella A, Davies GJ, Böhm M | عنوان = Glycosidase mechanisms | صحيفة = Current Opinion in Chemical Biology | المجلد = 6 | العدد = 5 | صفحات = 619–29 | تاريخ = October 2002 | pmid = 12413546 | doi = 10.1016/S1367-5931(02)00380-0 }}</ref> يستمر الموقع النشط بتغيير شكله حتى ترتبط الركيزة بشكل تام وتوفق هذه اللحظة تحديد الشكل النهائي وتوزع الشحنات.<ref>{{استشهاد بكتاب | الأخير = Boyer | الأول = Rodney | عنوان = Concepts in Biochemistry | مسار = https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye | إصدار = 2nd | ناشر = John Wiley & Sons, Inc. | مكان = New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. | isbn = 0-470-00379-0 | صفحات=[https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye/page/137 137]–8 | الفصل = Chapter 6: Enzymes I, Reactions, Kinetics, and Inhibition | سنة = 2002 | oclc = 51720783 | name-list-format = vanc| مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20220331031229/https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye | تاريخ أرشيف = 31 مارس 2022 }}</ref> يزيد التلاؤم المُستحث من دقة التعرّف الجزيئي في ظل وجود منافسة وضوضاء جزيئية، وهذا يكسب التفاعلات التي تتم بإشراف الإنزيم تدقيقاً للركائز.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Savir Y, Tlusty T | عنوان = Conformational proofreading: the impact of conformational changes on the specificity of molecular recognition | صحيفة = PLoS ONE | المجلد = 2 | العدد = 5 | صفحات = e468 | سنة = 2007 | pmid = 17520027 | pmc = 1868595 | doi = 10.1371/journal.pone.0000468 | مسار = http://www.sns.ias.edu/~tlusty//papers/PLoSONE2007.pdf | محرر1-الأخير = Scalas | محرر1-الأول = Enrico |name-list-format=vanc| bibcode = 2007PLoSO...2..468S | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20120319153442/http://www.weizmann.ac.il/complex/tlusty/papers/PLoSONE2007.pdf | تاريخ أرشيف = 19 مارس 2012 | تاريخ الوصول =  أكتوبر 2020  |حالة المسار=dead}}</ref>

=== التحفيز ===
تحفّز الإنزيمات التفاعلات بطرائق عدة، تشترك هذه الطرق جميعها بمحلة خفض [[طاقة تنشيط|طاقة التنشيط]].<ref name="Fersht_1985">{{استشهاد بكتاب | مؤلف = Fersht A | عنوان = Enzyme Structure and Mechanism | ناشر = W.H. Freeman | مكان = San Francisco | سنة = 1985 | صفحات = 50–2 | isbn = 0-7167-1615-1}}</ref>
# عبر تثبيت الحالة الانتقالية:
#* خلق بيئة مع توزع شحنات متكاملان مع الحالة الانتقالية لتخفيض طاقة التنشيط.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Warshel A, Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH | عنوان = Electrostatic basis for enzyme catalysis | صحيفة = Chemical Reviews | المجلد = 106 | العدد = 8 | صفحات = 3210–35 | تاريخ = August 2006 | pmid = 16895325 | doi = 10.1021/cr0503106 }}</ref>

# عبر توفير مسار تفاعلي بديل:
#* يتم إحداث تفاعل مؤقت مع الركيزة، ويتشكل عبر هذا التفاعل وسيط يساهم في توفير طاقة تنشيط أقل للحالة الانتقالية.<ref>{{استشهاد بكتاب | مؤلف1-الأخير = Cox | مؤلف1-الأول = Michael M. | مؤلف2-الأخير = Nelson | مؤلف2-الأول = David L. | عنوان = Lehninger Principles of Biochemistry | تاريخ = 2013 | ناشر = W.H. Freeman | مكان = New York, N.Y. | isbn = 978-1464109621 | إصدار = 6th | الفصل = Chapter 6.2: How enzymes work | صفحة = 195 | مسار الفصل = http://www.amazon.co.uk/Lehninger-Principles-Biochemistry-David-Nelson/dp/1464109621/ref=sr_1_1?s=books&ie=UTF8&qid=1425406097&sr=1-1&keywords=9781464109621 | name-list-format = vanc }}</ref>
# عبر زعزعة استقرار الحالة الأرضية للركيزة:
#* دفع الركيزة المرتبطة إلى الحالة الانتقالية لتقليل الطاقة المطلوبة للوصول إلى الحالة الانتقالية.<ref name=PMID12947189>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S | عنوان = A perspective on enzyme catalysis | صحيفة = Science | المجلد = 301 | العدد = 5637 | صفحات = 1196–202 | تاريخ = August 2003 | pmid = 12947189 | doi = 10.1126/science.1085515 | bibcode = 2003Sci...301.1196B }}</ref>
# عبر توجيه الركائز إلى التفاعلات المنتجة لتقليل تغير إنتروبية التفاعل.<ref>{{استشهاد بكتاب | مؤلف = Jencks WP | عنوان = Catalysis in Chemistry and Enzymology | ناشر = Dover | مكان = Mineola, N.Y | سنة = 1987 | isbn = 0-486-65460-5 }}</ref> مساهمة هذه الآلية في التحفيز ضئيلة نسبياً.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A | عنوان = How important are entropic contributions to enzyme catalysis? | صحيفة = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | المجلد = 97 | العدد = 22 | صفحات = 11899–904 | تاريخ = October 2000 | pmid = 11050223 | pmc = 17266 | doi = 10.1073/pnas.97.22.11899 | bibcode = 2000PNAS...9711899V }}</ref>
قد تستخدم الإنزيمات العديد من هذه الآليات في وقت واحد.

=== الديناميكية ===
الإنزيمات ليست هياكل جامدة ثابتة، بل على العكس من ذلك فإن للإنزيمات حركة ديناميكية داخلية معقدة، حيث تتحرك أجزاء من بنية الإنزيم كثمالات الأحماض الأمينية المفردة، أو الزمر لتشكل عروة بروتينية أو وحدة [[بنية ثانوية للبروتين|بنية ثانوية]] أو حتى [[نطاق بروتين]] كامل. تؤدي هذه الحركات إلى مجموعة متجانسة من البنى البروتينية المختلفة قليلاً التي تتداخل مع بعضها البعض عند [[توازن ديناميكي حراري|التوازن]]. تؤدي هذه الحركات إلى اختلافات في وظائف الإنزيم باختلاف الحالات. على سبيل المثال إنزيم [[اختزال ثنائي هيدرو الفولات|ديهيدروفولات ريدوكتاز]] يقوم بربط الركيزة ويحفّز ويطلق العامل المرافق ويطلق المنتج خلال دورة تحفيزه.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة |عدة مؤلفين=Ramanathan A, Savol A, Burger V, Chennubhotla CS, Agarwal PK |عنوان=Protein conformational populations and functionally relevant substates |صحيفة=Acc. Chem. Res. |المجلد=47 |العدد=1 |صفحات=149–56 |سنة=2014 |pmid=23988159 |doi=10.1021/ar400084s |مسار=}}</ref>

=== التعديل التفارغي ===
{{مفصلة|تنظيم تفارغي}}
تمثل المواقع التفارغية جيوب على الإنزيم، تتميز عن المواقع النشطة أنها تربط الجزيئات في البيئة الخلوية، حيث تسبب هذه الجزيئات فيما بعد تغييراً في شكل أو ديناميكية الإنزيم، وينتقل هذا التأثير إلى الموقع النشط، مما يؤدي إلى تغير معدل تفاعل الإنزيم.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة |عدة مؤلفين=Tsai CJ, Del Sol A, Nussinov R |عنوان=Protein allostery, signal transmission and dynamics: a classification scheme of allosteric mechanisms |صحيفة=Mol Biosyst |المجلد=5 |العدد=3 |صفحات=207–16 |سنة=2009 |pmid=19225609 |pmc=2898650 |doi=10.1039/b819720b |مسار=}}</ref> بهذه الطريقة تنشط التعديلات التفارغية أو تثبط الإنزيم. ترفع التعديلات التفارغية مع المستقبلات أو تخفض من استخدام مسار الإنزيم الاستقلابي، وهي [[ارتجاع|آلية تلقيم راجع]] تنظم التفاعل وتبدّل نشاط الإنزيم تبعاً [[تدفق (أيض)|للتدفق الأيضي]] عبر هذا المسار الأيضي.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Changeux JP, Edelstein SJ | عنوان = Allosteric mechanisms of signal transduction | صحيفة = Science | المجلد = 308 | العدد = 5727 | صفحات = 1424–8 | تاريخ = June 2005 | pmid = 15933191 | doi = 10.1126/science.1108595 | bibcode = 2005Sci...308.1424C }}</ref>

== العوامل المرافقة ==
{{مفصلة|عامل مرافق (كيمياء حيوية)}}
[[ملف:Transketolase + TPP.png|تصغير|400px|alt=Thiamine pyrophosphate displayed as an opaque globular surface with an open binding cleft where the substrate and cofactor both depicted as stick diagrams fit into.|البنية الكيميائية للثايمين بيروفوسفات و بنية بروتين الترانسكيتولاز. اللون الأصفر العامل المرافق للثايمين بيروفوسفات و اللون الأسود إكسلولاز 5-فوسفات.]]

لا تحتاج بعض الإنزيمات إلى مكونات إضافية لإظهار نشاطها الكامل، بينما تتطلب بعض الإنزيمات وجود جزيئات غير بروتينية تدعى [[عامل مرافق (كيمياء حيوية)|العوامل المرافقة]].<ref>{{استشهاد ويب |مسار=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 | عنوان = Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor | تاريخ الوصول = 30 October 2007 | الأخير = de Bolster | الأول = M.W.G. | سنة = 1997 | ناشر = International Union of Pure and Applied Chemistry | name-list-format = vanc | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20170505141312/http://www.chem.qmul.ac.uk:80/iupac/bioinorg/CD.html | تاريخ أرشيف = 5 مايو 2017 }}</ref> يمكن أن تكون العوامل المرافقة مركبات [[مركب عضوي|عضوية]] (مثل الفلافين أو [[هيم|الهيم]]) أو [[قائمة مركبات لاعضوية حسب العنصر|غير عضوية]] (مثل [[أيون]]ات المعادن). تقوم هذه العوامل المرافقة بالعديد من المهام للمساعدة في إنجاز مهمة الإنزيم. يمكن للعوامل المرافقة أن تكون مرافقات إنزيم تُطْلَق من موقع الإنزيم النشط أثناء التفاعل أو أن تكون مجموعات اصطناعية ترتبط بشدة بالإنزيم ([[بيوتين|كالبيوتين]] في إنزيمات كالبيروفات كاربوكسيلاز).<ref name="pmid10470036">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Chapman-Smith A, Cronan JE | عنوان = The enzymatic biotinylation of proteins: a post-translational modification of exceptional specificity | صحيفة = Trends Biochem. Sci. | المجلد = 24 | العدد = 9 | صفحات = 359–63 | سنة = 1999 | pmid = 10470036 | doi = 10.1016/s0968-0004(99)01438-3}}</ref>

مثال على إنزيم يحتوي على عامل مرافق هو [[أنهيدراز كربوني|الكاربونيك أنهيدراز]] وعامله المرافق الزنك المرتبط كجزء من موقعه النشط في الشكل أعلاه.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN, McKenna R | عنوان = Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II | صحيفة = Biochemistry | المجلد = 44 | العدد = 4 | صفحات = 1097–115 | تاريخ = February 2005 | pmid = 15667203 | doi = 10.1021/bi0480279 }}</ref> توجد عادةً الجزيئات أو الأيونات مرتبطة بشدةً بالموقع النشط للإنزيم لتشترك في التحفيز.<ref name = "Stryer_2002"/>

تُدعى الإنزيمات التي يتطلب نشاطها وجود عوامل مرافقة إلا أنه لا تمتلك عاملاً مرافقاً بأبوإنزيم أو أبوبروتينات. بينما يُدعى الإنزيم مع عامله المرافق معاً بالهولوإنزيم (أو هالوإنزيم)، كما يطلق مصطلح هولوإنزيم على الإنزيمات التي تشتمل على وحدات فرعية عديدة للبروتين مثلاً إنزيمات [[بوليمراز الدنا|دنا بوليميراز]]، حيث أن الهولوإنزيم هو المعقد الكامل الذي يحتوي على كل الوحدات الفرعية المطلوبة في هذا النشاط.<ref name = "Stryer_2002"/>
=== العوامل المرافقة للإنزيمات ===
العوامل المرافقة للإنزيمات جزيئات عضوية صغيرة ترتبط ارتباطاً شديداً أو ضعيفاً بالإنزيم. تنقل العوامل المرافقة للإنزيم زمراً كيميائية من إنزيم إلى آخر.<ref name = "Wagner_1975">{{استشهاد بكتاب | مؤلف = Wagner AL | عنوان = Vitamins and Coenzymes | مسار = https://archive.org/details/vitaminscoenzyme0000wagn | ناشر = Krieger Pub Co | سنة = 1975 | isbn = 0-88275-258-8}}</ref> مثلاً [[ثنائي نوكليوتيد الأدنين وأميد النيكوتين|ثنائي نوكليوتيد الأدنين وأميد النيكوتين NADH]] و[[فوسفات ثنائي نيوكليوتيد الأدينين وأميد النيكوتين|فوسفات ثنائي نيوكليوتيد الأدينين وأميد النيكوتين NADPH]] و[[أدينوسين ثلاثي الفوسفات|الأدينوزين ثلاثي الفوسفات ATP]]. تُشتق بعض العوامل المرافقة للإنزيمات من الفيتامينات مثلاً الفلافين أحادي النيكليوتيد FMN و[[ثنائي نيوكليوتيد الفلافين والأدينين|ثنائي نيوكليوتيد الفلافين والأدينين FAD]] والثيامين بيروفوسفات TPP وتيتراهيدروفولات THF، لا يمكن اصطناع هذه الإنزيمات المشتقة من [[فيتامين|الفيتامينات]] بشكل جديد de novo في الجسم، لذلك يجب الحصول على المكبات المرتبطة بها (الفيتامينات المشتقة منها) في حالات الحميات الغذائية. تشمل الزمر الكيميائية المحمولة [[هيدريد|أيون الهيدريد (H<sup>?</sup>)]] الذي تحمله مركبات NAD و NADP<sup>+</sup>، كذلك زمرة الفوسفات التي يحملها مركب الأدينوزين ثلاثي الفوسفات، زمرة الأستيل التي يحملها [[مرافق الإنزيم-أ|مرافق الإنزيم A]] ، زمر الفورميل أو الميثينيل أو الميثيل يحملها [[حمض الفوليك]]، وكذلك يحمل أدينوزيل ميثيونين S زمرة الميثيل.<ref name = "Wagner_1975"/>
يمكن اعتبار العوامل المرافقة للإنزيمات نوعاً خاصاً من الركائز نظراً لتغيرها الكيميائي نتيجة التفاعل الإنزيمي، أو يمكن اعتبارها ركائز ثانوية شائعة للعديد من الإنزيمات، مثلاً NADH يستخدمها أ: ثر من 1000 إنزيم معروف حتى الآن.<ref>{{استشهاد ويب | مسار = http://www.brenda-enzymes.org | عنوان = BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System | ناشر = Technische Universit?t Braunschweig | تاريخ الوصول = 23 February 2015 | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20190404233112/https://brenda-enzymes.org/ | تاريخ أرشيف = 4 أبريل 2019 }}</ref>
يتم تجديد العوامل المرافقة للإنزيمات بشكل مستمر وتبقى تراكيزها في مستوى ثابت تقريباُ داخل الخلية. مثلاً يتجدد NADH عبر سبيل البنتوز فوسفات، كذلك أدينوزيل ميثيونين S يتجدد بواسطة الميثيونين أدينوزيلترانسفيراز.

== الديناميكا الحرارية ==
{{مفصلة|طاقة التنشيط|توازن ترموديناميكي|توازن كيميائي}}
[[ملف:Enzyme catalysis energy levels 2.svg|تصغير|400px|alt=A two dimensional plot of reaction coordinate (x-axis) vs. energy (y-axis) for catalyzed and uncatalyzed reactions. The energy of the system steadily increases from reactants (x = 0) until a maximum is reached at the transition state (x = 0.5), and steadily decreases to the products (x = 1). However, in an enzyme catalysed reaction, binding generates an enzyme-substrate complex (with slightly reduced energy) then increases up to a transition state with a smaller maximum than the uncatalysed reaction.|طاقات مراحل التفاعل الكيميائي. الخط المتقطع يمثل طاقات مراحل تفاعل غير مُحفّز يحتاج لطاقة كبيرة للوصول إلى [[حالة انتقالية|الحالة الانتقالية]] التي ما تلبث أن تتحلل إلى نواتجها منخفضة الطاقة. الخط الصلب يُمثّل تفاعلاً مُحفّزاً يربط فيه الإنزيم ركائزه (ES) ويؤسس للمرحلة الانتقالية (ES‡) ومن ثم يحرر نواتج التفاعل ذات الطاقة المنخفضة (EP).]]
لا تغير الإنزيمات -كما كل الحفّازات- من اتجاه التفاعل الكيميائي، حيث يجري التفاعل في حالة وجود إنزيم في الاتجاه ذاته الذي كان سيسر فيه في حالة عدم وجود هذا الإنزيم، ولكن الفارق هو السرعة، حيث يزيد الإنزيم من سرعة التفاعل.<ref name = "Stryer_2002"/> مثلاً [[أنهيدراز كربوني|الكاربونيك أنهيدراز]] يحفّز تفاعله في أحد الاتجاهين اعتماداً على تراكيز المواد المتفاعلة:<ref>{{استشهاد بكتاب |عدة مؤلفين=McArdle WD, Katch F, Katch VL | عنوان = Essentials of Exercise Physiology | تاريخ = 2006 | ناشر = Lippincott Williams & Wilkins | مكان = Baltimore, Maryland | isbn = 978-0781749916 | صفحات = 312–3 | إصدار = 3rd | الفصل = Chapter 9: The Pulmonary System and Exercise | مسار الفصل = https://books.google.com/books?id=L4aZIDbmV3oC&pg=PA313&lpg=PA313&dq=carbonic+anhydrase+lung+tissue+low+high+carbon+dioxide+equilibrium&source=bl&ots=WmoWpbFgYQ&hl=en&sa=X&redir_esc=y#v=onepage&q=carbonic%20anhydrase%20lung%20tissue%20low%20high%20carbon%20dioxide%20equilibrium&f=false}}</ref>

{{NumBlk|:| <chem>CO2{} + H2O ->[\text{Carbonic anhydrase}] H2CO3</chem> (CO<sub>2</sub> في الأنسجة يكون تركيز )|{{EquationRef|1}}}}

{{NumBlk|:| <chem>CO2{} + H2O <-[\text{Carbonic anhydrase}] H2CO3</chem> (في الرئتين يكون تركيز CO<sub>2</sub> منخفض)|{{EquationRef|2}}}}
تعتمد سرعة التفاعل على [[طاقة تنشيط|طاقة التنشيط]] المطلوبة للوصول إلى [[حالة انتقالية|الحالة الانتقالية]]، التي تنتهي بإطلاق النواتج. تزيد الإنزيمات من سرعة التفاعلات عبر خفض طاقة الحالة الانتقالية. أولاً يقوم الإنزيم بعملية ربط الركيزة ليتشكل معقد إنزيم-تحت ركيزة منخفض الطاقة (ES).ثانياً يؤسس الإنزيم للحالة الانتقالية التي تتطلب طاقةً أقل لتنجز التفاعل من تلك الطاقة المطلوبة في حالة التفاعل غير المُحفّز (ES‡). أخيراً يتحلل المعقّد إنزيم-نواتج (EP) ليطلق النواتج.<ref name = "Stryer_2002"/>
يمكن أن تنجز الإنزيمات تفاعلين أو أكثر، حيث تقوم تحفّز تفاعلاً مناسباً من ناحية الديناميكا الحرارية، يمكن أن يُستخدم هذا التفاعل ليؤدي لحدوث تفاعل ثاني غير مناسب من ناحية الديناميكا الحرارية بحيث يكون إجمالي طاقة المنتجات أقل من طاقة الركائز. مثلاً التحلل المائي للأزينزوين ثلاثي الفوسفات ATP يؤدي لحدوث تفاعلات كيميائية أخرى.<ref name="Nicholls">{{استشهاد بكتاب |عدة مؤلفين=Ferguson SJ, Nicholls D, Ferguson S | عنوان = Bioenergetics 3 |مسار=https://archive.org/details/bioenergetics30000nich | ناشر = Academic | مكان = San Diego | سنة = 2002 | isbn = 0-12-518121-3 | إصدار = 3rd| مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20210127204232/https://archive.org/details/bioenergetics30000nich | تاريخ أرشيف = 27 يناير 2021 }}</ref>

== حركية الإنزيمات ==
{{مفصلة|حركيات الإنزيم}}
 {{عدة صور
 | direction= vertical
 | width  = 325
 | footer  =

 | image1  = Enzyme mechanism 2.svg
 | alt1   = Schematic reaction diagrams for uncatalzyed (Substrate to Product) and catalyzed (Enzyme + Substrate to Enzyme/Substrate complex to Enzyme + Product)
 | caption1 = آلية التفاعل الكيميائي في حالتي وجود تحفيز إنزيمي أو عدم وجود. حيث يربط الإنزيم (E) [[ركيزة (كيمياء حيوية)|الركيزة]] (S) لإنتاج [[ناتج (كيمياء)|نواتج التفاعل]] (P).

 | image2  = Michaelis Menten curve 2.svg
 | alt2   = A two dimensional plot of substrate concentration (x axis) vs. reaction rate (y axis). The shape of the curve is hyperbolic. The rate of the reaction is zero at zero concentration of substrate and the rate asymptotically reaches a maximum at high substrate concentration.
 | caption2 = منحنى إشباع تفاعل إنزيم يظهر العلاقة بين تركيز الركيزة و سرعة التفاعل.
 }}
حركية الإنزيم هي التحقيق في كيفية ربط الإنزيم للركائز وتحويله إياهم إلى نواتج التفاعل. تستخدم بيانات سرعة التفاعل في تحليل حركية الإنزيم من خلال الحصول عليها عبر [[مقايسة أنزيمية|المقايسة الإنزيمية]]. اقترح ليونور ميكايليس وماود مينتين نظرية كميّة للحركية الإنزيمية، يُشار إلى تلك النظرية بـ«[[حركية ميكايليس ومينتين|حركية ميكايليس و مينتين]]».<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Michaelis L, Menten M | سنة = 1913 | عنوان = Die Kinetik der Invertinwirkung | صحيفة = Biochem. Z. | المجلد = 49 | صفحات = 333–369 | لغة = German | عنوان مترجم = The Kinetics of Invertase Action }}; {{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Michaelis L, Menten ML, Johnson KA, Goody RS | عنوان = The original Michaelis constant: translation of the 1913 Michaelis-Menten paper | صحيفة = Biochemistry | المجلد = 50 | العدد = 39 | صفحات = 8264–9 | سنة = 2011 | pmid = 21888353 | pmc = 3381512 | doi = 10.1021/bi201284u }}</ref> كانت مساهمة ميكايليس ومينتين الأعظم هي تفكيرهما في أن تفاعل الإنزيم يجري على خطوتين. بدايةً ترتبط الركيزة بشكل عكوس بالإنزيم ويتشكّل معقد إنزيم-ركيزة، يُدعى أحياناً بمعقد ميكايليس-مينتين تكريماً لهما. يحفّز الإنزيم الخطوة الكيميائية في التفاعل ويطلق النواتج. طُوِّر هذا العمل بواسطة جورج إدوارد بريغز و[[جون هولدين]]، الذان اشتقا المعادلات الحركية التي ما تزال مُستخدمة حتى يومنا هذا.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Briggs GE, Haldane JB | عنوان = A Note on the Kinetics of Enzyme Action | صحيفة = The Biochemical Journal | المجلد = 19 | العدد = 2 | صفحات = 339–339 | سنة = 1925 | pmid = 16743508 | pmc = 1259181 | doi=10.1042/bj0190338}}</ref>

تعتمد سرعة الإنزيم على ظروف [[انحلالية|الذوبانية]] و[[تركيز (توضيح)|تركيز]] الركيزة. لاكتشاف أعلى سرعة لتفاعلٍ إنزيميّ ما يتم زيادة تركيز الركيزة حتى تصبح سرعة تشكيل النواتج ثابتة. يظهر هذا في منحنى الإشباع إلى اليمين. يحدث الإشباع بسبب ازدياد تركيز الركيزة، ومع ازدياد تركيز الركيزة يزداد تحول الإنزم الحر إلى معقّد نزيم-ركيزة، عند الوصول إلى أعلى سرعة للإنزيم (Vmax) تكون جميع المواقع النشطة في الإنزيم مرتبطة بالركيزة، وكمية المعقّد هي كل كمية الإنزيم.<ref name = "Stryer_2002"/>

تعتبر أعظم سرعة للإنزيم ''V''<sub>max</sub> أحد مقاييس الحركية الإنزيمية المهمة. كذلك فإن تركيز الركيزة اللازم لتحقيق سرعة إنزيم معينة هي قيمة مهمة أيضاً، وهي تُعطى من [[حركية ميكايليس ومينتين|ثابت ميكايليس-مينتين]] (''K''<sub>m</sub>)، وهو تركيز الركيزة المطلوب ليصل الإنزيم إلى نصف سرعة تفاعله العظمى، ويمتلك كل إنزيم قيمة Km مميزة لركيزة معينة. هناك ثابت آخر مهم هو ''k''<sub>cat</sub> وهو عدد جزيئات الركيزة التي يعالجها موقع نشط واحد في ثانية واحدة.<ref name = "Stryer_2002"/>

يمكن التعبير عن فعالية إنزيم باستخدام المصطلحات ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>. يدعى أيضاً يثابت النوعية وهو يدمج بين [[ثابت معدل التفاعل|ثوابت سرعة]] كل خطوات التفاعل بما في ذلك أول خطوة غير عكوسة. يُستخدم ثابت النوعية للمقارنة بين الإنزيمات أو نفس الإنزيم بالنسبة لمختلف الركائز، وذلك لأن ثابت النوعية يعكس القدرة على الجذب والتحفيز. يُدعى الحد الأقصى نظرياً لثابت النوعية بحد الانتشار وهو حوالي 10<sup>8</sup> إلى 10<sup>9</sup> (M<sup>?1</sup> s<sup>?1</sup>). عند هذا الحد يؤدي كل تصادم بين الركيزة والإنزيم إلى تحفيز تفاعل، ويكون معدل تكوين النواتج غير محصور بمعدل التفاعل بل بحد الانتشار. تدعى الإنزيمات التي تتحلى بهذه الخاصية بالإنزيمات المثالية حركياً أو تحفيزياً. على سبيل المثال التريوز-فوسفات إيزوميراز، والكاربونيك أنهيدراز، و[[أستيل كولين إستراز|الأستيل كولين إستيراز]]، و[[كاتالاز|الكاتالاز]]، والفوماراز، و[[بيتا لاكتاماز]]، و[[سوبر أكسيد ديسميوتاز]].<ref name = "Stryer_2002"/> يمكن أن تصل قيمة ''k''<sub>cat</sub> لهذه الإنزيمات حتى ملايين التفاعلات خلال ثانية.<ref name = "Stryer_2002"/>

تعتمد حركية ميكايليس-مينتين على [[قانون فاعلية الكتلة]]، المستمد من فرضيات [[انتشار|الانتشار]] الحر ومن ناحية الديناميكا الحرارية فهو مشتق من الاصطدام العشوائي. لكن العديد من العمليات الخلوية والكيميائية الحيوية تنحرف بشكل كبير عن هذه الظروف، وذلك بسبب الحشد الجزيئي الهائل وتقييد الحركة الجزيئية.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Ellis RJ | عنوان = Macromolecular crowding: obvious but underappreciated | مسار = https://archive.org/details/sim_trends-in-biochemical-sciences_2001-10_26_10/page/597 | صحيفة = Trends in Biochemical Sciences | المجلد = 26 | العدد = 10 | صفحات = 597–604 | تاريخ = October 2001 | pmid = 11590012 | doi = 10.1016/S0968-0004(01)01938-7 }}</ref> أُضيف إلى النموذج إضافات معقّدة في محاولة لتصحيح هذه التأثيرات.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Kopelman R | عنوان = Fractal reaction kinetics | صحيفة = Science | المجلد = 241 | العدد = 4873 | صفحات = 1620–26 | تاريخ = September 1988 | pmid = 17820893 | doi = 10.1126/science.241.4873.1620 | bibcode = 1988Sci...241.1620K }}</ref>

== التثبيط ==

 {{عدة صور
 | direction= vertical
 | width  = 400
 | footer  =

 | image1  = DHFR methotrexate inhibitor.svg
 | alt1   = 
 | caption1 = يمكن للموقع الرابط في الإنزيم، و الذي سيقوم في الحالة الطبيعية بربط الركيزة، يمكن له بدلاً من ذلك أن يربط مثبط تنافسي، يمنع بموجبه الركيزة من الارتباط. ثنائي هيدروفولات ريدوكتاز يُثبط بواسطة الميثوتركسات الذي يمنع ارتباط ركيزته و هي حمض الفوليك. اللون الأزرق الموقع الرابط. اللون الأخضر المثبط. اللون الأسود الركيزة. ({{PDB|4QI9}})

 | image2  = Methotrexate vs folate 2.svg
 | alt2   = Two dimensional representations of the chemical structure of folic acid and methotrexate highlighting the differences between these two substances (amidation of pyrimidone and methylation of secondary amine).
 | caption2 = مرافق الإنزيم حمض الفوليك (اليسار) و العقار مضاد السرطان الميثوتركسات (اليمين) متشابهان جداً في البنية، تظهر الاختلافات في اللون الأخضر. بالنتيجة يمثل الميثوتركسات مثبط تنافسي للعديد من الإنزيمات التي تستخدم الفولات. 
 }}
يمكن أن تنفض سرعات تفاعل إنزيمي بمثبطات الإنزيم المتنوعة.<ref name = "Cornish-Bowden_2004">{{استشهاد بكتاب | مؤلف = Cornish-Bowden A | عنوان = Fundamentals of Enzyme Kinetics | تاريخ = 2004 | ناشر = Portland Press | مكان = London | isbn = 1-85578-158-1 | إصدار = 3 }}</ref>
=== أنماط المثبطات ===
==== المثبط التنافسي ====
لا يمكن أن يرتبط المثبط التنافسي والركيزة مع الإنزيم في الوقت ذاته.<ref name = "Price_1979">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Price NC | سنة = 1979 | عنوان = What is meant by 'competitive inhibition'? | صحيفة = Trends in Biochemical Sciences | المجلد = 4 | العدد=11 | صفحات = N272–N273 | doi = 10.1016/0968-0004(79)90205-6 }}</ref> معظم المثبطات التنافسية تشبه بشكل كبير ركائز الإنزيمات التي تثبطها. على سبيل المثال، عقار الميثوتركسات مثبط تنافسي لإنزيم [[اختزال ثنائي هيدرو الفولات|ديهيدروفولات ريدوكتاز]] الذي يحفّز إرجاع ديهيدروفولات إلى تيتراهيدروفولات. في الشكل المجاور يظهر التشابه بين بنية [[ميثوتركسيت|الميثوتركسات]] والديهيدروفولات. يمكن التغلب على التثبيط في هذه الحالة بزيادة تركيز الركيزة. في بعض الحالات يرتيط المثبط بموقع غير الموقع الرابط للركيزة المعتادة ويمارس تأثيراً تفارغياً يغير بموجبه الشكل المعتاد للموقع الرابط.

==== المثبط غير التنافسي ====
يرتبط المثبط غير التنافسي بموقع غير موقع ربط الركيزة. ترتبط الركيزة وتتمتع بألفتها المعتادة وتبقى قيمة K<sub>m</sub> ذاتها. يقوم المثبط بخفض الفعالية التحفيزية للإنزيم فتنخفض بذلك قيمة السرعة العظمى V<sub>max</sub>. على النقيض من المثبط التنافسي، فإن المثبط غير التنافسي لا يمكن التغلب عليه عبر زيادة تركيز الركيزة.<ref name = "Cornish-Bowden_2004"/>
==== مثبط ضد التنافسي ====
لا يستطيع المثبط ضد التنافسي أن يرتبط بالإنزيم الحر، بل يرتبط فقط بالمعقد إنزيم-ركيزة، وبالتالي فإن هذا النوع من المثبطات هو الأكثر فعالية في التراكيز المرتفعة من الركيزة. في وجود المثبط يصبح المعقد إنزيم-ركيزة غير فعّال.<ref name = "Cornish-Bowden_2004"/> إلا أن هذا النوع من المثبطات نادر.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Cornish-Bowden A | عنوان = Why is uncompetitive inhibition so rare? A possible explanation, with implications for the design of drugs and pesticides | صحيفة = FEBS Letters | المجلد = 203 | العدد = 1 | صفحات = 3–6 | تاريخ = July 1986 | pmid = 3720956 | doi=10.1016/0014-5793(86)81424-7}}</ref>
==== مختلط ====
يرتبط المثبط المختلط بموقع تفارغي ويتآثر ارتباط الركيزة وارتباط المثبط. تقلّ وظيفة الإنزيم ولكن لا تختفي عند ارتباط المثبط به. هذا النوع من الثبطات لا يتبع لمعادلة ميكايليس-مينتين.<ref name = "Cornish-Bowden_2004"/>
==== المثبط غير العكوس ====
اليعطل المثبط غير العكوس الإنزيم بشكل دائم، وذلك عادةً عبر تشكيل [[رابطة تساهمية]] للبروتين. من الأمثلة الشائعة عن هذه الطريقة أدوية [[بنسلين|البنسلين]]،<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Fisher JF, Meroueh SO, Mobashery S | عنوان = Bacterial resistance to beta-lactam antibiotics: compelling opportunism, compelling opportunity | صحيفة = Chemical Reviews | المجلد = 105 | العدد = 2 | صفحات = 395–424 | تاريخ = February 2005 | pmid = 15700950 | doi = 10.1021/cr030102i }}</ref> و[[أسبرين|الأسبرين]].<ref name="Johnson">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Johnson DS, Weerapana E, Cravatt BF | عنوان = Strategies for discovering and derisking covalent, irreversible enzyme inhibitors | صحيفة = Future Medicinal Chemistry | المجلد = 2 | العدد = 6 | صفحات = 949–64 | تاريخ = June 2010 | pmid = 20640225 | pmc = 2904065 | doi=10.4155/fmc.10.21}}</ref>

=== وظائف المثبطات ===
تعتبر المثبطات جزءاً من [[ارتجاع|آليات التلقيم الراجع]] في العديد من الأحياء. فإذاا أنتج إنزيم ما كمية أكبر من اللازم لركيزة ما في الكائن الحي، يمكن لهذه المادة المنتجة أن تمارس دوراً مثبطاً لهذا الإنزيم في المراحل الأولى من المسار الإنتاجي، مما يؤدي لإبطاء إنتاج هذه المادة أو إيقافه عند وجود كمية كافية منها. يعتبر هذا شكلاً من أشكال [[ارتجاع سلبي|التقليم الراجع السلبي]]. تستخدم مسارات الاستقلاب الرئيسية هذه الآلية.<ref name = "Stryer_2002" />

بما أن مثبطات الإنزيم تعدل الوظيفة الإنزيمية فقد اِستُخدمت كأدوية. العديد من الأدوية هي مثبطات تنافسية عكوسة تشبه ركيزة الإنزيم الأصلية، كما هو الحال في مثال [[ميثوتركسيت|الميثوتركسات]] أعلاه، من الأمثلة المعروفة الأخرى الستاتينات التي تستخدم لمعالجة الكوليسترول المرتفع،<ref name="Endo1992">{{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف = Endo A | عنوان = The discovery and development of HMG-CoA reductase inhibitors | صحيفة = J. Lipid Res. | المجلد = 33 | العدد = 11 | صفحات = 1569–82 | تاريخ = 1 November 1992 | pmid = 1464741 | مسار = https://www.jlr.org/cgi/reprint/33/11/1569 | تنسيق = PDF | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20100214051502/http://www.jlr.org/cgi/reprint/33/11/1569 | تاريخ أرشيف = 14 فبراير 2010 }}</ref> ومثبطات [[ببتيداز|إنزيم البروتياز]] التي تستخدم لعلاج عدوى [[فيروس راجع|الفيروس العكسي]] كفيروس HIV.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Wlodawer A, Vondrasek J | عنوان = Inhibitors of [[فيروس العوز المناعي البشري]]-1 protease: a major success of structure-assisted drug design | صحيفة = Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure | المجلد = 27 | صفحات = 249–84 | تاريخ = 1998 | pmid = 9646869 | doi = 10.1146/annurev.biophys.27.1.249 }}</ref> أما الأسبرين فيعتبر مثالاً شائعاً للمثبطات الإنزيمية غير العكوسة التي تستعمل دوائياً، وهو يثبط إنزيمات COX-1 و COX-2 التي تنتج [[بروستاغلاندين|البروستاجلاندين]] رسول [[التهاب|الالتهاب]].<ref name="Johnson" /> المثبطات الإنزيمية الأخرى سموم، مثلاً سم السيانيد هو مثبط إنزيمي غير عكوس يجتمع مع [[نحاس|النحاس]] و[[حديد|الحديد]] في الموقع النشط للإنزيم السيتوكروم سي أوكسيداز ويقوم بإحصار [[تنفس خلوي|التنفس الخلوي]].<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Yoshikawa S, Caughey WS | عنوان = Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction | صحيفة = The Journal of Biological Chemistry | المجلد = 265 | العدد = 14 | صفحات = 7945–58 | تاريخ = May 1990 | pmid = 2159465 }}</ref>

== الوظيفة البيولوجية ==
يقوم الإنزيم بوظائف عديدة داخل الكائن الحي. فلا غنى عن الإنزيمات من أجل التنبيه الإشاري في التنظيم الخلوي وغالباً عبر إنزيمات [[كيناز|الكيناز]] و[[فوسفاتاز|الفوسفاتاز]].<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Hunter T | عنوان = Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling | صحيفة = Cell | المجلد = 80 | العدد = 2 | صفحات = 225–36 | تاريخ = January 1995 | pmid = 7834742 | doi = 10.1016/0092-8674(95)90405-0 }}</ref> كما أنها تقوم بتوليد الحركة عبر توليد التقلص العضلي ونقل المواد عبر الخلية كجزء من [[هيكل خلوي|الهيكل الخلوي]].<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Berg JS, Powell BC, Cheney RE | عنوان = A millennial myosin census | صحيفة = Molecular Biology of the Cell | المجلد = 12 | العدد = 4 | صفحات = 780–94 | تاريخ = April 2001 | pmid = 11294886 | pmc = 32266 | doi = 10.1091/mbc.12.4.780 }}</ref> إنزيمات أخرى مرتبطة بـ ATP موجودة في غشاء الخلية وهي مضخات أيونية تقوم بالنقل الفاعل لهذه الأيونات عبر الغشاء. تشترك الإنزيمات كذلك في وظائف أكثر غرابةً كتوليد الضوء في اليراعات.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Meighen EA | عنوان = Molecular biology of bacterial bioluminescence | صحيفة = Microbiological Reviews | المجلد = 55 | العدد = 1 | صفحات = 123–42 | تاريخ = March 1991 | pmid = 2030669 | pmc = 372803 }}</ref> يمكن أن تحتوي الفيروسات أيضاً على إنزيمات تقوم بوظائف دخل الخلية المصابة مثل إنزيم HIV إنترغاز، وترانسكريبتاز العكسي، أو لإطلاق الفيروس من الخلية مثل إنزيمات نيورامينيداز الخاص بفيروس الإنفلونزا.<ref name="pmid12370077">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = De Clercq E | عنوان = Highlights in the development of new antiviral agents | صحيفة = Mini Rev Med Chem | المجلد = 2 | العدد = 2 | صفحات = 163–75 | سنة = 2002 | pmid = 12370077 | doi = 10.2174/1389557024605474 }}</ref>
في الحيوانات تظهر وظيفة هامة للإنزيمات في الجهاز الهضمي كإنزيمات [[أميلاز|الأميلاز]] و[[ببتيداز|البروتياز]] التي تقوم بتحطيم الجزيئات الكبيرة ([[نشا|النشا]] و[[بروتين|البروتينات]] على التوالي) إلى جزيئات صغيرة، لتتمكّن الأمعاء من امتصاصها. مثلاً جزيئات النشا كبيرة جداً لتستطيع الأمعاء امتصاصها، تقوم الإنزيمات بحلمهة هذه سلاسل النشا الطويلة إلى جزيئات صغيرة ك[[مالتوز|المالتوز]] ومن ثم تنتهي إلى جزيئات غلوكوز هي قابلة للامتصاصا في الأمعاء. تختلف الإنزيمات الهاضمة باختلاف ركائزها. في المجترات ذات النظام الغذائي العاشب، تنتج الأحياءالدقيقة داخل أمعائها إنزيم السيللوز الذي يكسر جدران الخلايا النباتية في الألياف النباتية.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Mackie RI, White BA | عنوان = Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output | مسار = https://archive.org/details/sim_journal-of-dairy-science_1990-10_73_10/page/2971 | صحيفة = Journal of Dairy Science | المجلد = 73 | العدد = 10 | صفحات = 2971–95 | تاريخ = October 1990 | pmid = 2178174 | doi = 10.3168/jds.S0022-0302(90)78986-2 }}</ref>
=== الاستقلاب ===

[[ملف:Glycolysis metabolic pathway.svg|تصغير|400px|alt=Schematic diagram of the glycolytic metabolic pathway starting with glucose and ending with pyruvate via several intermediate chemicals. Each step in the pathway is catalyzed by a unique enzyme.|المسار الاستقلابي لتحلل الغلوكوز يطلق طاقة عبر تحويل البيروفات إلى سلسلة من الستقبلات المتوسطة. كل تعديل كيميائي (صندوق أحمر) يتم تنفيذه بواسطة إنزيم مختلف.]]
العديد من الإنزيمات يمكن أن تعمل معاً في تكامل من أجل صنع [[مسار أيضي|مسار استقلابي]].<ref name = "Stryer_2002" /> في المسار الاستقلابي، يأخذ الإنزيم نواتج الإنزيم السابق كركيزة له، ومن ثم تمرر نواتج التفاعل إلى الإنزيم الذي يليه ليستخدمه كركيزة. في بعض الأحيان قد يُحفّز التفاعل بأكثر من إنزيم بشكل متوازي، يسمح هذا التحفيز بتنظيم أكثر تعقيداً، على سبيل المثال انخفاض النشاط التفاعلي لأحد الإنزيمات بينما يستمر النشاط في إنزيم ثاني.<ref name="Rouzer_2009">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Rouzer CA, Marnett LJ | عنوان = Cyclooxygenases: structural and functional insights | صحيفة = J. Lipid Res. | المجلد = 50 Suppl | العدد = | صفحات = S29–34 | سنة = 2009 | pmid = 18952571 | pmc = 2674713 | doi = 10.1194/jlr.R800042-JLR200 }}</ref>
تحدد الإنزيمات الخطوات التي تحدث في هذه المسارات الاستقلابية. وبدون الإنزيمات لن تستمر العلميات الاستقلابية في الخطوات نفسها، ولا يمكن حتى تنظيم الاستقلاب لتلبية احتياجات الخلية. معظم المسارات الاستقلابية المركزية تُنظَّم عبر خطوات مفتاحية، عبر الإنزيمات من خلال الإنزيمات ذات النشاط المرتبط بحلمهة ATP، لأن هذه التفاعلات تطلق كمية كبيرة من الطاقة، بينما يوجد تفاعلات أخرى غير مناسبة من ناحية الديناميكا الحرارية يمكن أن تقترن بحلمهة ATP، حيث تمثل حلمهة ATP شرارة كل أنماط التفاعلات الاستقلابية التي تليها.<ref name = "Stryer_2002" />

=== التحكم في النشاط ===
هناك خمسة طرق رئيسية للتحكم بنشاط الإنزيم في الخلية.<ref name = "Stryer_2002" />
==== التنظيم ====
يمكن للإنزيمات أن تكون منشطة أو مثبطة بواسطة جزيئات عديدة. على سبيل المثال المنتج (أو المنتجات) النهائي لأحد [[مسار أيضي|المسارات الاستقلابية]] غالباً هي مثبطات لواحد من الإنزيمات الأولى في هذا المسار، هذه الآلية من التنظيم تُدعى ب[[ارتجاع سلبي|التلقيم الراجع السلبي]]، لأن كمية المنتج النهائي التي يتم إنتاجها يتم ضبطها عبر تركيز هذا المنتج.<ref name = "Suzuki_2015_8"/> يمكن لآلية التلقيم الراجع السلبي أن تضبط بشكل فعّال معدل تخليق المستقلبات المتوسطة تبعاً لطلب الخلايا. تساعد هذه الآلية في تخصيص فعّال للمواد واقتصاد في الطاقة وتمنع تصنيع فائض من المنتجات النهائية. التحكم في الفعل الإنزيمي يساعد عفي الحفاظ على بيئة داخلية متوازنة في المتعضيات الحية كما كل أجهزة ضبط الاستتباب الداخلي.<ref name = "Suzuki_2015_8"/>

==== تعديل بعد الترجمة ====
تتضمن الأمثلة على آلية التعديل بعد الترجمة [[فسفرة|الفسفرة]] والغلكزة.<ref name = "Suzuki_2015_8">{{استشهاد بكتاب | مؤلف = Suzuki H | عنوان = How Enzymes Work: From Structure to Function | ناشر = CRC Press | مكان = Boca Raton, FL | سنة = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8 | الفصل = Chapter 8: Control of Enzyme Activity | صفحات = 141–69 }}</ref> مثلاً في الاستجابة للإنسولين، تتم فسفرة إنزيمات متعددة بما في ذلك الغليكوجين سينثاز ، تساعد هذه الفسفرة في التحكم في تصنيع أو تقويض [[غلايكوجين|الغليكوجين]] وتسمح للخلايا بالاستجابة للتغيرات في السكر الدم.<ref name = "Doble_2003">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Doble BW, Woodgett JR | عنوان = GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase | صحيفة = Journal of Cell Science | المجلد = 116 | العدد = Pt 7 | صفحات = 1175–86 | تاريخ = April 2003 | pmid = 12615961 | pmc = 3006448 | doi = 10.1242/jcs.00384 }}</ref> مثالٌ آخر على التعديل بعد الترجمة هو تقسيم سلسلة عديد الببتيد، مثلاً إنزيم [[كيموتربسين|الكيموتربسين]] وهو من نوع إنزيمات [[ببتيداز|البروتياز]]، يتم إنتاجه في البنكرياس ويكون اسمه الكيموتربسينوجين أو مولد الكيموتربسين وهو الشكل غير الفعّال، ومن ثم يُنقل وهو في الشكل غير الفعّال إلى المعدة حيث يتم تفعيله. هذا السلوك يمنع الإنزيم من هضم البنكرياس أو الأنسجة الأُخرى قبل أن يدخل لمعة المعي. هذا النمط من طليعة الإنزيم غير الفعّالة تُعرف باسم طليعة الإنزيم.

==== الكمية ====
يمكن أن ينخفض أو يزداد إنتاج الإنزيم (نسخ وترجمة جينات الإنزيم) في الخلية كاستجابة للتغيرات في بيئة الخلية. هذا النموذج من التنظيم الجيني يدعى بتحريض الإنزيم. مثلاً إنزيم السيتوكروم بي450 أوكسيداز في الكبد وهو مهم جداً في استقلاب الأدوية. يمكن أن يؤدي تحريض أو تثبيط هذه الإنزيمات إلى تداخلات دوائية.<ref name = "Skett_Gibson_2001">{{استشهاد بكتاب |عدة مؤلفين=Skett P, Gibson GG | عنوان = Introduction to Drug Metabolism |سنة=2001 |مسار=https://archive.org/details/introductiontodr00gibs | تاريخ = 2001 | ناشر = Nelson Thornes Publishers | مكان = Cheltenham, UK | isbn = 978-0748760114 | صفحات = [https://archive.org/details/introductiontodr00gibs/page/n95 87]–118 | إصدار = 3 | الفصل = Chapter 3: Induction and Inhibition of Drug Metabolism | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20220330052646/https://archive.org/details/introductiontodr00gibs | تاريخ أرشيف = 30 مارس 2022 }}</ref> مستويات الإنزيم يمكن أن تُنظم أيضاً عبر تغيير معدل تقويض الإنزيم.<ref name="Stryer_2002" />
==== التوزيع داخل الخلوي ====
يمكن أن تُجزأ الإنزيمات عبر مسارات استقلابية تحدث في الحجرات الخلوية المختلفة. مثلاً تُصنّع الحموض الدسمة بواسطة مجموعة واحدة من الإنزيمات في [[عصارة خلوية|العصارة الخلوية]] و[[شبكة إندوبلازمية|الشبكة الإندوبلازمية]] و[[جهاز غولجي]]، بينم تستخدم من قبل مجموعة مختلفة من الإنزيمات كمصدر للطاقة في الميتاكوندريا عبر أكسدة بيتا.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Faergeman NJ, Knudsen J | عنوان = Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling | صحيفة = The Biochemical Journal | المجلد = 323 | العدد = Pt 1 | صفحات = 1–12 | تاريخ = April 1997 | pmid = 9173866 | pmc = 1218279 }}</ref> بالإضافة إلى ذلك فإن نقل الإنزيم إلى حجرات مختلفة يمكن أن يغير في درجة البروتونات (حيث السيتوبلاسم محايد بينما الليزوزوم حامضي) أو في الحالة التأكسدية، وهذا يؤثر على نشاط الإنزيم.<ref name = "Suzuki_2015_4">{{استشهاد بكتاب | مؤلف = Suzuki H | عنوان = How Enzymes Work: From Structure to Function | ناشر = CRC Press | مكان = Boca Raton, FL | سنة = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8 | الفصل = Chapter 4: Effect of pH, Temperature, and High Pressure on Enzymatic Activity | صفحات = 53–74 }}</ref>

==== اختصاص الأعضاء ====
في عديدات الخلايا حقيقيات النوى، تمتلك الخلايا في النسج المختلفة أنماطاً مختلفة في التعبير الجيني، لذا فإنها تمتلك [[نظير إنزيمي|مجموعات مختلفة من الإنزيمات]] (تُعرف باسم الإيزوزيمات) متاحة للتفاعلات الاستقلابية. هذا يوفر آلية للتنظيم لكل استقلاب العضوية. مثلاً [[هكسوكيناز|الهيكسوكيناز]] أول إنزيم في سبيل تحلل الغلوكوز له شكل خاص يدعى [[غلوكوكيناز|الغلوكوكيناز]] يتم التعبير عنه في [[كبد|الكبد]] و[[بنكرياس|البنكرياس]]، لهذا الشكل من الإنزيم ألفة منخفضة للغلوكوز ولكنه أكثر حساسية لتركيز [[جلوكوز|الغلوكوز]].<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Kamata K, Mitsuya M, Nishimura T, Eiki J, Nagata Y | عنوان = Structural basis for allosteric regulation of the monomeric allosteric enzyme human glucokinase | صحيفة = Structure | المجلد = 12 | العدد = 3 | صفحات = 429–38 | تاريخ = March 2004 | pmid = 15016359 | doi = 10.1016/j.str.2004.02.005 }}</ref> يشترك هذا الإنزيم في التحسس [[سكر الدم|لسكر الدم]] وتنظيم إنتاج [[إنسولين|الأنسولين]].<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Froguel P, Zouali H, Vionnet N, Velho G, Vaxillaire M, Sun F, Lesage S, Stoffel M, Takeda J, Passa P | عنوان = Familial hyperglycemia due to mutations in glucokinase. Definition of a subtype of diabetes mellitus | صحيفة = The New England Journal of Medicine | المجلد = 328 | العدد = 10 | صفحات = 697–702 | تاريخ = March 1993 | pmid = 8433729 | doi = 10.1056/NEJM199303113281005 }}</ref>

=== المشاركة في الأمراض ===
[[ملف:Phenylalanine hydroxylase mutations.svg|تصغير|400px|alt= Ribbon diagram of phenylalanine hydroxylase with bound cofactor, coenzyme and substrate|في إنزيم الفينيل ألانين هيدروكسيلاز أكثر من 300 تغير في البنية تسبب بيلة فينيل كيتون. اللون الأسود ركيزة الفينيل ألانين و العامل المرافق للإنزيم تيتراهيدروبيوبترين، اللون الأصفر العامل المرافق الحديد Fe<sup>2+</sup>]]
يعتبر التحكم الصارم في نشاط الإنزيم أمراً ضرورياً [[استتباب|للاستتباب]]، حيث أن أي خلل (طفرة، أو إنتاج مفرط، أو إنتاج أقل، أو حذف) في إنزيم حرج واحد يقود إلى [[اضطراب جيني|مرض وراثي]]. الخلل في نوع واحد من الإنزيمات من بين آلاف الأنواع الموجودة في جسم الإنسان يمكن أن يكون قاتلاً. من الأمثلة على الأمراض الوراثية القاتلة بسبب قصور إنزيم [[داء تاي ساكس|مرض تاي-ساكس]] حيث يكون لدى المريض عوز في إنزيم الهيسكوسامينيداز.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Okada S, O'Brien JS | عنوان = Tay-Sachs disease: generalized absence of a beta-D-N-acetylhexosaminidase component | صحيفة = Science | المجلد = 165 | العدد = 3894 | صفحات = 698–700 | تاريخ = August 1969 | pmid = 5793973 | doi=10.1126/science.165.3894.698| bibcode = 1969Sci...165..698O }}</ref><ref>{{استشهاد ويب | عنوان = Learning About Tay-Sachs Disease | مسار = https://www.genome.gov/Genetic-Disorders/Tay-Sachs-Disease | ناشر = U.S. National Human Genome Research Institute | تاريخ الوصول = 1 March 2015 | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20181106203425/https://www.genome.gov/10001220/ | تاريخ أرشيف = 6 نوفمبر 2018 }}</ref>

أحد أمثلة عوز الإنزيم هو النمط الأكثر شيوعاً من [[بيلة الفينيل كيتون]]. العديد من الطفرات في [[حمض أميني|أحماض أمينية]] مفردة في إنزيم [[هيدروكسيلاز الفينيل ألانين|الفينيل ألانين هيدروكسيلاز]]، وهو الإنزيم الذي يحفز الخطوة الأولى في تقويض [[فينيل ألانين|الفينيل ألانين]]، وهذا ما يؤدي إلى تراكم الفينيل ألانين والمنتجات ذات الصلة. توجد بعض الطفرات في الموقع النشط، تعطِّل بشكل مباشر الارتباط والتحفيز، ولكن العديد من الطفرات تكون بعيدة عن الموقع النشط وهي تقلل النشاط عبر زعزعة استقرار بنية البروتين، أو عبر آليات أخرى.<ref name=pmid10527663>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Erlandsen H, Stevens RC | عنوان = The structural basis of phenylketonuria | صحيفة = Molecular Genetics and Metabolism | المجلد = 68 | العدد = 2 | صفحات = 103–25 | تاريخ = October 1999 | pmid = 10527663 | doi = 10.1006/mgme.1999.2922 }}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Flatmark T, Stevens RC | عنوان = Structural Insight into the Aromatic Amino Acid Hydroxylases and Their Disease-Related Mutant Forms | صحيفة = Chemical Reviews | المجلد = 99 | العدد = 8 | صفحات = 2137–2160 | تاريخ = August 1999 | pmid = 11849022 | doi = 10.1021/cr980450y }}</ref> يمكن أن يؤدي هذا إلى إعاقة ذهنية إذا لم يُعَالَج المرض.<ref>{{استشهاد بكتاب | عنوان = Genes and Disease [Internet] | مسار الفصل = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22253/ | الفصل = Phenylketonuria | ناشر = National Center for Biotechnology Information (US) | مكان = Bethesda (MD) | سنة = 1998–2015 }}</ref> مثالٌ آخر هو عوز [[كولين استراز|كولين إستيراز]] الكاذب، في هذه الحالة تضعف قدرة الجسم على تحطيم أدوية كولين إستير.<ref>{{استشهاد ويب | عنوان = Pseudocholinesterase deficiency | مسار = https://medlineplus.gov/genetics/condition/pseudocholinesterase-deficiency/ | ناشر = U.S. National Library of Medicine | تاريخ الوصول = 5 September 2013 | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20180728033440/https://ghr.nlm.nih.gov/condition/pseudocholinesterase-deficiency | تاريخ أرشيف = 28 يوليو 2018 }}</ref> حالات قصور الإنزيمات الوظيفية يمكن علاجها عبر الإعطاء الفموي للإنزيمات مثل قصور البنكرياس<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Fieker A, Philpott J, Armand M | عنوان = Enzyme replacement therapy for pancreatic insufficiency: present and future | صحيفة = Clinical and Experimental Gastroenterology | المجلد = 4 | صفحات = 55–73 | تاريخ = 2011 | pmid = 21753892 | pmc = 3132852 | doi = 10.2147/CEG.S17634 }}</ref> و[[عدم تحمل اللاكتوز]].<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Misselwitz B, Pohl D, Frühauf H, Fried M, Vavricka SR, Fox M | عنوان = Lactose malabsorption and intolerance: pathogenesis, diagnosis and treatment | صحيفة = United European Gastroenterology Journal | المجلد = 1 | العدد = 3 | صفحات = 151–9 | تاريخ = June 2013 | pmid = 24917953 | pmc = 4040760 | doi = 10.1177/2050640613484463 }}</ref>

كما أن هناك طرقاً أخرى تحدث أمراض فيها بسبب خلل إنزيمي يأتي من طفرات جرثومية في الجينات المرمّزة لإنزيمات إصلاحدنا. تسبب العيوب في هذه الإنزيمات سرطاناً لأن الخلايا تصبح أقل قدرةً على إصلاح الطفرات في جينوماتها. هذا يسبب تراكم بطيء للطفرات ويؤدي إلى تطور السرطانات. مثلاً متلازمة السرطان الوراثي هي جفاف الجلد المصطبغ، وهي تسبب تطور سرطانات الجلد استجابةً للحد الأدنى من التعرض [[الأشعة فوق البنفسجية|للأشعة فوق البنفسجية]].<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Cleaver JE | عنوان = Defective repair replication of DNA in xeroderma pigmentosum | صحيفة = Nature | المجلد = 218 | العدد = 5142 | صفحات = 652–6 | تاريخ = May 1968 | pmid = 5655953 | doi = 10.1038/218652a0 | bibcode = 1968Natur.218..652C }}</ref><ref name="Andrews">{{استشهاد بكتاب | مؤلف1-الأخير = James | مؤلف1-الأول = William D | مؤلف2-الأخير = Elston | مؤلف2-الأول = Dirk | مؤلف3-الأخير = Berger | مؤلف3-الأول = Timothy G | عنوان = Andrews' Diseases of the Skin: Clinical Dermatology | سنة = 2011 | مسار = https://archive.org/details/andrewsdiseasess00mdwi | تاريخ = 2011 | ناشر = Saunders/ Elsevier | مكان = London | isbn = 978-1437703146 | إصدار = 11th | صفحة = [https://archive.org/details/andrewsdiseasess00mdwi/page/n575 567] | name-list-format = vanc | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20200724230301/https://archive.org/details/andrewsdiseasess00mdwi | تاريخ أرشيف = 24 يوليو 2020 }}</ref>

== تطبيقات صناعية ==
تستخدم الإنزيمات في [[صناعة كيميائية|الصناعات الكيمائية]] والتطبيقات الصناعية الأخرى عندما يكون هناك حاجة لمحفّزات نوعية للغاية. عموماً الإنزيمات محدودة في التفاعلات التي تحفّزها، لأنها تطورت لتحفز هذه التفاعلات بالإضافة إلى عدم استقرارها في [[مذيب|المذيبات]] العضوية وفي درجات الحرارة المرتفعة. نتيجةً لذلك، فإن هندسة البروتين هي مجال بحث نشيط يحاول أن يصنع إنزيمات جديدة إما من خلال تصميم عقلاني أو من خلال التطوير في المخبر.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Renugopalakrishnan V, Garduño-Juárez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P | عنوان = Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology | صحيفة = Journal of Nanoscience and Nanotechnology | المجلد = 5 | العدد = 11 | صفحات = 1759–1767 | تاريخ = November 2005 | pmid = 16433409 | doi = 10.1166/jnn.2005.441 }}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Hult K, Berglund P | عنوان = Engineered enzymes for improved organic synthesis | صحيفة = Current Opinion in Biotechnology | المجلد = 14 | العدد = 4 | صفحات = 395–400 | تاريخ = August 2003 | pmid = 12943848 | doi = 10.1016/S0958-1669(03)00095-8 }}</ref> بدأت تلقى هذه الجهود نجاحاً، حيث قد تم بالفعل تصميم بعض الإنزيمات «من الصفر» لتحفيز تفاعلات لا تحدث في الطبيعة.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Jiang L, Althoff EA, Clemente FR, Doyle L, Röthlisberger D, Zanghellini A, Gallaher JL, Betker JL, Tanaka F, Barbas CF, Hilvert D, Houk KN, Stoddard BL, Baker D | عنوان = De novo computational design of retro-aldol enzymes | صحيفة = Science | المجلد = 319 | العدد = 5868 | صفحات = 1387–91 | تاريخ = March 2008 | pmid = 18323453 | pmc = 3431203 | doi = 10.1126/science.1152692 | bibcode = 2008Sci...319.1387J }}</ref>

{| class="wikitable"
|- style="text-align:center;"
! style="width:24%; "|التطبيق
! style="width:38%; "|الإنزيمات المستخدمة
! style="width:38%; "|الاستخدامات
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"|'''[[وقود حيوي|صناعة الوقود الحيوي]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[سيللولاز|إنزيمات السليولاز]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|تحطيم السيللوز إلى جزيئات سكرية يمكن تخميرها للحصول على [[إيثانول سليولوزي]].<ref name="cheng">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Sun Y, Cheng J | عنوان = Hydrolysis of lignocellulosic materials for ethanol production: a review | صحيفة = Bioresource Technology | المجلد = 83 | العدد = 1 | صفحات = 1–11 | تاريخ = May 2002 | pmid = 12058826 | doi = 10.1016/S0960-8524(01)00212-7 }}</ref>
|- valign="top"
| إنزيمات اللينغيناز
| المعالجة الأولية [[كتلة حيوية|للكتلة الحيوية]] من أجل إنتاج الوقود الحيوي.<ref name="cheng" />
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''المنظفات الحيوية'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|إنزيمات [[ببتيداز|البروتياز]]، و[[أميلاز|الأميلاز]]، و[[ليباز|الليباز]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|إزالة البقع البروتينية والدهنية والزيتية وبقع النشاء من الغسيل والأطباق.<ref name="Kirk">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Kirk O, Borchert TV, Fuglsang CC | عنوان = Industrial enzyme applications | صحيفة = Current Opinion in Biotechnology | تاريخ = August 2002 | المجلد = 13 | العدد = 4 | صفحات = 345–351 | doi = 10.1016/S0958-1669(02)00328-2| pmid = 12323357 }}</ref>
|- valign="top"
| إنزيمات المانّاز
| إزالة بقع الطعام من إضافات الطعام الشائعة [[صمغ الغوار]].<ref name="Kirk" />
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[صنع الجعة|صناعة الجعة]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|إنزيمات [[أميلاز|الأميلاز]]، والغلوكوناز، و[[ببتيداز|البروتياز]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|تقسيم عديدات السكريات والبروتينات في الجعة.<ref name="briggs">{{استشهاد بكتاب | مؤلف1-الأخير = Briggs | مؤلف1-الأول = Dennis E. | عنوان = Malts and Malting | مسار = https://archive.org/details/maltsmalting0000brig | تاريخ = 1998 | ناشر = Blackie Academic | مكان = London | isbn = 978-0412298004 | إصدار = 1st | name-list-format = vanc | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20220331040624/https://archive.org/details/maltsmalting0000brig | تاريخ أرشيف = 31 مارس 2022 }}</ref>{{صفحات مرجع|150–9}}
|- valign="top"
| إنزيمات بيتا غلوكاناز
| تحسين خصائص ترشيح النبتة والبيرة.<ref name="briggs" />{{صفحات مرجع|545}}
|- valign="top"
| إنزيمات [[أميلاز|الأميلوغلوكوزيداز]]، والبولولوناز
| صنع بيرة منخفضة السعرات الحرارية ضبط التخمير.<ref name="briggs" />{{صفحات مرجع|575}}
|- valign="top"
| إنزيمات أسيتولاكتات ثنائي كاربوكسيلاز (ALDC) 
| زيادة فعالية التخمير عبر إنقاص تشكيل دي أستيل.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Dulieu C, Moll M, Boudrant J, Poncelet D | عنوان = Improved performances and control of beer fermentation using encapsulated alpha-acetolactate decarboxylase and modeling | صحيفة = Biotechnology Progress | المجلد = 16 | العدد = 6 | صفحات = 958–65 | pmid = 11101321 | doi = 10.1021/bp000128k | سنة=2000}}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''استخدامات في الطبخ'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[باباين]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|ترقيق اللحوم من أجل الطبخ.<ref>{{استشهاد بكتاب | مؤلف1-الأول = Rodrigo | مؤلف1-الأخير =Tarté | عنوان = Ingredients in Meat Products Properties, Functionality and Applications | سنة = 2009 | مسار = https://archive.org/details/ingredientsmeatp00tart | تاريخ = 2008 | ناشر = Springer | مكان = New York | isbn = 978-0-387-71327-4 | صفحات = [https://archive.org/details/ingredientsmeatp00tart/page/n181 177]| name-list-format = vanc | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20220330052722/https://archive.org/details/ingredientsmeatp00tart | تاريخ أرشيف = 30 مارس 2022 }}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[إنتاج الحليب]]'''
| style = "border-top:solid 3px #aaa;"|[[رينين|الرينين]] (يسمى أيضاً الكيموسين)
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|تحليل البروتين في تصنيع الجبن.<ref>{{استشهاد ويب | مسار = https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1907/buchner/lecture/ | عنوان = Eduard Buchner – Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation | سنة = 1907 | عمل = Nobelprize.org | تاريخ الوصول = 23 February 2015 | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20170708144420/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html | تاريخ أرشيف = 08 يوليو 2017 }}</ref>
|- valign="top"
| [[ليباز|إنزيمات الليباز]]
| إنتاج جبن كامامبير والأجبان الزرقاء كجبن روكفور.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Molimard P, Spinnler HE | عنوان = Review: Compounds Involved in the Flavor of Surface Mold-Ripened Cheeses: Origins and Properties | مسار = https://archive.org/details/sim_journal-of-dairy-science_1996-02_79_2/page/169 | صحيفة = Journal of Dairy Science | تاريخ = February 1996 | المجلد = 79 | العدد = 2 | صفحات = 169–184 | doi = 10.3168/jds.S0022-0302(96)76348-8| مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20220331063644/https://archive.org/details/sim_journal-of-dairy-science_1996-02_79_2/page/169 | تاريخ أرشيف = 31 مارس 2022 }}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''معالجة الطعام'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[أميلاز|إنزيمات الأميلاز]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|إنتاج السكريات من النشا كما في صناعة [[شراب الذرة|شراب الذرة عالي الفركتوز]].<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Guzmán-Maldonado H, Paredes-López O | عنوان = Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review | صحيفة = Critical Reviews in Food Science and Nutrition | المجلد = 35 | العدد = 5 | صفحات = 373–403 | تاريخ = September 1995 | pmid = 8573280 | doi = 10.1080/10408399509527706 }}</ref>
|- valign="top"
| [[ببتيداز|إنزيمات البروتياز]]
| خفض مستوى البروتين في الدقيق كما هو الحال في صناعة [[بسكويت|البسكويت]].<ref name="GMOdatabase" />
|- valign="top"
||[[تربسين|التربسين]]
|صناعة أطعمة الأطفال من أجل حالات الحساسية.<ref name="GMOdatabase">{{استشهاد ويب | مسار = http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/94.protease.html | عنوان = Protease – GMO Database | تاريخ = 10 July 2010 | عمل = GMO Compass | ناشر = European Union | تاريخ الوصول = 28 February 2015 | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20170123220732/http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/94.protease.html | تاريخ أرشيف = 23 يناير 2017 |حالة المسار=dead}}</ref>
|- valign="top"
| إنزيمات [[سيللولاز|السليولاز]]، والبيكتيناز
| تنقية عصائر الفواكه.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Alkorta I, Garbisu C, Llama MJ, Serra JL | عنوان = Industrial applications of pectic enzymes: a review | مسار = https://archive.org/details/sim_process-biochemistry_1998-01_33_1/page/21 | صحيفة = Process Biochemistry | تاريخ = January 1998 | المجلد = 33 | العدد = 1 | صفحات = 21–28 | doi = 10.1016/S0032-9592(97)00046-0 | مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20220331041319/https://archive.org/details/sim_process-biochemistry_1998-01_33_1/page/21 | تاريخ أرشيف = 31 مارس 2022 }}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[علم الأحياء الجزيئي|البيولوجيا الجزيئية]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|إنزيمات [[نوكلياز|النوكلياز]]، و[[ليغاز الحمض النووي الريبوزي منقوص الأكسجين|دنا ليغاز]]، و[[بوليميراز|البوليميراز]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|استخدام الهضم المُقيَّد، وتفاعل بلمرة السلاسل لصناعة الحمض النووي.<ref name="Stryer_2002" />{{صفحات مرجع|6.2}}
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[ورق|صناعة الورق]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|إنزيمات الزيلاناز، و[[سيللولاز|الهيميسليولاز]]، واللينغين بيروكسيداز
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|إزالة الليجنين من [[ورق كرافت|عجينة ورق كرافت]].<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Bajpai P | عنوان = Application of enzymes in the pulp and paper industry | صحيفة = Biotechnology Progress | المجلد = 15 | العدد = 2 | صفحات = 147–157 | تاريخ = March 1999 | pmid = 10194388 | doi = 10.1021/bp990013k }}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[عناية شخصية|العناية الشخصية]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[ببتيداز|إنزيمات البروتياز]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|إزالة البروتينات من [[عدسات لاصقة|العدسات اللاصقة]] لمنع العدوى.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Begley CG, Paragina S, Sporn A | عنوان = An analysis of contact lens enzyme cleaners | صحيفة = Journal of the American Optometric Association | المجلد = 61 | العدد = 3 | صفحات = 190–4 | تاريخ = March 1990 | pmid = 2186082 }}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="1"| '''[[نشا|صناعة النشا]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[أميلاز|إنزيمات الأميلاز]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| تحويل [[نشا|النشا]] إلى [[جلوكوز|غلوكوز]] وشرابات مختلفة.<ref>{{استشهاد بكتاب | محرر1-الأخير = BeMiller | محرر1-الأول = James N. | محرر2-الأخير = Whistler | محرر2-الأول = Roy L. | عنوان = Starch Chemistry and Technology | تاريخ = 2009 | ناشر = Academic | مكان = London | isbn = 9780080926551 | إصدار=3rd | name-list-format = vanc | مؤلف1-الأخير = Farris | مؤلف1-الأول = Paul L. | الفصل = Economic Growth and Organization of the U.S. Starch Industry }}</ref>
|}

== اقرأ أيضا ==
* [[سينثيز بوليكيتيد]]
== مراجع ==
{{مراجع|2}}
{{بداية-عمو}}

{{عمو-2}}

== قراءة إضافية ==
'''تاريخ وتسمية الإنزيمات'''
* [http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm New Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge, edited by Athel Cornish-Bowden and published by Universitat de València (1997)] ISBN 84-370-3328-4, A history of early enzymology.
* [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html Williams, Henry Smith, 1863–1943. A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences], A textbook from the 19th century.
* Kleyn, J. and Hough J. The Microbiology of Brewing. ''Annual Review of Microbiology'' (1971) Vol. 25: 583–608

'''بنية وآلية عمل الإنزيمات'''

* Fersht, A. Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998 ISBN 0-7167-3268-8
* Walsh, C., Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0
* Page, M. I., and Williams, A. (Eds.), 1987. Enzyme Mechanisms. Royal Society of Chemistry. ISBN 0-85186-947-5
* Bugg, T. Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry, 2004, Blackwell Publishing Limited; 2nd edition. ISBN 1-4051-1452-5
* Warshel, A., Computer Modeling of Chemical Reactions in enzymes and Solutions John Wiley & Sons Inc. 1991. ISBN 0-471-18440-3

'''الترموديناميك'''
* [https://web.archive.org/web/20121228002422/http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/biobk/biobookenzym.html Reactions and Enzymes] Chapter 10 of On-Line Biology Book at Estrella Mountain Community College.

{{عمو-2}}

'''الحركيات والتثبيط الإنزيمي'''

* Athel Cornish-Bowden, ''Fundamentals of Enzyme Kinetics''. (3rd edition), Portland Press (2004), ISBN 1-85578-158-1.
* Irwin H. Segel, ''Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems''. Wiley-Interscience; New Ed edition (1993), ISBN 0-471-30309-7.
* John W. Baynes, ''Medical Biochemistry'', Elsevier-Mosby; 2th Edition (2005), ISBN 0-7234-3341-0, p.&nbsp;57.

'''وظيفة وتحكم الإنزيمات في الخلية'''

* Price, N. and Stevens, L., Fundamentals of Enzymology: Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins Oxford University Press, (1999), ISBN 0-19-850229-X
* [https://web.archive.org/web/20090929091445/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=gnd.chapter.86 Nutritional and Metabolic Diseases] Chapter of the on-line textbook "Introduction to Genes and Disease" from the NCBI.

'''اصطلاحات تسمية الإنزيمات'''
* [https://web.archive.org/web/20170905173720/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ Enzyme Nomenclature], Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology.
* Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, (1959)

'''تطبيقات صناعية'''
* [http://www.mapsenzymes.com/History_of_Enzymes.asp History of industrial enzymes], Article about the history of industrial enzymes, from the late 1900s to the present times.

{{نهاية-عمو}}

== وصلات خارجية ==
* [https://web.archive.org/web/20090318142348/http://tutor.lscf.ucsb.edu/instdev/sears/biochemistry/tw-enz/tabs-enzymes-frames.htm بنية/وظيفة الإنزيمات]، دليل تعليمي حول بنية الإنزيمات ووظيفتها. {{أيقونة إنجليزية}}
* {{McGrawHillAnimation|biochemistry|Enzyme%20Action%20and%20the%20Hydrolysis%20of%20Sucrose}} * [http://www.ebi.ac.uk/intenz/spotlight.jsp Enzyme spotlight] Monthly feature at the European Bioinformatics Institute on a selected enzyme.
* [http://www.biiuk.com UK biotech and pharmaceutical industry] The Biosystems Informatics Institute (Bii) is a new UK government initiative funded by the Department of Trade and Industry and the Regional Development Agency, One NorthEast. From its outset the Institute will undertake industry-facing research and development in collaboration with the UK biotech and pharmaceutical industry.
* [http://www.amfep.org AMFEP], Association of Manufacturers and Formulators of Enzyme Products
* [https://web.archive.org/web/20150506193454/http://www.brenda-enzymes.org/ BRENDA] database, a comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes; requires payment by commercial users.
* [http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ Enzyme Structures Database] links to the known 3-D structure data of enzymes in the [[بنك بيانات البروتينات|بنك بيانات البروتين]].
* [http://us.expasy.org/enzyme/ ExPASy enzyme] database, links to [[يونيبروت]] sequence data, entries in other databases and to related literature searches.
* [http://www.genome.jp/kegg/ KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes] Graphical and hypertext-based information on biochemical pathways and enzymes.
* [https://web.archive.org/web/20090907184708/http://www-mitchell.ch.cam.ac.uk/macie/ MACiE] قاعدة بيانات آليات تفاعل الإنزيمات.
* [[ميتاسيك]] قاعدة بيانات الإنزيمات والمسالك الاستقلابية
* [http://www.vega.org.uk/video/programme/19 'Face-to-Face Interview with Sir John Cornforth who was awarded a Nobel Prize for work on stereochemistry of enzyme-catalyzed reactions] Freeview video by the Vega Science Trust
{{تصنيف كومنز|Enzymes}}
{{إنزيمات}}
{{كيمياء غذائية}}
{{علم الغذاء}}
{{معرفات مركب كيميائي}}
{{ضبط استنادي}}
{{مصادر طبية}}
{{شريط بوابات|أيض|الكيمياء|الكيمياء الحيوية|علم الأحياء|علم الأحياء الخلوي والجزيئي|مطاعم وطعام}}

[[تصنيف:إنزيمات|*]]
[[تصنيف:أيض]]
[[تصنيف:تحفيز]]
[[تصنيف:جزيئات حيوية]]
[[تصنيف:كيماويات العملية]]