ليغاز كوأ-بوتيرات

من أرابيكا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى التنقل اذهب إلى البحث
ليغاز كوأ-بوتيرات
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي6.2.1.2
رقم التسجيل CAS9080-51-7
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO

ليغاز كوأ-بوتيرات (بالإنجليزية: Butyrate—CoA ligase)‏ ويُعرف كذلك باسم ليغاز الغريب الحيوي/ الحمض الدهني متوسط السلسلة (XM-ligase) هو إنزيم ( ر.ت.إ 6.2.1.2 ) يُحفز التفاعل التالي:

ATP + حمض كربوكسيلي + كوأ أدينوسين أحادي الفوسفات + ثنائي فوسفات + أسيل-كوأ

لهذا الإنزيم ثلاث ركائز: ATP وحمض كربوكسيلي وكوأ وثلاث نواتج: أدينوسين أحادي الفوسفات (AMP) وثنائي الفوسفات وأسيل-كوأ.

ينتمي هذا الإنزيم إلى عائلة الليغازات وبالتحديد ليغازات روابط الكربون-كبريت مثل ليغازات حمض-ثيول. يشارك هذا الحمض في قرن [English](ربط) الغليسين بالمواد الغريبة الحيوية.[1] وفي استقلاب حمض البوتيريك.

التسميات النظامية

التسمية النظامية لفئة هذا الإنزيم هي: ليغاز بوتانوات: كوأ (المكون لـAMP) وهنالك أسماء أخرى منها:

  • مخلقة بوتيريل-كوأ، ثيوكيناز الحمض الدهني (سلسلة متوسطة)
  • الإنزيم المنشط للأسيل، تطويل الحمض الدهني
  • الإنزيم المنشط للحمض الدهني
  • مخلقة أسيل مرافق الإنزيم أ الدهني
  • مخلقة أسيل متوسط السلسلة-كوأ
  • مخلقة بوتيريل- مرافق الإنزيم أ
  • ليغاز L-(+)-3-هيدروكسي بوتيريل كوأ
  • ليغاز الغريب الحيوي/ الحمض الدهني متوسط السلسلة
  • مخلقة أسيل قصير السلسلة-كوأ.

البروتينات البشرية التي تحتوي على هذا النطاق

  • ACSM1
  • ACSM2A
  • ACSM2B
  • ACSM3
  • ACSM4
  • ACSM5
  • ACSM6

مراجع

  1. ^ Badenhorst CP، van der Sluis R، Erasmus E، van Dijk AA (سبتمبر 2013). "Glycine conjugation: importance in metabolism, the role of glycine N-acyltransferase, and factors that influence interindividual variation". Expert Opinion on Drug Metabolism & Toxicology. ج. 9 ع. 9: 1139–1153. DOI:10.1517/17425255.2013.796929. PMID:23650932. Glycine conjugation of mitochondrial acyl-CoAs, catalyzed by glycine N-acyltransferase (GLYAT, E.C. 2.3.1.13), is an important metabolic pathway responsible for maintaining adequate levels of free coenzyme A (CoASH). However, because of the small number of pharmaceutical drugs that are conjugated to glycine, the pathway has not yet been characterized in detail. Here, we review the causes and possible consequences of interindividual variation in the glycine conjugation pathway. ...
    Figure 1. Glycine conjugation of benzoic acid. The glycine conjugation pathway consists of two steps. First benzoate is ligated to CoASH to form the high-energy benzoyl-CoA thioester. This reaction is catalyzed by the HXM-A and HXM-B medium-chain acid:CoA ligases and requires energy in the form of ATP. ... The benzoyl-CoA is then conjugated to glycine by GLYAT to form hippuric acid, releasing CoASH. In addition to the factors listed in the boxes, the levels of ATP, CoASH, and glycine may influence the overall rate of the glycine conjugation pathway.