تبديل البحث
بحث
تبديل القائمة
1.2M
94
255
3.5M
أرابيكا
الموسوعة
الصفحة الرئيسة
الأحداث الجارية
أحدث التغييرات
أحدث التغييرات الأساسية
صفحات خاصة
رفع ملف
تصفح
المواضيع
أبجدي
بوابات
مقالة عشوائية
تصفح من غير إنترنت
مشاركة
تواصل مع أرابيكا
مساعدة
الميدان
sitesupport
في مشاريع أخرى
Toggle preferences menu
إشعارات
تبديل القائمة الشخصية
غير مسجل للدخول
سيكون عنوان الآيبي الخاص بك مرئيًا للعامة إذا قمت بإجراء أي تعديلات.
user-interface-preferences
أدوات شخصية
إنشاء حساب
دخول
عرض مصدر إنزيم
من أرابيكا، الموسوعة العربية الحرة
شارك هذه الصفحة
معاينة
اقرأ
عرض المصدر
تاريخ
associated-pages
مقالة
نقاش
المزيد من الإجراءات
→
إنزيم
ليس لك صلاحية تعديل هذه الصفحة، للسبب التالي:
الفعل الذي اعتزمته مقصور على المستخدمين أعضاء المجموعة:
مستخدمون
.
نص الصفحة:
{{بطاقة عامة}} [[ملف:Glucosidase enzyme.png|تصغير|400px|إنزيم [[غلوكوسيديزات|الغلوكوزيداز]] الذي يحوّل جزيئة سكر [[مالتوز|المالتوز]] إلى جزيئتي سكر [[جلوكوز|غلوكوز]]. في الشكل يمثل اللون الأحمر [[موقع نشط|الموقع النشط]]، بينما اللون الأسود ركيزة المالتوز بينما NAD العامل التميم باللون الأصفر.]] {{شريط جانبي كيمياء حيوية}} '''الإنزيمات'''<ref>{{استشهاد بويكي بيانات|Q114972534|ص=22}}</ref> هي محفِّزاتٌ [[علم الأحياء|بيولوجية]] [[جزيئية|جزيئة]] بروتينة. تسرِّعُ [[تفاعل كيميائي|التفاعلات الكيميائية]]. تُسمى الجزيئات التي تمارس الأنزيمات تأثيرها عليها ب[[ركيزة (كيمياء حيوية)|الركائز]]، حيث يحوّل الإنزيم الركيزة إلى جزيئات تُعرف باسم [[ناتج (كيمياء)|النواتج]]. تحتاج معظم عمليات [[أيض|الاستقلاب]] (الأيض) إلى إنزيمات من أجل أن تحدث بسرعة كافية للحفاظ على الحياة.<ref name = "Stryer_2002">{{استشهاد بكتاب |عدة مؤلفين=Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL | عنوان = Biochemistry | ناشر = W.H. Freeman | مكان = San Francisco | سنة = 2002 | إصدار = 5th | isbn = 0-7167-4955-6 | مسار = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|مسار أرشيف= https://web.archive.org/web/20201225063813/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/ |تاريخ أرشيف=2020-12-25}}{{Open access| مسار الأرشيف = https://web.archive.org/web/20191214082810/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/ | تاريخ الأرشيف = 14 ديسمبر 2019 }}</ref>{{صفحات مرجع|8.1}} تحدد الإنزيمات في الخلية أي [[مسار أيضي|مسار استقلابي]] سيحدث في تلك الخلية. تُعرف دراسة الإنزيمات بالإنزيمولوجي وهناك حقل جديد فيه لتحليل «الإنزيمات الكاذبة» ينمو باستمرار، حيث يدرس هذا الحقل الإنزيمات التي فقدت قدرتها التحفيزية البيولوجية خلال التطور وهذا غالباً يؤثر على تسلسلات الأحماض الأمينية ويعطيها خصائص تحفيزية كاذبة غير عادية.<ref>Murphy JM, Farhan H and Eyers PA (2017) Bio-Zombie: the rise of pseudoenzymes in biology.Biochem Soc Trans. 45:537-544</ref><ref name="pmid24107129">{{استشهاد بدورية محكمة |عدة مؤلفين=Murphy JM, et al. | عنوان = A robust methodology to subclassify pseudokinases based on their nucleotide-binding properties | صحيفة = Biochemical Journal | المجلد = 457 | العدد = 2 | صفحات = 323–334 | سنة = 2014 | pmid = 24107129 | doi = 10.1042/BJ20131174| مسار = }}</ref> تُعرف الإنزيمات بقدرتها على تحفيز أكثر من 5000 نوع من التفاعلات الكيميائية الحيوية.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Schomburg I, Chang A, Placzek S, Söhngen C, Rother M, Lang M, Munaretto C, Ulas S, Stelzer M, Grote A, Scheer M, Schomburg D | عنوان = BRENDA in 2013: integrated reactions, kinetic data, enzyme function data, improved disease classification: new options and contents in BRENDA | صحيفة = Nucleic Acids Research | المجلد = 41 | العدد = Database issue | صفحات = D764–72 | تاريخ = January 2013 | pmid = 23203881 | pmc = 3531171 | doi = 10.1093/nar/gks1049 }}</ref> معظم الإنزيمات [[بروتين]]ات، ولكن بعضها جزيئات محفزة للرنا (RNA) تدعى ريبوزومات. تأتي نوعية الإنزيمات من بينتها ثلاثية الأبعاد المميزة. تزيد الإنزيمات كما كل المحفّزات [[معدل التفاعل|سرعة التفاعل]] من خلال تخفيض [[طاقة تنشيط|طاقة التنشيط]]. تصل قدرة بعض الإنزيمات حتى جعل تحوّل الركيزة إلى المنتج أسرع بملايين المرات من التحول دون وجود الإنزيم. أحد الأمثلة هو إنزيم أورتيدين 5'-فوسفات ديكربوكسيلاز الذي يسمح بتفاعل من الممكن خلال ثوانٍ، بينما سيتطلب هذا التفاعل دون الإنزيم ملايين السنين.<ref name="radzicka">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Radzicka A, Wolfenden R | عنوان = A proficient enzyme | صحيفة = Science | المجلد = 267 | العدد = 5194 | صفحات = 90–931 | تاريخ = January 1995 | pmid = 7809611 | doi=10.1126/science.7809611| bibcode = 1995Sci...267...90R }}</ref><ref name="pmid17889251">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Callahan BP, Miller BG | عنوان = OMP decarboxylase—An enigma persists | صحيفة = Bioorganic Chemistry | المجلد = 35 | العدد = 6 | صفحات = 465–9 | تاريخ = December 2007 | pmid = 17889251 | doi = 10.1016/j.bioorg.2007.07.004 }}</ref> كيميائياً، لا تُستهلك الإنزيمات في التفاعلات الكيميائية ولا تقوم بتغيير التوازن في التفاعلات الكيميائية، كما كل [[تحفيز|الحفّازات الكيميائية]]. تتميز الإنزيمات عن بقية الحفّازات الكيميائية بنوعيتها الشديدة. يمكن أن يتأثر النشاط الإنزيمي بجزيئات معينة كالمثبطات التي تقلل من النشاط الإنزيمي، أو المنشطات التي تنشط عمل الإنزيم. الكثير من الأدوية العلاجية و[[سم|السموم]] هي مثبطات إنزيمية. ينخفض النشاط الإنزيمي بشكل ملحوظ كذلك خارج [[درجة حرارة|درجة الحرارة]] و[[أس هيدروجيني|الحموضة]] المثاليتين. تُستخدم بعض الإنزيمات تجارياً، لتصنيع [[مضاد حيوي|المضادات الحيوية]] مثلاً، حتى أن بعض المنتجات المنزلية تستخدم الإنزيمات لتسريع [[تفاعل كيميائي|تفاعلات كيميائية]] معينة كبعض الإنزيمات الموجودة في مساحيق الغسيل الحيوية التي تحطم [[بروتين|البروتينات]] أو [[نشا|النشا]] أو [[دهن|الدهون]] الموجودة الي تسبب بقع الملابس.
ارجع إلى
إنزيم
.
عرض مصدر إنزيم
من أرابيكا، الموسوعة العربية الحرة