https://3rabica.org/index.php?action=history&feed=atom&title=%D9%81%D9%8A%D9%86%D9%83%D9%88%D9%84%D9%8A%D9%86فينكولين - تاريخ المراجعة2026-06-13T22:36:03Zتاريخ التعديل لهذه الصفحة في الويكيMediaWiki 1.43.7https://3rabica.org/index.php?title=%D9%81%D9%8A%D9%86%D9%83%D9%88%D9%84%D9%8A%D9%86&diff=1671443&oldid=prevعبد العزيز: حذف وسائط lay-* ملغية2023-08-29T03:43:39Z<p>حذف وسائط lay-* ملغية</p>
<p><b>صفحة جديدة</b></p><div>{{Infobox_gene}}<br />
يوجد ال'''فينكولين''' في خلايا الثدييّات وهو بروتين هيكلي خلوي يتوضّع في لويحات الالتصاق البؤريّة الّتي تكتنِف ارتباط جزيئات الالتصاق الإنتغرين ب[[أكتين]] الهيكل الخلوي. تمّ اكتشافه بشكل مستقل بواسطة Benny Geiger <ref>Geiger,B. 130K Protein from Chicken Gizzard - Its Localization at the Termini of Microfilament Bundles in Cultured Chicken-Cells. Cell 18, 193-205 (1979).</ref> و [[كيث بوريدج]],<ref>Burridge,K. & Feramisco,J.R. Microinjection and localization of a 130K protein in living fibroblasts: a relationship to actin and fibronectin. Cell 19, 587-595 (1980).</ref> سلسلته مشابهة بنسبة 20%-30% للكاتينين-α, الذي يقوم بذات الوظيفة. يتغيّر شكل بروتين الفينكولين عند ارتباطه بالتناوب مع التالين أو الأكتينين-α, و كنتيجةٍ تتغيّر خواصه الارتباطيّة. تحدث [[مورثة]] الفينكولين كنسخة وحيدة ويبدو أنّها لا تقوم بوظائف أكثر في حال غيابها. يحتاج أيضاً متخالفه الوصلي الميتافينكولين (انظر في الأسفل) إلى الفينكولين ليكون مثنويّاً مُتخالِفاً ويعمل بشكلٍ مستقلّ.<br />
الفينكولين بروتين هيكلي خلوي يُرافِق المَواصِل خلية-خلية وخلية-نسيج خلالي، حيث يُعتقَد أنّ وظيفتَه كأحد البروتينات المتفاعلة المُكتنفة في تثبيت F-أكتين ب[[غشاء خلوي|الغشاء الخلوي]]. تمّ اكتشاف نسخ وصل متعاقبة متعدّدة لهذه ال[[مورثة]], لكن لم يتم تحديد الثبوت البيولوجي لبعض الأشكال. يُبدي بروتين الفينكولين البشري تطابق تسلسلي بنسبة أكبر من 95% لبروتين الفينكولين لدى الدجاج.<ref name="entrez">{{استشهاد ويب | عنوان = Entrez Gene: VCL vinculin| مسار = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=7414| تاريخ الوصول =|مسار أرشيف= https://web.archive.org/web/20101205081110/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?db=gene|تاريخ أرشيف=2010-12-05}}</ref><br />
}}<br />
<br />
== البنية ==<br />
<!-- Unsourced image removed: [[ملف:vinculin.jpg|تصغير|يمين|The structure of the inactive Vh-Vt complex is shown in yellow (Vh) and gray (Vt), whereas the structure of talin-activated vinculin is shown in teal (talin VBS1) and pink (Vh)]] -->الفينكولين بروتين هيكلي خلوي بوزن 117-كيلو دالتون، يتكوّن من 1066 [[حمض أميني]]. يحتوي البروتين على منطقة مِطرافيّة نتروجينيّة حمضيّة ومنطقة مِطرافيّة كربونيّة قاعديّة، يفصل بينهُما قطعة متوسِّطة غنيّة ب[[البرولين]]. يتألّف الفينكولين من منطقة رأسيّة كرويّة تحتوي على مواقع الارتباط بال[[تالين]] و ال α-أكتينين بالإضافة لموقع فَسفتَة ال[[تيروزين]], بينما تحتوي منطقة الذّيل على مواقع ارتباط ل F-أكتين وال[[باكسيلين]] و اللبيدات (غولدمان . 2001). بشكل أساسي، يوجد رأس مِطرافي نتروجيني يحتوي على 835 [[حمض أميني]], مُنقسِم إلى أربعة أجزاء. يُربَط بالرأس المِطرافي الكربوني بواسطة منطقة رابطة.<br />
<br />
== التعديل ==<br />
يُسلِّط الاكتشاف الحديث للبنية ثلاثية الأبعاد الضوء على الكيفية الّتي يعدِّل بها هذا البروتين شكله ليُنجِز وظائف متنوّعة. مثلاً, الفينكولين قادر على تنظيم حركة الخلية عبر تعديل بسيط في شكله من فعّال إلى غير فعّال. عندما يكون بحالته غير الفعّالة، يتم وصف تعديل الفينكولين بأنّه تفاعل بين منطقتي الرأس والذيل. و عندما يتحوّل إلى الشكل الفعّال، كما عندما يثير التالين الارتباط، يتم فصل التفاعل الجزيئي الداخلي بين الرأس والذيل. بكلمات أخرى، عندما ترتبط مواقع ربط التالين في الحلزونات-α بالحزمة الحلزونية في منطقة الرأس من الفينكولين، يتم بدء عمليّة ’تحويل الحزمة الحلزونية‘, التي تؤدّي إلى إعادة تنظيم الحلزونات-α (α1-α-4), منتجةً خمس حزم حلزونية جديدة كليّاً. تمتد هذه الوظيفة أيضاً إلى الخلايا السرطانيّة وتنظيم حركتها وتكاثر ال[[سرطان]] إلى أجزاء أخرى من الجسم.<br />
== الآلية والوظيفة ==<br />
يحدث انتشار وحركة الخلية بالرغم من عملية ارتباط مستقبلات ال[[إنتغرين]] على سطح الخلية مع جزيئات الالتصاق في المادة الخلاليّة. يتم ربط الفينكولين بالالتصاق البؤري والمُواصِل المُلتصِقة، وهي معقدّات مُنوّاة بخيوط الأكتين وروابط متصالبة بين الوسط الخارجي و [[غشاء خلوي|الغشاء البلازمي]] و هيكل الخلية الأكتيني<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف1-الأخير = Xu | مؤلف1-الأول = W. | مؤلف2-الأخير = Baribault | مؤلف2-الأول = H. | مؤلف3-الأخير = Adamson | مؤلف3-الأول = E.D. | سنة = 1998 | عنوان = vinculin knockout results in heart and brain defects during embryonic development | مسار = | صحيفة = Development | المجلد = 125 | العدد = 2| صفحات = 327–337 | pmid = 9486805}}</ref> (Xu. 1998). يتألّف المُعقد في الالتصاقات البؤريّة من بروتينات عديدة مثل الفينكولين و α-أكتين والباكسيلين والتالين، على السطح الخلوي الداخلي للغشاء البلازمي. بوصف أكثر نوعيّة، يرتبط المِطراف الأميني للفينكولين بالتالين، الذي بدوره يرتبط بالإنتغرين-β و يرتبط المِطراف الكربوكسيلي بالأكتين والشحوم الفوسفوريّة و [[ديمر|المثنويّات]] المُتجانِسة المُكوِّنة للباكسيلين. يتم تنظيم ارتباط الفينكولين بالتالين والأكتين بواسطة عديدات الفوسفوإينوزيتيد ويُثبّط بواسطة الشحوم الفوسفوريّة الحمضيّة. ثُمّ يقوم المعقد بتثبيت خيوط الأكتين بالغشاء<ref name="Ezzell RM 1997">Ezzell RM, Goldmann WH, Wang N, Parasharama N, Ingber DE. (1997). Vinclin promotes cell spreading by mechanically coupling integrins to the cytoskeleton. Experimental Cell Research. 231(1):14-26.</ref> (Ezzell. 1997). يؤثّر فقدان بروتين الفينكولين على وظائف خلوية متنوعة؛ فيعطّل تشكيل المعقد، ويمنع التصاق الخلية وانتشارها. يتظاهر غياب البروتين بنقص في انتشار الخلايا، مصحوب بانخفاض في تشكُّل ألياف التوتر وتشكُّل التصاقات بؤريّة قليلة وتثبيط امتداد الأرجل الكاذبة الصُفاحِيّة<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف1-الأخير = Goldmann | مؤلف1-الأول = W.H. | مؤلف2-الأخير = Ingber | مؤلف2-الأول = D.E. | سنة = 2001 | عنوان = Intact vinculin protein is Require for control of cell shape, cell mechanics, and rac-Dependent Lamellipodia Formation | مسار = | صحيفة = Biochemical and Biophysical Research Communications | المجلد = 290 | العدد = 2| صفحات = 749–755 | pmid = 11785963 | doi = 10.1006/bbrc.2001.6243}}</ref> (غولدمان . 2001). تم اكتشاف أنّ الخلايا مَعوزَة الفينكولين تمتلك مخاريط نمو متقدمة ببطء أكثر، بالإضافة إلى أرجل كاذبة خيطيّة وأرجل صُفاحِيّة أقل ثباتاً من النمط المُفرِط. بالاعتماد على البحث، تمّ افتراض أنّ عوز الفينكولين ربما ينقص التصاق الخلية عبر تثبيط تجمّع الالتصاق البؤري ومنع بلمرة الأكتين. من ناحية أخرى، ربما يعيد تعبير الفينكولين المُفرِط الالتصاق والانتشار عبر تعزيز إجلاب البروتينات الهيكلية الخلوية إلى معقد الالتصاق البؤري في موقع ارتباط الإنتغرين<ref name="Ezzell RM 1997"/>(Ezzell .1997). يبدو أنّ مقدرة الفينكولين على التفاعل مع الإنتغرين على الهيكل الخلوي في الالتصاق البؤري تكون حديّة من أجل التحكم بالميكانيكا الهيكلية الخلوية وانتشار الخلية وتشكل الأرجل الكاذبة الصُفاحيّة. إذاً, يبدو أنّ الفينكولين يلعب دور المفتاح في التحكّم الشكلي المُعتمِد على قدرته في تعديل وظيفة وبنية الالتصاق البؤري.<br />
== موقع ارتباط الفينكولين ==<br />
{{Pfam box<br />
| Symbol = VBS<br />
| Name = VBS<br />
| image = PDB 1rkc EBI.jpg<br />
| width = <br />
| caption = رأس الفينكولين البشري (1-258) في المعقد مع الموقع الثالث لارتباط الفينكولين على التالين (ثمالات 1944-1969)<br />
| Pfam = PF08913<br />
| Pfam_clan = <br />
| InterPro = IPR015009<br />
| SMART = <br />
| PROSITE = <br />
| MEROPS = <br />
| SCOP = <br />
| TCDB = <br />
| OPM family = <br />
| OPM protein = <br />
| CAZy = <br />
| CDD = <br />
}} توجد مواقع ارتباط الفينكولين بشكل سائد في بروتين التالين والجزيئات الشبيهة به، مُمَكِّنَةً الفينكولين من الارتباط بالتالين، ومثبِّتةً المَواصِل النسيجيّة الخلويّة المتواسطة بالإنتغرين. ثُم يَربِط التالين الإنتغرين بأكتين الهيكل الخلوي. التسلسل التوافقي لمواقع ارتباط الفينكولين هو LxxAAxxVAxxVxxLIxxA, مع التكهُّن بأربع حلزونات متقابلة الزُّمر كبنية ثانويّة. تحجُب الثمالات الكارهة للماء التي تُظهِر مواقع ارتباط الفينكولين نفسها وتُدفن في قلب سلسلة من الحزم الحلزونية التي تُكوِّن قضيب التالين.<ref name="pmid16460027">{{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف = Gingras AR, Vogel KP, Steinhoff HJ, Ziegler WH, Patel B, Emsley J, Critchley DR, Roberts GC, Barsukov IL | عنوان = Structural and dynamic characterization of a vinculin binding site in the talin rod | صحيفة = Biochemistry | المجلد = 45 | العدد = 6 | صفحات = 1805–17 | تاريخ = February 2006 | pmid = 16460027 | doi = 10.1021/bi052136l | مسار =}}</ref><br />
== مُتخالف الوصل: ميتافينكولين ==<br />
تُعبِّر العضلات الملساء والعضلات الهيكلية ( و ربما بمدى منخفض في العضلة القلبية) في حالة تمايزها الخلوي الجيد (قلوص) معاً (برفقة الفينكولين) المُتخالِف الوصلي حيث تحمل إكزون فائض في منطقة الترميز 3, بالتالي ترميز شكل مُماثل شكلي أطول '''ميتافينكولين''' بوزن جزيئي ~150 كيلو دالتون - و هو بروتين تم اكتشاف وجوده في ثمانينات القرن العشرين.<ref>JR Feramisco, JE Smart, K Burridge, DM Helfman, and GP Thomas<br />
Co-existence of vinculin and a vinculin-like protein of higher molecular weight in smooth muscle<br />
J. Biol. Chem. 257: 11024-11031.</ref> تُؤدّي ترجمة القطعة المُرمَّزة (exon) الفائضة إلى زيادةٍ في الحموض الأمينية بمقدار 68 إلى 79 حمض أميني يتم حجبها بين الحلزونين I و II في منطقة الذيل المطرافي الكربوني. يرتبط [[اعتلال عضلة قلبية|اعتلال العضلة القلبية]] المتوسع الوراثي مجهول السبّب ب[[طفرة|الطفرات]] الحادثة في المنطقة المحجوبة.<ref>Sebastian Witt, Anke Zieseniss, Ulrike Fock, Brigitte M. Jockusch, and Susanne Illenberger<br />
Comparative Biochemical Analysis Suggests That Vinculin and Metavinculin Cooperate in Muscular Adhesion Sites<br />
J. Biol. Chem. 279: 31533-31543.</ref> يُقدَّر طول المنطقة المحجوبة في الميتافينكولين ب 68 حمض أميني عند الثدييّات و 79 حمض أميني عند الضفادع. Strasser.<ref>Strasser, P.; Gimona, M.; Herzog, M.; Geiger, B.; Small, J. V. :<br />
Variable and constant regions in the C-terminus of vinculin and metavinculin: cloning and expression of fragments in E. coli. FEBS Lett. 317: 189-194, 1993.<br />
PubMed ID : 8425604</ref> تم مقارنة سلاسل الميتافينكولين من الخنزير والرجل والدجاج والضفدع، وتم اكتشاف أنّ المنطقة المحجوبة ذات قسمين: القسم الأوّل مُتغيّر والثاني محفوظ بشدّة. تتوضع كل المماثلات الشكليّة للفينكولين في بُنى الالتصاق العضليّة، مثل اللويحات الكثيفة في العضلات الملساء والأقراص المُقحمة في الخلايا العضليّة القلبيّة وبروتينات كوستامر (costamere)في العضلات الهيكلية.<ref>Belkin, A. M., Ornatsky, O. I., Glukhova, M. A., and Koteliansky, V. E. (1988) J. Cell Biol. 107, 545–553</ref> تمتلك منطقة ذيل الميتافينكولين ألفة منخفضة لمنطقة الرأس بالمقارنة مع ذيل الفينكولين. في حالة الميتافينكولين، يتجلى إضعاف عروة الدبوس الكارهة للماء للمطراف الكربوني في منطقة الذيل بواسطة الشحنات السالبة للحموض الأمينية المحجوبة (68 حمض أميني), بالتالي يتطلّب التفعيل الكامل لجزيء الميتافينكولين وجود المماثل الشكلي المُنتظم المُفعَّل بالشحوم الفوسفورية من الفينكولين.<br />
== التداخلات ==<br />
يبدي الفينكولين تداخلاً مع البروتين المحتوي على منطقة SH3 و الصوربين (SORBS1),<ref name=pmid10085297>{{استشهاد بدورية محكمة |الأخير=Mandai |الأول=K |وصلة مؤلف= |المؤلفون=Nakanishi H, Satoh A, Takahashi K, Satoh K, Nishioka H, Mizoguchi A, Takai Y | تاريخ = March 1999 |عنوان=Ponsin/SH3P12: an l-afadin- and vinculin-binding protein localized at cell-cell and cell-matrix adherens junctions |صحيفة=J. Cell Biol. |المجلد=144 |العدد=5 |صفحات=1001–17 |ناشر= |مكان = UNITED STATES| issn = 0021-9525| pmid = 10085297 | bibcode = | oclc =| المعرف = | مسار = | لغة = | تنسيق = | تاريخ الوصول = | laysummary = | اقتباس = |doi=10.1083/jcb.144.5.1001 |pmc=2148189}}</ref> و بروتين الكادرين 1 (CDH1) <ref name=pmid9405455>{{استشهاد بدورية محكمة |الأخير=Hazan |الأول=R B |وصلة مؤلف= |المؤلفون=Kang L, Roe S, Borgen P I, Rimm D L | تاريخ = December 1997 |عنوان=Vinculin is associated with the E-cadherin adhesion complex |صحيفة=J. Biol. Chem. |المجلد=272 |العدد=51 |صفحات=32448–53 |ناشر= |مكان = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 9405455 | bibcode = | oclc =| المعرف = | مسار = | لغة = | تنسيق = | تاريخ الوصول = | laysummary = | اقتباس = |doi=10.1074/jbc.272.51.32448}}</ref><ref name=pmid9535896>{{استشهاد بدورية محكمة |الأخير=Hazan |الأول=R B |وصلة مؤلف= |المؤلفون=Norton L | تاريخ = April 1998 |عنوان=The epidermal growth factor receptor modulates the interaction of E-cadherin with the actin cytoskeleton |صحيفة=J. Biol. Chem. |المجلد=273 |العدد=15 |صفحات=9078–84 |ناشر= |مكان = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 9535896 | bibcode = | oclc =| المعرف = | مسار = | لغة = | تنسيق = | تاريخ الوصول = | laysummary = | اقتباس = |doi=10.1074/jbc.273.15.9078}}</ref> و بروتين ال[[باكسيلين]].<ref name=pmid10330411>{{استشهاد بدورية محكمة |الأخير=Turner |الأول=C E |وصلة مؤلف= |المؤلفون=Brown M C, Perrotta J A, Riedy M C, Nikolopoulos S N, McDonald A R, Bagrodia S, Thomas S, Leventhal P S |سنة=1999|شهر=May. |عنوان=Paxillin LD4 motif binds PAK and PIX through a novel 95-kD ankyrin repeat, ARF-GAP protein: A role in cytoskeletal remodeling |صحيفة=J. Cell Biol. |المجلد=145 |العدد=4 |صفحات=851–63 |ناشر= |مكان = UNITED STATES| issn = 0021-9525| pmid = 10330411 | bibcode = | oclc =| المعرف = | مسار = | لغة = | تنسيق = | تاريخ الوصول = | laysummary = | اقتباس = |doi=10.1083/jcb.145.4.851 |pmc=2133183}}</ref><ref name=pmid9054445>{{استشهاد بدورية محكمة |الأخير=Mazaki |الأول=Y |وصلة مؤلف= |المؤلفون=Hashimoto S, Sabe H | تاريخ = March 1997 |عنوان=Monocyte cells and cancer cells express novel paxillin isoforms with different binding properties to focal adhesion proteins |صحيفة=J. Biol. Chem. |المجلد=272 |العدد=11 |صفحات=7437–44 |ناشر= |مكان = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 9054445 | bibcode = | oclc =| المعرف = | مسار = | لغة = | تنسيق = | تاريخ الوصول = | laysummary = | اقتباس = |doi=10.1074/jbc.272.11.7437}}</ref><ref name=pmid8922390>{{استشهاد بدورية محكمة |الأخير=Brown |الأول=M C |وصلة مؤلف= |المؤلفون=Perrotta J A, Turner C E | تاريخ = November 1996 |عنوان=Identification of LIM3 as the principal determinant of paxillin focal adhesion localization and characterization of a novel motif on paxillin directing vinculin and focal adhesion kinase binding |صحيفة=J. Cell Biol. |المجلد=135 |العدد=4 |صفحات=1109–23 |ناشر= |مكان = UNITED STATES| issn = 0021-9525| pmid = 8922390 | bibcode = | oclc =| المعرف = | مسار = | لغة = | تنسيق = | تاريخ الوصول = | laysummary = | اقتباس = |doi=10.1083/jcb.135.4.1109 |pmc=2133378}}</ref><br />
== المراجع ==<br />
{{مراجع|2}}<br />
<br />
== قراءة إضافيّة ==<br />
{{بداية المراجع | 2}}<br />
{{PBB_Further_reading <br />
| citations = <br />
* {{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف=Critchley DR |عنوان=Cytoskeletal proteins talin and vinculin in integrin-mediated adhesion |صحيفة=Biochem. Soc. Trans. |المجلد=32 |العدد= Pt 5 |صفحات= 831–6 |سنة= 2005 |pmid= 15494027 |doi= 10.1042/BST0320831}}<br />
* {{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف=Koteliansky VE, Ogryzko EP, Zhidkova NI, ''et al.'' |عنوان=An additional exon in the human vinculin gene specifically encodes meta-vinculin-specific difference peptide. Cross-species comparison reveals variable and conserved motifs in the meta-vinculin insert |صحيفة=Eur. J. Biochem. |المجلد=204 |العدد= 2 |صفحات= 767–72 |سنة= 1992 |pmid= 1339348 |doi=10.1111/j.1432-1033.1992.tb16692.x}}<br />
* {{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف=Mulligan LM, Gardner E, Telenius H, Ponder BA |عنوان=Complementary physical and genetic techniques map the vinculin (VCL) gene on chromosome 10q |صحيفة=Genomics |المجلد=13 |العدد= 4 |صفحات= 1347–9 |سنة= 1992 |pmid= 1505973 |doi=10.1016/0888-7543(92)90066-2}}<br />
* {{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف=Weller PA, Ogryzko EP, Corben EB, ''et al.'' |عنوان=Complete sequence of human vinculin and assignment of the gene to chromosome 10 |صحيفة=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |المجلد=87 |العدد= 15 |صفحات= 5667–71 |سنة= 1990 |pmid= 2116004 |doi=10.1073/pnas.87.15.5667 | pmc=54388}}<br />
* {{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف=Turner CE, Burridge K |عنوان=Detection of metavinculin in human platelets using a modified talin overlay assay |صحيفة=Eur. J. Cell Biol. |المجلد=49 |العدد= 1 |صفحات= 202–6 |سنة= 1989 |pmid= 2503380 |doi=}}<br />
* {{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف=Turner CE, Miller JT |عنوان=Primary sequence of paxillin contains putative SH2 and SH3 domain binding motifs and multiple LIM domains: identification of a vinculin and pp125Fak-binding region | مسار=https://archive.org/details/sim_journal-of-cell-science_1994-06_107_6/page/1583 |صحيفة=J. Cell. Sci. |المجلد=107 |العدد= 6|صفحات= 1583–91 |سنة= 1994 |pmid= 7525621 |doi=}}<br />
* {{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف=Salgia R,<br />
== روابط خارجية ==<br />
* [https://web.archive.org/web/20131224105119/http://www.mechanobio.info/Home/glossary-of-terms/proteins/vinculin MBInfo - Vinculin]<br />
* http://www.stjude.org/media/0,2561,453_5297_9660,00.html<br />
* http://www.medicalnewstoday.com/medicalnews.php?newsid=5196<br />
* http://www.olympusmicro.com/primer/techniques/fluorescence/gallery/cells/bpae/images/bpaelarge.jpg<br />
* [https://web.archive.org/web/20110725152128/http://cmkb.cellmigration.org/report.cgi?report=fam_overview&fam_acc=cf00000365 Vinculin] Info with links in the [http://www.cellmigration.org/index.shtml Cell Migration Gateway]<br />
<br />
{{Cytoskeletal Proteins}}<br />
<br />
<!-- The PBB_Controls template provides controls for Protein Box Bot, please see Template:PBB_Controls for details. --><br />
{{PBB_Controls<br />
| update_page = yes <br />
| require_manual_inspection = no <br />
| update_protein_box = yes<br />
| update_summary = yes<br />
| update_citations = yes<br />
}}<br />
{{معرفات مركب كيميائي}}<br />
{{شريط بوابات|علم الأحياء الخلوي والجزيئي|الكيمياء الحيوية}}<br />
{{بروتينات هيكلية}}<br />
<br />
[[تصنيف:بروتينات التصاق الخلايا]]<br />
[[تصنيف:بروتينات بشرية]]<br />
[[تصنيف:بروتينات غشائية محيطية]]<br />
[[تصنيف:جينات على كروموسوم 10]]</div>عبد العزيز