عبد العزيز: بوت: إصلاح التحويلات

2023-03-16T16:23:55Z

بوت: إصلاح التحويلات

صفحة جديدة

{{مصادر أكثر|تفاصيل = بحاجة للاستشهاد بمعجم مطبوع بدلاً عن قاعدة بيانات معجمية على الإنترنت}}
[[ملف:Phosphorylated serine.png|تصغير|يسار|بقية [[سيرين|سرين]] مفسفر]]
'''الفسفرة''' أو '''الفسفتة''' <ref name="مطم">ترجمة Phosphorylation حسب [http://www.emro.who.int/Unified-Medical-Dictionary.html المعجم الطبي الموحد] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20180105072037/http://www.emro.who.int/Unified-Medical-Dictionary.html |date=07 يناير 2018}}</ref> في [[كيمياء حيوية|الكيمياء الحيوية]] هي عملية يتم فيها إضافة مجموعة [[فوسفات]] إلى [[جزيء]] [[بروتين]] أو جزيء صغير، أو هو إدخال مجموعة فوسفات إلى جزيء عضوي بشكل عام.

تتم العملية بواسطة إنزيمات [[كيناز|الكيناز]] والتي تنقل الفوسفات.
وهي تغيير الشكل التركيبي للبروتين بحيث تعدل من صفاته أو وظيفته. والعملية العكسية تسمى إزالة الفسفرة بواسطة انزيم الفوسفاتيز الذي يقوم بإزالة مجموعة فوسفات من البروتين. [[حمض أميني|الأحماض الأمينية]] الأكثر شيوعا في عملية الفسفرة هي [[سيرين]]، ثريونين، [[تيروسين|تايروسين]] في الكائنات الحية حقيقية النواة وحمض ال[[هستيدين]] في الكائنات الحية ال[[بدائيات النوى|بدائية النواة]] والتي تلعب دورا مهما في عمليات ال[[أيض]] ونقل الإشارة.
وهناك [[حمض أميني|احماض أمينية]] أخرى يمكن فسفرتها مثل ارجنين، و[[لايسين]]، وسيستين.

عملية الفسفرة تجعل المجموعة الوظيفية للحمض الأميني مشحونة فتصبح محبة للماء تغير تفاعل الحمض الاميني مع الاحماض الامينية القريبة منه بالتالي تؤثر على تركيب البروتين ووظيفته.
بعض البروتينات مثل p53 تحتوي على مواقع متعددة يتم عليها عملية الفسفرة.
تدخل عملية الفسفرة في تنظيم عمل البروتينات مثل غلايكوجين فوسفوريليز و[[كيناز التيروسين|تايروسين كاينيز]] وبعض الانزيمات التي تدخل في نقل الإشارة عبر الخلية مثل الانزيمات المسؤولة عن تنظيم هرمون [[إنسولين|الأنسولين]] المنظم لنسبة السكر في الدم، بحيث تجعل هذه البروتينات فعالة في العمليات الحيوية.ان حدوث عملية الفسفرة وازالة الفسفرة لاي بروتين تسهل استجابة الخلايا لاي إشارة خارجية أو ظروف بيئية محيطة وتجعلها أكثر مرونة في استجابتها.<ref>Levene PA, Alsberg CL (1906). "The cleavage products of vitellin" (PDF). J. Biol. Chem. 2 (1): 127–133.</ref><ref>Johnson L N (2009). "The regulation of protein phosphorylation" (PDF).Biochem Soc. Trans. 37 (2): 627–641.doi:10.1042/BST0370627.{{PMID|19614568}}</ref><ref>Cohen P (2000). "The regulation of protein function by multisite phosphorylation – a 25 year update".Trends Biochem. Sci 25 (12): 596–601.doi:10.1016/S0968-0004(00)01712-6.{{PMID|11116185}}</ref><ref>Johnson L N, Barford D (1993). "The effects of phosphorylation on the structure and function of proteins[J].".Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure 22 (1): 199–232</ref><ref>Cieśla J, Frączyk T, Rode W (2011)."Phosphorylation of basic amino acid residues in proteins: important but easily missed" (PDF). Acta Biochimica Polonica 58 (2): 137–147.^ Levene PA, Alsberg CL (1906). "The cleavage products of vitellin" (PDF). J. Biol. Chem. 2 (1): 127–133.^ Burnett G, Kennedy EP (December 1954). "The enzymatic phosphorylation of proteins" (PDF). J. Biol. Chem. 211(2): 969–80. {{PMID|13221602}}.^ Johnson L N, Barford D (1993). "The effects of phosphorylation on the structure and function of proteins[J].".Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure 22 (1): 199–232.^ Johnson L N (2009). "The regulation of protein phosphorylation" (PDF).Biochem Soc. Trans. 37 (2): 627–641.doi:10.1042/BST0370627.{{PMID|19614568}}.^ van Weeren PC, de Bruyn KM, de Vries-Smits AM, van Lint J, Burgering BM (May 1998). "Essential role for protein kinase B (PKB) in insulin-induced glycogen synthase kinase 3 inactivation. Characterization of dominant-negative mutant of PKB". J. Biol. Chem. 273 (21): 13150–6.doi:10.1074/jbc.273.21.13150.{{PMID|9582355}}.</ref>

== مراجع ==
{{مراجع}}

{{تصنيف كومنز|Phosphorylation}}
{{مصادر طبية}}
{{معرفات مركب كيميائي}}
{{شريط بوابات|علم الأحياء الخلوي والجزيئي|الكيمياء|الكيمياء الحيوية}}

{{ضبط استنادي}}

[[تصنيف:تأشير خلوي]]
[[تصنيف:تعديل ما بعد الترجمة الوراثية]]
[[تصنيف:علم الأحياء الخلوي]]
[[تصنيف:فسفور]]

فسفرة - تاريخ المراجعة

عبد العزيز: بوت: إصلاح التحويلات