عبد العزيز: بوت:صيانة المراجع

2023-02-09T00:24:02Z

بوت:صيانة المراجع

صفحة جديدة

[[ملف:Next Revisit Glutamic Acid Lysine salt bridge.png|300px|تصغير|يسار|'''شكل1''': مثال على جسر ملحي بين الحمضين الأمينيين [[جلوتامين]] و[[لايسين|ليسين]] توضح تآثرا [[علم الكهرباء الساكنة|إلكتروستاتيا]] وترابطا هيدروجينيا.]]
'''الجسر الملحي''' في ال[[كيمياء]] هو توليفة [[تآثرات غير تساهمية|تآثرين غير تساهميين]]: [[رابطة هيدروجينية|الترابط الهيدروجيني]] و[[رابطة أيونية|الترابط الأيوني]] (الشكل1). ويُلاحظ بشكل شائع إساهمه في استقرار بُنى البروتين المتطوية غير المفضلة [[إنتروبيا]]. رغم أن التآثرات غير التساهمية يعرف بأنها ضعيفة نسبيا، لكن يمكن لتآثرات الاستقرار الصغيرة أن تتراكم وتقوم بمساهمة مهمة في الاستقرار العام للبنية.<ref name=physorg>{{استشهاد بكتاب |الأخير= Dougherty |الأول= Dennis A. |عنوان= [[Modern Physical Organic Chemistry]] |ناشر= [[University Science Books]] |سنة= 2006 |مكان= Sausalito, CA |isbn= 1-891389-31-9}}</ref> لا تتواجد الجسور الملحية في ال[[بروتين]]ات وحسب، بل تتواجد كذلك في [[كيمياء الجزيئات الضخمة]]. تتم دراسة [[ديناميكا حرارية|الديناميكية الحرارية]] لكل جسر ملحي عبر إجراءات تجريبية لتقييم وتقدير مساهمته بالطاقة الحرة بالنسبة للطاقة الحرة الإجمالية للجزيء في تلك البنية.
== جسور ملحية موجودة في البروتين ==
[[ملف:LMNA protein (1ifr) mutation R527L PMID 22549407 surface and cartoon.png|300px|تصغير|يسار|'''شكل2:''' النموذج الطبيعي (يسار) والمطفَّر (يمين) لبروتين [[LMNA]]. عادة ما يشكل ال[[أرجنين]] 527 (أزرق) جسرا ملحيا مع ال[[جلوتامين]] 537 (أرجواني)، لكن تُسبِب [[طفرة (أحياء)|طفرة]] R527L فقدان الشحنة السالبة المكملة وعدم استقرار البنية. على مستوى [[نمط ظاهري|النمط الظاهري]] يتجلى ذلك في [[خلل تنسج نهايات الفك السفلي]] و[[شيخوخة مبكرة]] متداخلين.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة |مؤلف1=Al-Haggar M |مؤلف2=Madej-Pilarczyk A |مؤلف3=Kozlowski L |مؤلف4=Bujnicki JM |مؤلف5=Yahia S |مؤلف6=Abdel-Hadi D |مؤلف7=Shams A |مؤلف8=Ahmad N |مؤلف9=Hamed S |مؤلف10=Puzianowska-Kuznicka M | عنوان = A novel homozygous p.Arg527Leu LMNA mutation in two unrelated Egyptian families causes overlapping mandibuloacral dysplasia and progeria syndrome. | صحيفة = Eur J Hum Genet | المجلد = 20 | العدد = 11 | صفحات = 1134–40 | سنة = 2012 | pmid = 22549407 | pmc = 3476705 | doi = 10.1038/ejhg.2012.77 | مسار = https://www.nature.com/articles/ejhg201277a| مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20160813010431/http://www.nature.com/ejhg/journal/v20/n11/full/ejhg201277a.html | تاريخ أرشيف = 13 أغسطس 2016 }}</ref>]]
غالبا ما تنشأ الجسور الملحية من ال[[مجموعة كربوكسيل|كاربوكسيلات]] [[أيون#أنيون (الأيون السالب)|المتأنينة]] (RCOO−) ل[[حمض الأسبارتيك]] أو [[حمض الجلوتاميك|الجلوتاميك]] ومن الأمونيوم الموجب (RNH3+) ل[[لايسين|ليسين]] أو [[غوانيدين|الغوانيدينيوم]] (RNHC(NH2)2+) الخاص بال[[أرجنين|أرجينين]] (شكل2).<ref name=physorg />، ورغم أن هذه هي الجسور الملحية الأكثر شيوعا؛ إلا أن بعض الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية القابلة للتأين مثل [[هستيدين|الهستدين]] وال[[تيروسين]] وال[[سيرين]] يمكنها كذلك المساهمة في تكوين الجسور الملحية وذلك حسب عوامل خارجية تسبب اضطرابا في الـpKa الخاص بها. المسافة بين الوحدات المشاركة في الجسر الملحي مهمة كذلك في تكوينه، فالمسافة المطلوبة هي أقل من 4 أنغستروم (400 [[بيكومتر]]). الأحماض الأمينية التي تفصلها مسافة أكبر من هذه لا يمكنها تكوين جسر ملحي.<ref name=chembiochem>{{استشهاد بدورية محكمة |عنوان= Close-Range Electrostatic Interactions in Proteins |صحيفة= [[ChemBioChem]] |سنة= 2002 |المجلد= 3 |صفحات= 604–617 |doi=10.1002/1439-7633(20020703)3:7<604::AID-CBIC604>3.0.CO;2-X |مؤلف1= Kumar, S. |مؤلف2= Nussinov, R. |pmid=12324994 |العدد= 7}}</ref> نظرا لعديد الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية القابلة للتأين الموجودة في البروتين، فإن الأس الهيدروجيني(PH) الذي يتواجد فيه البروتين يلعب دورا أساسيا في استقراره.
== طرق لقياس مقدار مساهمة الجسر الملحي في الاستقرار ==
== مراجع ==
{{مراجع}}
{{شريط بوابات|الكيمياء|الكيمياء الحيوية}}

[[تصنيف:ترابط كيميائي]]
[[تصنيف:هندسة البروتينات]]

جسر ملحي - تاريخ المراجعة

عبد العزيز: بوت:صيانة المراجع