<?xml version="1.0"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xml:lang="ar">
	<id>https://3rabica.org/index.php?action=history&amp;feed=atom&amp;title=%D8%A3%D9%85%D9%8A%D9%84%D8%A7%D8%B2</id>
	<title>أميلاز - تاريخ المراجعة</title>
	<link rel="self" type="application/atom+xml" href="https://3rabica.org/index.php?action=history&amp;feed=atom&amp;title=%D8%A3%D9%85%D9%8A%D9%84%D8%A7%D8%B2"/>
	<link rel="alternate" type="text/html" href="https://3rabica.org/index.php?title=%D8%A3%D9%85%D9%8A%D9%84%D8%A7%D8%B2&amp;action=history"/>
	<updated>2026-06-06T22:11:21Z</updated>
	<subtitle>تاريخ التعديل لهذه الصفحة في الويكي</subtitle>
	<generator>MediaWiki 1.43.7</generator>
	<entry>
		<id>https://3rabica.org/index.php?title=%D8%A3%D9%85%D9%8A%D9%84%D8%A7%D8%B2&amp;diff=1540282&amp;oldid=prev</id>
		<title>عبد العزيز: بوت:صيانة المراجع</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://3rabica.org/index.php?title=%D8%A3%D9%85%D9%8A%D9%84%D8%A7%D8%B2&amp;diff=1540282&amp;oldid=prev"/>
		<updated>2023-09-09T02:10:43Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;بوت:صيانة المراجع&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;صفحة جديدة&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;{{صندوق معلومات إنزيم&lt;br /&gt;
| Name = Alpha-amylase&lt;br /&gt;
| EC_number = 3.2.1.1&lt;br /&gt;
| CAS_number = 9000-90-2&lt;br /&gt;
| GO_code = GO:0004556&lt;br /&gt;
| image = Salivary alpha-amylase 1SMD.png&lt;br /&gt;
| image_size =&lt;br /&gt;
| caption = Human salivary amylase: [[كالسيوم]] [[أيون]] visible in pale khaki, [[كلوريد]] ion in green. PDB {{PDBe|1SMD}}&amp;lt;ref&amp;gt;{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ | عنوان = Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6&amp;amp;nbsp;Å resolution: implications for its role in the oral cavity | صحيفة = Acta Crystallographica D | المجلد = 52 | العدد = 3 | صفحات = 435–446 | تاريخ = May 1996 | pmid = 15299664 | pmc =  | doi = 10.1107/S0907444995014119 | doi-access = free }}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
}}{{صندوق معلومات إنزيم&lt;br /&gt;
| Name = Beta-amylase&lt;br /&gt;
| EC_number = 3.2.1.2&lt;br /&gt;
| CAS_number = 9000-91-3&lt;br /&gt;
| GO_code = GO:0016161&lt;br /&gt;
| image = 2xfr b amylase.png&lt;br /&gt;
| image_size =&lt;br /&gt;
| caption = Structure of [[شعير]] beta-amylase. PDB {{PDBe|2xfr}}&amp;lt;ref&amp;gt;{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Rejzek M, Stevenson CE, Southard AM, Stanley D, Denyer K, Smith AM, Naldrett MJ, Lawson DM, Field RA | s2cid = 45819617 | عنوان = Chemical genetics and cereal starch metabolism: structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase | صحيفة = Molecular BioSystems | المجلد = 7 | العدد = 3 | صفحات = 718–730 | تاريخ = March 2011 | pmid = 21085740 | pmc =  | doi = 10.1039/c0mb00204f }}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
}}{{صندوق معلومات إنزيم&lt;br /&gt;
| Name = Gamma-amylase. Glucan 1,4-alpha-glucosidase&lt;br /&gt;
| EC_number = 3.2.1.3&lt;br /&gt;
| CAS_number = 9032-08-0&lt;br /&gt;
| GO_code = GO:0004339&lt;br /&gt;
| image =&lt;br /&gt;
| image_size =&lt;br /&gt;
| caption =&lt;br /&gt;
}}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;الأميلاز&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; أو &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;أنزيم النّشا&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;&amp;lt;ref&amp;gt;{{استشهاد بويكي بيانات|Q114972534|ص=23}}&amp;lt;/ref&amp;gt; {{إنج|Amylase}} هو [[إنزيم]] يُفرز من ال[[بنكرياس]] و[[الغدد اللعابية]]، وتوجد كمية بسيطة منه بال[[دم]] تتراوح ما بين 100 - 300 وحدة جولية / لتر، وعند ازدياد هذه النسبة في الدم يزداد استخراج هذا الإنزيم عن طريق الكلى، وينصح بعدم استخدام الماصات الزجاجية بواسطة الفم عند تحليله وذلك لتجنب زيادة نسبته الناتجة عن التلوث.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
يُعد الأميلاز إنزيمًا يحفز التحلل المائي للنشأ ليتحول إلى سكر. الأميلاز يُوجد في اللعاب للبشر وبعض الثدييات الأخرى، هنالك حيث يبدأ العملية الكيميائية الهضم. الطعام الذي يحتوي كميات كبيرة من النشأ والقليل من السكر كالأرز والبطاطس ربما تحمل القليل من الحلاوة في طعمها مع المضغ لأن الأميلاز يُخفِّض بعض النشأ عبر تحويله لسكر. الأميلاز (الألفا أميلاز) يُفرز أو يُصنَّع من غدد البنكرياس واللعاب ليحلل النشأ الغذائي إلى سكر ثنائي وسكر ثلاثي والتي يتم تحويلهم من قبل إنزيمات أخرى إلى جلوكوز لتوريد الجسم بالطاقة. جدير بالذكر ايضًا ان النباتات وبعض البكتيريا ايضًا تُصنِّع الأميلاز. بروتينات أميلاز محددة تم تحديدها أو تصنيفها بأحرف إغريقية مختلفة، وكل أنواع الأميلاز تُحلل للجلوكوز وتتصرف على أساس α-1,4-glycosidic bonds.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== تصنيف ==&lt;br /&gt;
{| class=&amp;quot;wikitable&amp;quot;&lt;br /&gt;
!&lt;br /&gt;
! α-amylase&lt;br /&gt;
! β الأميليز&lt;br /&gt;
! γ الأميليز&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
! مصدر&lt;br /&gt;
| الحيوانات والنباتات والميكروبات&lt;br /&gt;
| النباتات والميكروبات&lt;br /&gt;
| الحيوانات والميكروبات&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
! نسيج&lt;br /&gt;
| اللعاب والبنكرياس&lt;br /&gt;
| بذور وفواكه&lt;br /&gt;
| الأمعاء الدقيقة&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
! موقع الانقسام&lt;br /&gt;
| عشوائي α-1,4 الرابطة السكرية&lt;br /&gt;
| ثاني α-1,4 الرابطة السكرية&lt;br /&gt;
| آخر رابطة ly-1,4 جليكوسيديك&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
! منتجات التفاعل&lt;br /&gt;
| [[مالتوز]]، [[دكسترين]]، إلخ&lt;br /&gt;
| مالتوز&lt;br /&gt;
| [[جلوكوز|الجلوكوز]]&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
! درجة الحموضة المثلى&lt;br /&gt;
| 6.7-7.0&lt;br /&gt;
| 4.0-5.0&lt;br /&gt;
| 3.0&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
! درجة الحرارة المثلى في التخمير&lt;br /&gt;
| 63-70 &amp;amp;nbsp; درجة مئوية&lt;br /&gt;
| 55-65 &amp;amp;nbsp; درجة مئوية&lt;br /&gt;
|&lt;br /&gt;
|}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== α-أميليز ===&lt;br /&gt;
الألفا أميلاز:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
هو كالسيوم الإنزيمات معدنية ويعمل في مختلف الأماكن العشوائية في سلسلة النشأ، الألفا أميلاز يكسر السلاسل الطويلة للسكريات عبر اخضاعها تمامًا لمالتوتريوز ومالتوز من أميلوز أو مالتوز، جلوكوز وديكسترين محدود من أميلوبكتين. كلهم ينتمون لعائلة (التحليل للسكر)&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(glycoside hydrolase family 13).&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
ولأنه يستطيع العمل في أي مكان على المادة المتفاعلة، الألفا أميلاز يميل لأ، يكون اسرع في التصرف أو العمل من البيتا أميلاز. في الحيوانات هو ابرز انزيم هضمي، ودرجة الحموضة المُثلى له هي 7.0-6.7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
وفي علم وظائف أعضاء الإنسان، كل من الأميلاز اللعابي والبنكرياسي هما ألفا أميلاز.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
صورة الألفا أميلاز وُجدت ايضًا في النباتات، الفطريات (ascomycetes and basidiomycetes) والبكتيريا.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== β-الأميليز ===&lt;br /&gt;
تشكيل آخر من الأميلاز، البيتا أميلاز هو ايضًا يتولف من قبل البكتيريا والفطريات والنباتات. عاملًا من نهاية غير منخفضة، البيتا أميلاز يحفز التحلل المائي للرابطة الثانية  α-1,4 glycosidic bond، قاطعًا بذلك وحدتي جلوكوز (مالتوز) في وقتٍ واحد. اثناء نضج الفاكهة البيتا أميلاز يكسر النشأ ويحوله لمالتوز، مما يؤدي إلى نكهه حالية في الفاكهة الناضجة، وهؤلاء ينتمون للعائلة الرابعة عشر، glycoside hydrolase family 14.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 كل من الألفا والبيتا أميلاز يكمن تواجدهم في البذور؛ إلا ان البيتا أميلاز يكمن في الأشكال الغير فعالة قبل الإنبات، بينما يوجد الألفا أميلاز مع البروتياز في البذور بمجرد بدء عملية النمو. الكثير من الميكروبات ايضًا تُنتج الأميلاز لتحليل النشويات خارج الخلية. رغم ان الأنسجة الحيوانية لا تحتوي على بيتا أميلاز، يمكن للبيتا أميلاز التواجد في الكائنات الحية الدقيقة في الجهاز الهضمي، ودرجة الحموضة المُثلى له هي 5.0-4.0.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== γ-الأميليز ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
يستطيع قطع روابط α(1–6) glycosidic، كما يستطيع قطع رابطة α-1,4 glycosidic  في النهاية الغير منخفضة للأميلوز والأميلوبكتين، ويسفر بذلك عن الجلوكوز.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
الجاما أميلاز يمتلك أكبر نسبة حموضة في نسبتهِ المُثلى من بين جميع أنواع الأميلاز وذلك يعود لأنه أكثرهم فاعلية حول درجة الحموضة 3. ينتمي النوع لمجموعة متنوعة من عائلات GH، كسبيل مثال glycoside hydrolase family 15  في الفطريات، أو  glycoside hydrolase family 31 في البشر، واخيرًا glycoside hydrolase family 97  في اشكال البكتيريا.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== الاستخدامات ==&lt;br /&gt;
α- و β-amylases مهمة في [[صنع الجعة|تخمير]] البيرة والمشروبات الكحولية المصنوعة من السكريات المستمدة من [[نشا|النشا]]. في [[تخمر (كيمياء حيوية)|التخمير]]، تتناول [[خميرة|الخميرة]] السكريات وتفرز [[إيثانول|الإيثانول]]. في البيرة وبعض المشروبات الكحولية، تم إنتاج السكريات الموجودة في بداية التخمير عن طريق «هرس» الحبوب أو مصادر النشا الأخرى (مثل [[بطاطس|البطاطس]]). في تخمير البيرة التقليدية، يتم خلط [[ملت|الشعير المملوء]] بالماء الساخن لإنشاء &amp;quot; [[تسكر|الهريس]] &amp;quot;، الذي يتم الاحتفاظ به عند درجة حرارة معينة للسماح للأميليز في الحبوب المملوءة بتحويل نشا الشعير إلى سكريات. تعمل درجات الحرارة المختلفة على تحسين نشاط ألفا أو بيتا أميليز، مما يؤدي إلى مخاليط مختلفة من السكريات المخمرة وغير القابلة للتخمر. عند اختيار درجة حرارة الهريس ونسبة الحبوب إلى الماء، يمكن لمصنع البيرة تغيير محتوى الكحول [[شعور الفم|وشعور الفم]] والرائحة ونكهة البيرة الجاهزة.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
في بعض الطرق التاريخية لإنتاج المشروبات الكحولية، يبدأ تحويل النشا إلى سكر بمضغ حبوب التحضير لخلطه باللعاب.&amp;lt;ref&amp;gt;{{استشهاد بخبر&lt;br /&gt;
| عنوان = Chew It Up, Spit It Out, Then Brew. Cheers!&lt;br /&gt;
| مسار = https://www.nytimes.com/2009/09/09/dining/09beer.html?pagewanted=all&amp;amp;_r=0&lt;br /&gt;
| عمل = New York Times&lt;br /&gt;
|تاريخ الوصول = 27 مارس 2013&lt;br /&gt;
|مسار أرشيف= https://web.archive.org/web/20191126215904/https://www.nytimes.com/2009/09/09/dining/09beer.html?pagewanted=all&amp;amp;_r=0|تاريخ أرشيف=2019-11-26}}&amp;lt;/ref&amp;gt; وتستمر هذه الممارسة إلى أن تمارس في الإنتاج المنزلي من بعض المشروبات التقليدية، مثل chhaang في جبال الهيمالايا وشيشا في جبال الأنديز.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== المضافات الدقيق ===&lt;br /&gt;
تستخدم الأميليز في [[خبز|صناعة الخبز]] وكسر السكريات المعقدة، مثل النشا (الموجود في [[طحين|الدقيق]])، إلى سكريات بسيطة. ثم تتغذى [[خميرة|الخميرة]] على هذه السكريات البسيطة وتحولها إلى نفايات [[إيثانول|الإيثانول]] [[ثنائي أكسيد الكربون|وثاني أكسيد الكربون]]. هذا يضفي نكهة ويتسبب في ارتفاع الخبز. بينما توجد الأميلات بشكل طبيعي في خلايا الخميرة، يستغرق الخميرة وقتًا لإنتاج ما يكفي من هذه الإنزيمات لتكسير كميات كبيرة من النشا في الخبز. هذا هو سبب العجين المخمر الطويل مثل [[خبز عجينة متخمرة|العجين المخمر]]. تضمنت تقنيات صناعة الخبز الحديثة الأميليز (غالبًا على شكل [[ملت|شعير ممل]]) في [[محسن خبز|محسن الخبز]]، مما يجعل العملية أسرع وأكثر عملية للاستخدام التجاري.&amp;lt;ref&amp;gt;{{استشهاد بكتاب|مؤلف1=Maton|الأخير6=LaHart|ISBN=0-13-981176-1|صفحات=|مكان=Englewood Cliffs, NJ|سنة=1993|ناشر=Prentice Hall|عنوان=Human Biology and Health|name-list-format=vanc|الأخير7=Wright|الأول7=Jill D.|الأول6=David|الأول=Anthea|الأخير5=Warner|الأول5=Maryanna Quon|الأخير4=Johnson|الأول4=Susan|الأخير3=McLaughlin|الأول3=Charles William|مؤلف2=Hopkins|الأول2=Jean|مؤلف-وصلة=|مسار=https://archive.org/details/humanbiologyheal00scho| مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20200619005809/https://archive.org/details/humanbiologyheal00scho | تاريخ أرشيف = 19 يونيو 2020 }}&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
غالبًا ما يتم إدراج α-Amylase كمكون في الدقيق المطحون تجاريًا. إن الخبازين ذوي التعرض الطويل للدقيق المخصب بالأميليز معرضون لخطر الإصابة [[التهاب الجلد|بالتهاب الجلد]]&amp;lt;ref&amp;gt;{{استشهاد بدورية محكمة|عنوان=alpha-Amylase, a flour additive: an important cause of protein contact dermatitis in bakers|صحيفة=Journal of the American Academy of Dermatology|المجلد=29|العدد=5 Pt 1|صفحات=723–728|تاريخ=November 1993|PMID=8227545|DOI=10.1016/0190-9622(93)70237-n}}&amp;lt;/ref&amp;gt; أو [[ربو|الربو]].&amp;lt;ref&amp;gt;{{استشهاد بدورية محكمة|عنوان=Alpha amylase is a major allergenic component in occupational asthma patients caused by porcine pancreatic extract|صحيفة=The Journal of Asthma|المجلد=39|العدد=6|صفحات=511–516|تاريخ=September 2002|PMID=12375710|DOI=10.1081/jas-120004918}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== البيولوجيا الجزيئية ===&lt;br /&gt;
في [[علم الأحياء الجزيئي]]، يمكن أن يعمل وجود الأميليز كطريقة إضافية للاختيار من أجل الاندماج الناجح لبنية مراسل بالإضافة إلى [[مقاومة المضادات الحيوية]]. نظرًا لأن جينات المراسل محاطة بمناطق متجانسة للجين الهيكلي للأميليز، فإن الاندماج الناجح سيعطل جين الأميليز ويمنع تدهور النشا، والذي يمكن اكتشافه بسهولة من خلال تلوين اليود.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== الاستخدامات الطبية ===&lt;br /&gt;
يحتوي Amylase أيضًا على تطبيقات طبية في استخدام [[إنزيمات البنكرياس (دواء)|العلاج ببدائل إنزيم البنكرياس]] (PERT). انها واحدة من المكونات في Sollpura ([[إنزيمات البنكرياس (دواء)|liprotamase]]) لمساعدة في انهيار [[سكريات|ساتشاريديس]] إلى سكريات بسيطة.&amp;lt;ref&amp;gt;{{استشهاد ويب&lt;br /&gt;
| مسار = http://anthera.com/pipeline/science/sollpura.html&lt;br /&gt;
| عنوان = Sollpura&lt;br /&gt;
| ناشر = Anthera Pharmaceuticals&lt;br /&gt;
| مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20150718042137/http://www.anthera.com/pipeline/science/sollpura.html&lt;br /&gt;
| تاريخ أرشيف = 18 July 2015&lt;br /&gt;
|تاريخ الوصول = 21 يوليو 2015&lt;br /&gt;
}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== استخدامات أخرى ===&lt;br /&gt;
تم اختبار مثبط ألفا أميليز، المسمى المرحلة، كمساعد [[حمية غذائية|غذائي]] محتمل.&amp;lt;ref&amp;gt;{{استشهاد بدورية محكمة|عنوان=Blocking saccharide absorption and weight loss: a clinical trial using Phase 2 brand proprietary fractionated white bean extract|صحيفة=Alternative Medicine Review|المجلد=9|العدد=1|صفحات=63–69|تاريخ=March 2004|PMID=15005645|مسار=https://www.thorne.com:443/altmedrev/.fulltext/9/1/63.pdf|مسار أرشيف=https://web.archive.org/web/20110728045340/http://www.thorne.com/altmedrev/.fulltext/9/1/63.pdf|تاريخ أرشيف=2011-07-28| تاريخ الوصول =  أكتوبر 2020  |حالة المسار=dead}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
عند استخدامه [[مضاف غذائي|كمضاف غذائي]]، يحتوي الأميليز على [[رقم إي|رقم E]] E1100، ويمكن اشتقاقه من بنكرياس [[خنزير|الخنزير]] أو فطريات [[عفن|العفن]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
كما يستخدم الأميلاز العصوي في الملابس [[منظف|ومنظفات]] غسالة الصحون لإذابة النشا من الأقمشة والأطباق.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
عمال المصانع الذين يعملون مع الأميليز لأي من الاستخدامات المذكورة أعلاه معرضون بشكل متزايد لخطر الإصابة [[ربو مهني|بالربو المهني]]. خمسة إلى تسعة في المائة من الخبازين لديهم اختبار جلدي إيجابي، وربع إلى ثلث الخبازين الذين يعانون من مشاكل في التنفس مفرط الحساسية للأميليز.&amp;lt;ref&amp;gt;{{استشهاد بدورية محكمة|عنوان=Agents, old and new, causing occupational asthma|صحيفة=Occupational and Environmental Medicine|المجلد=58|العدد=5|صفحات=354–360, 290|تاريخ=May 2001|PMID=11303086|PMCID=1740131|DOI=10.1136/oem.58.5.354}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== فرط أميلاز الدم ==&lt;br /&gt;
يمكن قياس مصل أميلاز الدم لغرض التشخيص الطبي، في نسبه الأعلى من الطبيعية قد يؤدي لعدة حالات أو «مشاكل»، كالتهاب البنكرياس الحاد، أو قرحة هضمية مثقبة، والتواء في كيس المبيض، خنق، علف، نقص التروية المساريقي، نزيف الدم الكلي والنكاف. يمكن قياس الأميلاز في سوائل الجسم الأخرى غير الدم كذلك، بما في ذلك البول والسوائل البريتونية.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تشير دراسة اُجريت في يناير 2007 من جامعة واشنطن في سانت لويس إلى ان اختبارات اللعاب للأنزيم يمكن استخدامها للإشارة إلى عجز النوم، حيث يزيد الأنزيم من نشاطه في الارتباط مع طول حرمان الشخص (الحالة) من النوم.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== التاريخ ==&lt;br /&gt;
في العام 1831 من الميلاد، إرهارد فريدريش لويش (1837-1800) وصف تحلل النشأ في اللعاب بأنه يعود لحضور انزيم في اللعاب، أميلاز أو البتيالين، كما تمت تسميته عن الاسم الإغريقي للُعاب.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
في تاريخها الحديث بدأ اكتشاف الأنزيمات في العام 1833 للميلاد، حينما عزل الكيميائيان الفرنسيان أنسيلمي باين  وجان فرانسوا بيرسوز مركب أميلاز من الشعير النابت وأطلقا عليه اسم «دياستاز»، ومن هذا المصطلح مالت جميع أسماء الأنزيمات اللاحقة في اختيار ذات النهاية من الاسم «از» &amp;quot;. ase&amp;quot;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
وفي العام 1862، الكساندر جاكولوفيتش دانيلفسكي (1923-1838) فصل أميلاز البنكرياس عن التربسن.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== تطور ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== الأميليز اللعابي ===&lt;br /&gt;
[[سكريات|السكريات]] مصدر غذائي غني بالطاقة. يتم تحلل البوليمرات الكبيرة مثل النشا جزئيًا في الفم بواسطة إنزيم الأميليز قبل انشقاقها إلى سكريات. شهدت العديد من الثدييات توسعات كبيرة في عدد نسخ جين الأميليز. تسمح هذه الازدواجية &amp;#039;&amp;#039;للأميليز AMY2&amp;#039;&amp;#039; في البنكرياس بإعادة استهداف الغدد اللعابية، مما يسمح للحيوانات باكتشاف النشا حسب الذوق وهضم النشا بشكل أكثر كفاءة وبكميات أعلى. حدث هذا بشكل مستقل في الفئران والجرذان والكلاب والخنازير، والأهم من ذلك، البشر بعد الثورة الزراعية.&amp;lt;ref name=&amp;quot;Pajic2019&amp;quot;&amp;gt;{{استشهاد بدورية محكمة|الأخير=Pajic|الأخير8=Globig|PMCID=6516957|PMID=31084707|DOI=10.7554/eLife.44628|المجلد=8|تاريخ=14 May 2019|صحيفة=eLife|عنوان=Independent amylase gene copy number bursts correlate with dietary preferences in mammals|الأول9=Stefan|الأخير9=Ruhl|الأول8=Anja|الأول7=Erin|الأول=Petar|الأخير7=Daugherity|الأول6=Danielle|الأخير6=Garneau|الأول5=Rose-Anne|الأخير5=Romano|الأول4=Lubov|الأخير4=Neznanova|الأول3=Kirsten|الأخير3=Dean|الأول2=Pavlos|الأخير2=Pavlidis}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
بعد [[الثورة الزراعية]] قبل 12000 عام، بدأ النظام الغذائي البشري في التحول أكثر إلى [[استئناس|تدجين]] النبات والحيوان بدلاً من [[الصيد وجمع الثمار|التجمع والصيد]]. أصبح النشا عنصرًا أساسيًا في النظام الغذائي البشري.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
على الرغم من الفوائد الواضحة، فإن البشر الأوائل لم يكن لديهم الأميليز اللعابي، وهو اتجاه يمكن رؤيته أيضًا في الأقارب التطوريين للإنسان، مثل [[شيمبانزي شائع|الشمبانزي]] [[بونوبو|والبونوبو]]، الذين يمتلكون إما نسخة واحدة أو لا نسخة من الجين المسؤول عن إنتاج الأميليز اللعابي.&amp;lt;ref&amp;gt;{{استشهاد بدورية محكمة|الأخير=Vuorisalo|الأول=Timo|الأخير2=Arjamaa|الأول2=Olli|عنوان=Gene-Culture Coevolution and Human Diet|صحيفة=American Scientist|تاريخ=March–April 2010|المجلد=98|العدد=2|صفحة=140|مسار= https://www.americanscientist.org/issues/feature/2010/2/gene-culture-coevolution-and-human-diet|DOI=10.1511/2010.83.140|مسار أرشيف= https://web.archive.org/web/20160304110626/http://www.americanscientist.org/issues/feature/2010/2/gene-culture-coevolution-and-human-diet|تاريخ أرشيف=2016-03-04}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
كما هو الحال في الثدييات الأخرى، تم تكرار ألفا أميليز &amp;#039;&amp;#039;AMY2&amp;#039;&amp;#039; البنكرياس عدة مرات. سمح لها حدث واحد بتطوير خصوصية اللعاب، مما أدى إلى إنتاج الأميليز في اللعاب (المسمى في البشر باسم &amp;#039;&amp;#039;AMY1&amp;#039;&amp;#039;). تحتوي منطقة 1p21.1 من الكروموسوم البشري 1 على العديد من النسخ من هذه الجينات، والتي &amp;#039;&amp;#039;تحمل&amp;#039;&amp;#039; أسماء مختلفة &amp;#039;&amp;#039;AMY1A&amp;#039;&amp;#039; و &amp;#039;&amp;#039;AMY1B&amp;#039;&amp;#039; و &amp;#039;&amp;#039;[[AMY1C]]&amp;#039;&amp;#039; و &amp;#039;&amp;#039;AMY2A&amp;#039;&amp;#039; و &amp;#039;&amp;#039;AMY2B&amp;#039;&amp;#039; وما إلى ذلك.&amp;lt;ref name=&amp;quot;Perry2007&amp;quot;&amp;gt;{{استشهاد بدورية محكمة|عنوان=Diet and the evolution of human amylase gene copy number variation|صحيفة=Nature Genetics|المجلد=39|العدد=10|صفحات=1256–1260|تاريخ=October 2007|PMID=17828263|PMCID=2377015|DOI=10.1038/ng2123}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
ومع ذلك، لا يمتلك كل البشر نفس عدد النسخ من الجين &amp;#039;&amp;#039;AMY1&amp;#039;&amp;#039;. من المعروف أن السكان الذين يعتمدون بشكل أكبر على السكريات لديهم عدد أكبر من نسخ AMY1 من السكان الذين، على سبيل المقارنة، يستهلكون القليل من النشا. عدد النسخ &amp;#039;&amp;#039;AMY1&amp;#039;&amp;#039; الجين في البشر يمكن أن تتراوح بين ست نسخ في مجموعات الزراعية مثل الأوروبية الأمريكية واليابانية (اثنين من السكان النشا عالية) لاثنين فقط لثلاث نسخ في المجتمعات البدائية مثل [[شعب أكا|Biaka]]، [[:en:Datooga people|Datog]]، و[[ياكوت|Yakuts]].&amp;lt;ref name=&amp;quot;Perry2007&amp;quot; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
يشير الارتباط الموجود بين استهلاك النشا وعدد نسخ &amp;#039;&amp;#039;AMY1&amp;#039;&amp;#039; الخاصة بالسكان إلى أنه تم اختيار المزيد من نسخ AMY1 في مجموعات النشا العالية عن طريق الانتقاء الطبيعي واعتبرت النمط الظاهري المناسب لهؤلاء الأفراد. لذلك، من المرجح أن فائدة الفرد الذي يمتلك المزيد من نسخ &amp;#039;&amp;#039;AMY1&amp;#039;&amp;#039; في عدد السكان العالي من النشا يزيد من اللياقة البدنية وينتج ذرية أكثر صحة.&amp;lt;ref name=&amp;quot;Perry2007&amp;quot; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
هذه الحقيقة واضحة بشكل خاص عند مقارنة السكان القريبين جغرافيًا بعادات الأكل المختلفة التي تمتلك عددًا مختلفًا من نسخ الجين &amp;#039;&amp;#039;AMY1&amp;#039;&amp;#039;. هذا هو الحال بالنسبة لبعض السكان الآسيويين الذين ثبت أنهم يمتلكون عددًا قليلاً من نسخ &amp;#039;&amp;#039;AMY1&amp;#039;&amp;#039; نسبة إلى بعض السكان الزراعيين في آسيا. يقدم هذا دليلاً قويًا على أن الانتقاء الطبيعي قد تصرف على هذا الجين على عكس احتمال انتشار الجين من خلال الانحراف الجيني.&amp;lt;ref name=&amp;quot;Perry2007&amp;quot; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== المراجع ==&lt;br /&gt;
{{مراجع|2}}&lt;br /&gt;
{{ضبط استنادي}}&lt;br /&gt;
{{Glycoside hydrolases}}&lt;br /&gt;
{{اختبارات الكيمياء الحيوية}}&lt;br /&gt;
{{شريط بوابات|طب|علم الأحياء|مطاعم وطعام}}&lt;br /&gt;
{{معرفات مركب كيميائي}}&lt;br /&gt;
{{مصادر طبية}}&lt;br /&gt;
{{روابط شقيقة}}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[تصنيف:إنزيمات]]&lt;br /&gt;
[[تصنيف:إنزيمات معلومة البنية]]&lt;br /&gt;
[[تصنيف:علم الأمراض الكيميائي]]&lt;br /&gt;
[[تصنيف:لعاب]]&lt;br /&gt;
[[تصنيف:مضافات غذائية]]&lt;br /&gt;
[[تصنيف:EC 3.2.1]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>عبد العزيز</name></author>
	</entry>
</feed>